Глицил-аланин

Написать структурные формулы следующих полипептидов а) глицил-аланина б) валил-аланил-гли-цина в) глицил-аланил-лейцина г) лейцил-аланил-глицина. [c.96]

Существует определенная номенклатура для полипептидов. В основу ее положены названия аминокислот, входящих в состав полипептидов, причем аминокислоты, за исключением последней, меняют последнюю букву своего названия н на л (например, глицил-аланин, аланил-аланил-глицин и т. д.). [c.28]

Принят следующий способ наименования дипептидов, трипептидов и т. д. их рассматривают как продукты замещения водорода в аминогруппе одной аминокислоты остатком другой. Остатки аминокислот без гидроксильной группы в карбоксиле (аминоацилы) называют, заменяя окончание -ин в тривиальном названии аминокислоты окончанием -ил. Например глицин — остаток глицил аланин — остаток аланил. Поэтому название дипептида (/) — аланил-глицин, а дипептида (II) —глицил-аланин. [c.330]

Синтезировать глицил-аланин. [c.97]

Бромгидрат этилового эфира ГЛИЦИЛ-/ -аланина [c.103]

Рентгенография кристаллическая структура хлоргидрата глицил-/-аланина. [c.416]

Таким образом, Фишеру удалось расшифровать структуру пептида, выделенного из гидролизата фиброина шелка, который оказался глицил-аланином [182] [c.88]

Написать формулы указанных ниже пептидов а) глицил-аланина, б) аланил-глицина, в) глицил-аланил-лейцина. [c.221]

К сожалению, не удалось надежно идентифицировать пик, который условно приняли за цианистый водород. Наиболее близок масс-спектр этого соединения цианистому водороду. В то же время трудно объяснить, почему цианистый водород не образовался з заметных количествах при пиролизе аминокислот. Таким образом, наряду с соединениями, характерными для аминокислот при пиролизе пептидов, наблюдаются и некоторые специфические соединения. Вместе с тем нет заметной качественной разницы между пирограммами глицил-аланина и глицил-аланил-аланина, хотя соотношение пиков при этом сильно отличается. [c.54]

Аря 25°С для глицил-i) -< -аланина 1,20.10" иин я К р а 1,8.10 и для глицил- -аланина К ист [c.224]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Синтез пеппида с заданной последовательностью аминокис-.лот возможен лишь при условия, что те аминные и карбоксильные группы, которые не должны участвовать в реакции, будут заранее защищены . Невыполнение этого условия привело бы даже в простейшем случае к образованию сложной смеси пептидов. Так, в, рассмотренном примере равновероятны образование глицил-аланина и изомерного ему аланил-глицина [c.800]

Таким образом, ангармоничность кривой валентных колебаний X—Н приводит к тому, что чем сильнее водородная связь, тем больше различие в сдвигах разнцх уровней. Поэтому коэффициент смещения частоты при дейтерозамещении будет меньше значения 1,35. На рис. 2 представлена зависимость частот vd от vh и коэффициента / от Vh для некоторых полос поглощения. Очень важно, что выбор экспериментальных точек был сделан после установления соответствия компонент N—Н- и N—D-колебаний. Из спектра ангидрида глицина были взяты значения частот полос (см. таблицу), сходных по температурному эффекту [272]. Из спектра ангидрида глицил-аланина II [272] можно было без дополнительных исследований взять две частоты единственного интенсивного дублета. Точно таким же образом, пользуясь проведенной интерпретацией, были нанесены точки V eoo для NH+, vnh (по две точки) и vh,o (одно значение основного максимума) из спектра /-пролил-глицина I (рис. 3), поскольку зависимость / от vh должна выполняться и в общем случае X—Н- -Y. В целом опытные данные подтверждают соображения, приведенные выше. Точки, резко выпадающие из общей зависимости, относятся к полосе около 3100 смГ (дублетное проявление в монозамещенных амидах и полимерах). Как можно объяснить этот факт [c.314]

Первое свидетельство в пользу этого предположения он представил уже в 1902 г. Докладывая немецкому обществу естествоиспытателей результаты проделанных совместно с П. Бергелем опытов, он сообщил, что среди продуктов обработки фиброина шелка дымящейся соляной кислотой, трипсином и баритовой водой был обнаружен глицил-аланин [185]. Несколько позднее, в 1906 г., это, первоначально оспариваемое многими учеными открытие, было вновь подтверждено. Тогда среди продуктов гидролиза фиброина шелка, кроме глицил-аланина, был открыт глицил-L-тиpoзин [181]. Из гидролизата эластина был выделен пептид гликоколла и лейцина. Тогда же Фишер и Абдергальден разработали первый метод, позволявший определять аминокислотные остатки, имеющие в своем составе свободную аминогруппу, т. е. N-концевые аминокислоты, по современной терминологии. Значение этого открытия трудно переоценить. Уже в 1907 г. Фишер дал принципиальное решение вопроса о последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Для того чтобы определить положение аминокислоты в дипептиде, он предложил блокировать аминоконец пептида -нафталинсульфо-нильной группой (которая не отщеплялась при гидролизе пеп- [c.87]

Этим методом Фишер и Абдергальден из гидролизата фиб роина шелка выделили и идентифицировали следующие пептиды аланил-лейцин, глицил-аланин и аланил-пролин. Из гидролизата глиадина им удалось выделить и идентифицировать лей-цил-глютаминовую кислоту. [c.88]

В дипептидных комплексах Со(III) активируются реакции обмена протонов в концевых метиленовых группах, в то время как протоны аминогруппы не обмениваются [48]. Этот эффект доказан для комплексов с глицилглицином, аланилглицином и глицил-аланином и согласуется с типом реакционной способности, установленным для таких молекул в комплексах. Время обмена протона в подобных метиленовых группах составляет менее полупе-риода конформационного сдвига. [c.435]

Константы скорости гидролиза глицил- -аланина в водвых растворах КОН при различных температурах [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология