Боллинг

Боллинг [74] обнаружил, что при высушивании пшеницы твердых сортов в атмосфере азота в разных условиях (100 °С, 20 мм рт, ст., 3 ч 130 °С, 1 атм, 1,5 ч 130 °С, 20 мм рт. ст., 1,5 ч) разница в потере массы незначительна. При анализе доброкачественной и недоброкачественной пшеницы результаты расходятся примерно на 0,2%. При этом было найдено значительное количество летучих компонентов помимо воды, особенно при анализе испорченных хлебных злаков. [c.137]

Боллинг [74] показал, что при нагревании пшеничных зерен происходит удаление воды и других летучих продуктов. При этом потери массы были значительно большими, чем количество удаляемой влаги, найденное поглощением при той же температуре и том же давлении в атмосфере азота. Полученные адсорбционным методом результаты хорошо согласуются с данными метода Фишера. Типичные данные для доброкачественных и недоброкачественных зерновых продуктов представлены в табл. 3-23. Для разделения летучих веществ неводного характера Боллинг при- [c.180]

Боллинг и Блок советуют, наряду с определением каждой аминокислоты, проводить контрольный анализ. Контроль проводится на смеси диаминокислот, гликоколя, других аминокислот и углеводов. Смесь составлена приблизительно в том же соотношении оснований к общему азоту, как и в исследуемом белке. Это позволяет установить общие потери применительно к каждому препарату белка. Некоторые полученные при этом данные суммированы ниже. [c.35]

В настоящее время аминокислотный анализ белков, белковых пншевых веществ и органов имеет чрезвычайно большое значение, как метод исследования. Это обстоятельство заставило нас перевести предлагаемую книгу. На фоне весьма убогой по содер. жанию американской литературы по белкам книга Блока и Боллинг выгодно выделяется своей содержательностью и практичностью. [c.5]

Наряду с несомненными достоинствами необходимо отметить и недостатки книги Блока и Боллинг. Прежде всего следует подчеркнуть, что авторы игнорируют произведения авторитетных советских ученых, основанные на широкой экспериментальной практике особо заслуживают упо.Д1инания работы Н. Д. Прянишникова, Б. И. Збарского, Е. Д. Каверзневой. Во-вторых, в книге не приводятся подробно методы систематического аминокислотного анализа белков, хотя именно эти методы для научной характеристики белков имеют первенствующее значение. Систематический аминокислотный анализ белков освещен в книгах П. С. Садиков— Белковый практикум (Гос. Ленингр. университет, Лгд, 1938) и в 4-м томе Губена 1Методы органической химии (Госхимиздат, 1949 г.), где глава об аминокислотах, полипептидах и дикетопиперазинах переработана М. М. Ботвнник. Недостаточно изложены также некоторые общие методы, нашедшие за последнее время большое распространение, как например, хроматографический и изотопный анализ аминокислотных смесей. [c.5]

Несмотря на небольшой объе г, книга Блока н Боллинг пригодна как справочник благодаря наличию многочисленных таблиц аминокислотного состава отдельных белков, целых органов, пищевых веществ. [c.6]

Книгу Блока и Боллинг можно считать заслуживающей внимания хими ков, биологов, агроко юв, инженеров, гигнекистов, работающих в области х 1.мни белка. [c.6]

Введение. Вопрос о потерях аминокислот, происходящих во время гидролиза, кратко обсуждался в первой главе (см. Коссель и Кучер [379], Хантер и Дофинэ [313], Тристрам [619], Рош и Блян-Жан [551], Блок и Боллинг [105] и др.). Тогда как вопрос о распаде основных аминокислот относительно мало освещен, литература о деструкции тирозина и в особенности триптофана достаточно обширна. Это вызвано двумя обстоятельствами 1) ароматические аминокислоты значительно легче определяются количественно, и 2) неустойчивость триптофана, в особенности при кислотном гидролизе, была установлена еще до его выделения Гопкинсом и Коле в 1901 г. Старая литература по этому вопросу достаточно рассмотрена Митчелл и Гамильтоном [462]. В настоящей работе будут обсуждены современные данные, касающиеся распада этих аминокислот во время гидролиза белка. [c.107]

На основании 38 опытов по определению тирозина, добавленного к S-лактоглобулину (белку, который, повидимому, не содержит углеводов), и 6 опытов с чистым тирозином Боллинг и Блок [112] пришли к выводу, что при гидролизе с 5 н. NaOH на масляной банё при 115—125° в течение 5 час. теряется от И до 17% добавленного тирозина. Основываясь на том, что тирозин определяется в среднем на 85%, авторы предлагают при гидролизе этого белка и в этих условиях вносить поправку, равную 1,18. [c.108]

Боллинг и Блок [112] нашли, что при добавлении к лактоглобулину разных количеств триптофана последний определяется полностью после гидролиза с 5 и. NaOH на масляной бане при температуре 115—125°. Триптофан определяется фенольным методом Фолина [233] и методом Миллон-Лагга [429]. Аналитические результаты были подвергнуты статистическому анализу. Однако полученные результаты нельзя распространить на другие белки, так как лактоглобулин совсем или почти совсем не содержит углеводов. [c.109]

Фенилаланин. Химическое строение этой аминокислоты дает основание считать ее достаточно стойкой. Тем более несколько неожиданными оказались наблюдения Блока, Джервиса, Боллинг и Уэбба [105]. Авторы нашли, что при гидролизе казеина, яичного альбумина, лактальбумина, желатины и белков сыворотки крови 5 н. NaOH обнаруживается больше фенилаланина, чем при гидролизе этих белков 8 н. H2SO4, 20% НС1, НС1 — [c.109]

Боллинг и Блок [112] показали, что при определении триптофана в -лактоглобулине фенольным методом Фолина и по методу Миллон-Лагга получаются идентичные результаты. Но в соответствии с наблюдениями Шильда и Эндерса [566] и др. оказалось, что метод определения триптофана по Фолину в при- [c.131]

При.иечание. Блок и Боллинг [98j отмечают, что только около 25—30% всего фенилаланина, находящегося в аминокислотной смеси, нитруется до 3,4 динитропронзводного. Несмотря на это, метод, повидимому, является наилучшим из всех известных в настоящее время, за исключением, конечно, высоко специфического изотопного метода. [c.135]

Кислоты по-разному действуют на цистин и цистеин. Боллинг и Блок [112] нашли, что при гидролизе р-лактоглобулина в течение 20 час. с 10 объемами смеси 18% соляной кислоты и 90% муравьиной кислоты (1 1) цистин не разрушается. Для определения цистина авторы пользовались специфической реакцией Флеминга — Васселя с /х-фенилендиамином и неспецифической реакцией Фолина с фосфорно-18-вольфрамовой кислотой. [c.185]

Плиммер— 521 Боллинг — 112 Боллинг — 112 Бранд —128 [c.244]

История вопроса. В 1939 г. Блок и Боллинг [99, 100] показали, что из всех встречаюш ихся обычно в белковом гидролизате аминокислот только один треонин образует ацетальдегид в теоретическом количестве . В соответствии с данными Крейджи, Крафт и Ранк [173] был предложен следующий механизм реакции [c.260]

Борчерс, Тоттер и Берг [115] подтвердили наблюдение Блока и Боллинг [100] о том, что ё —)треонин дает 100% требуемого количества ацетальдегида. Но, они нашли, что аллотреонин выделяет только около половины теоретического количества ацетальдегида. Они установили также, что аланин в этих условиях выделяет 2% от теоретического количества ацетальдегида. [c.263]

Примечания. Хотя методы окисления по Фромажо, Гейцу и Мургу, а также по Блоку и Боллингу для микроопределения лейцина, валина и изолейцина оставляют желать много лучшего в смысле точности и простоты, они все же впервые дали возможность определять эти аминокислоты в малых количествах белков. [c.288]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.13 , c.22 , c.23 , c.26 , c.71 , c.73 , c.83 , c.86 , c.87 , c.91 , c.106 , c.107 , c.109 , c.110 , c.120 , c.133 , c.135 , c.146 , c.148 , c.150 , c.161 , c.162 , c.167 , c.185 , c.193 , c.196 , c.225 , c.228 , c.238 , c.239 , c.244 , c.258 , c.260 , c.263 , c.270 , c.271 , c.282 , c.283 , c.330 , c.334 ]

Химическая литература Библиографический справочник (1953) -- [ c.142 ]

Химическая литература и пользование ею Издание 2 (1967) -- [ c.217 ]

Химическая литература и пользование ею (1964) -- [ c.220 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология