Фиброин продукты гидролиза

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Позднее Э. Шульце усовершенствовал методы разделения продуктов гидролиза белков при помощи фракционированной кристаллизации. Но попытка провести этим методом полное разделение продуктов гидролиза фиброина шелка, предпринятая Т. Вейлем в 1886 г. [469], окончилась неудачей. [c.74]

Тирозин является одной из важнейших составных частей белков его присутствие в белках безусловно необходимо для питания животных и человека. Особенно много тирозина получается при гидролизе казеина (более 3,5/о) и фиброина шелка (до 10%). Как продукт превращения белков тирозин был найден в самых различных животных и растительных веществах. [c.391]

Продуктами пептического гидролиза белков являются преимущественно альбумозы и пептоны. При длительно . воздействии пепсина при оптимальных условиях, в качестве продуктов гидролиза образуются в небольшом количестве аминокислоты. Не все белки одинаково легко подвергаются пептическому гидролизу. Сравнительно слабо расщепляются пепсином коллагены и эластины и совсем не расщепляются кератииы, муцкны, фиброин, овомукоид и некоторые другие белки. [c.185]

Первое свидетельство в пользу этого предположения он представил уже в 1902 г. Докладывая немецкому обществу естествоиспытателей результаты проделанных совместно с П. Бергелем опытов, он сообщил, что среди продуктов обработки фиброина шелка дымящейся соляной кислотой, трипсином и баритовой водой был обнаружен глицил-аланин [185]. Несколько позднее, в 1906 г., это, первоначально оспариваемое многими учеными открытие, было вновь подтверждено. Тогда среди продуктов гидролиза фиброина шелка, кроме глицил-аланина, был открыт глицил-L-тиpoзин [181]. Из гидролизата эластина был выделен пептид гликоколла и лейцина. Тогда же Фишер и Абдергальден разработали первый метод, позволявший определять аминокислотные остатки, имеющие в своем составе свободную аминогруппу, т. е. N-концевые аминокислоты, по современной терминологии. Значение этого открытия трудно переоценить. Уже в 1907 г. Фишер дал принципиальное решение вопроса о последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Для того чтобы определить положение аминокислоты в дипептиде, он предложил блокировать аминоконец пептида -нафталинсульфо-нильной группой (которая не отщеплялась при гидролизе пеп- [c.87]

Данные Фишера получили подтверждение в работах других исследователей. Так П. Левен среди продуктов гидролиза желатина обнаружил глицил-пролин дикетониперазин, ранее синтезированный Фишером. Особого внимания заслуживают работы возглавляемой Т. Б. Осборном коннектикутской школы биохимиков, сыгравшие значительную роль в деле окончательного доказательства аминокислотной природы белков. Т. Осборн и С. Клапп в 1901 г. обнаружили среди продуктов гидролиза глиадина пшеницы пептиды, содержавшие остатки фенилаланина и пролина, который Фишер идентифицировал с синтезированным им 1-пролил-1-фенилаланином [349]. Наконец Фишер и Абдергальден среди продуктов гидролиза фиброина шелка нашли тетрапептид, содержавший остатки двух молекул лейцина и по одному остатку аланина и тирозина [183]. [c.88]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Периодичность расположения -слоев в нитях шелка. Химическое исследование продукта, полученного в результате частичного гидролиза фиброина шелка, вырабатываемого гусеницами шелкопряда Bombyx mori, показало, что в полипептидной цепи этого белка много раз повторяется сегмент из шести остатков [c.186]

Помимо характера реакции, полипептиды и во многих других отношениях сходны с пептонами. Если прежде при гидролизе белков получаемые продукты называли пептонами , то теперь оказалось возможным выделить при соответствующих условиях полипептиды. Больше всего получено и изучено дипептидов, но выделены также три- и тетрапептиды, а также пентапептид (глицилсерилпролилтирозилпролин из фиброина шелка). [c.319]

Пепсином гидролизуется большинство высокомолекулярных белков, за исключением фиброина шелка, кератинов, спонгина, конхиолина, муцина и овомукоида. Не действует он на протамины и продукты белкового гидролиза с низким молекулярным весом, хотя им расщепляются некоторые полипептиды, например карбобензокси-/-глютамил-/-тирозин (при pH = 4,0) [c.346]

Серии медленно разрушается при кипячении с кислотами [139—141]. Этот распад протекает примерно на 10 1, при условиях, обычно применяемых для гидролиза белков, но может быть и больше для фосфорилированных остатков серина [139—143]. Было показано, что остатки серина в фиброине шелка [144] и казеина [140] более лабильны по отношению к щелочи, чехМ свободный серии. Треонин в свободном состоянии [145], повидимому, более устойчив в кипящей минеральной кислоте, чем серин, но некоторое разрушение все же происходит [145], особенно при повышенном давлении [148]. Продукты дисмутации, серина щелочью и кислотой [139, 141, 149, 150] были изучены довольно подробно. Дальнейшие данные по разрушению оксиаминокислот кислотами см. в приведенной и иже литературе [147]. [c.58]

Еще в 1923 — 1927 гг. мною показано было, что осуществить гидролиз белковых тел можио, не только применяя слабые растворы минеральных кислот, но также и органическими кислотами, и лучше всего для этого 1 зять наибо тее простую по, весьма активную муравьиную 1 ислоту. Любое иротоииовос тело, ио только иод действием более концентрированной 10—20%-иой муравьиной кислоты, при нагревании в автоклаве до-150—160° в течение 3 часов, легко претерпевает полный распад иод влиянием гидро.лиза получаются почти бесцветные растворы простейших органических продуктов, входивших ранее в состав протеинового тела. Можно взять, нанример, фиброин шелка, лягушку или другое животное больших размеров и целиком растворить их в результате гидролиза муравьиной КИСЛОГО . Муравьиная 1 ислота в копцеитрировапном водном растворе ведет себя так, кат соляная кислота в очень слабых растворах при указанно высокой температуре. [c.414]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология