Фиброин шелковичного червя

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Шелк представляет собой волокна, получаемые при разматывании кокона шелковичного червя после размягчения его в горячей воде. Микроскопическое исследование показало, что волокно состоит из двух отдельных нитей, расположенных рядом и сцементированных смолистым веществом, которое окружает каждую нить. Нити состоят из белка фиброина, смолистое вещество — из другого белка — серицина. Соотношения между ними бывают различные,. но в среднем бывает 25% серицина и 75% фиброина. [c.497]

Фиброин шелка представляет собой полипептид сравнительно простого строения, состав которого варьирует в зависимости от вида вырабатывающих его шелковичных червей. Промышленный продукт, получаемый из коконов тутового шелкопряда, состоит главным образом из следующих аминокислот глицина, ь-аланина, ь-серина и ь-тирозина. Фиброин шелка имеет ориентированную кристаллическую структуру. Полипептидные цепи сгруппированы таким образом, что образуют плоскости, причем конфигурация каждой цепи такова, что повторяющиеся фрагменты параллельны оси волокна (а не а-спирали разд. 20-7) каждая цепь связана водородными связями с двумя соседними цепями, в которых ориентация фрагментов обращена (рис. 29-8). [c.525]

Соединение этих кислот при образовании молекулы фиброина (в организме шелковичного червя) можно представить следующим образом [c.257]

Фиброин шелка представляет собой полипептид сравнительно простого строения, состав которого варьирует в зависимости от вида вырабатывающих его шелковичных червей. Промышленный продукт, получаемый из коконов [c.413]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Фиброин, волокнистая составная часть натурального шелка, окружен в этом материале аморфным клейким компонентом —серицином, составляющим 30% от общего веса. Он удаляется кипячением с водой и мылом, В обоих железах шелковичных червей (ВотЫх morij белки содержатся в виде концентрированного вязкого раствора. В этом растворе макромолекулы фиброина не ориентированы. Они ориентируются впервые в узком отверстии железы и вторично при растяжении нити лапками червей (сравните с производством искусственного шелка), В таком растянутом состоянии устанавливаются поперечные водородные связи между макромолекулами и одновременно возникает структура, обнаруживаемая рентгеноскопически. [c.450]

Производство шелка. Процесс очистки натуральной шелковой нити относительно сложен и характерен большой трудоемкостью. Шелк—это внеклеточное волокно, образующееся при выдавливании шелковичным червем продуктов секреции пары желез (чаще всего культивируется разновидность ВогпЬух mori). Нить шелка состоит из двух элементарных нитей белка фиброина, покрытых оболочкой шелковичного клея (серицина), который их склеивает. После удаления серицина и белка получаются очень чистые волокна фиброина. [c.249]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Представление о необходимости РНК для синтеза белка возникло свыше 20 лет назад, когда Т. Касперсон и Ж. Браше установили, что все ткани, синтезирующие большие количества белков, всегда богаты РНК. Очень высоким содержанием РНК отличаются, например, клетки выделительных желез шелковичного червя, которые вырабатывают белки фиброин и сери-цин, входящие в состав шелковой нити. Высокое содержание РНК отмечается также у млекопитающих в таких специализированных клетках, как клетки поджелудочной железы или печени, в которых происходит синтез белков, разносимых затем в другие части организма. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология