Цистин, быстрое определение

БЫСТРОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЦИСТЕИНА И ЦИСТИНА В ФОРМЕ ЦИСТЕИНОВОЙ КИСЛОТЫ В ОБРАЗЦАХ РАСТИТЕЛЬНОГО [c.262]

М хлороводородной кислотой [4.192], другие предпочитают более быстрый метод разложения в закрытой трубке [4.193]. Смесь хлороводородной и пропионовой кислот можно применять вместо одной хлороводородной кислоты [4.194]. Стадия гидролиза наиболее важна при определении аминокислот в протеинах результаты гидролиза тирозина и цистина зависят от условий гидролиза [4.195]. Кроме органических компонентов после гидролиза также могут быть определены и неорганические компоненты, например, следы металлов в шерсти [4.196]. Гидролиз полисахаридов хлороводородной кислотой проходит очень мягко, если реакцию проводят в 0,5—1 М метанольном растворе хлористого водорода при 80 °С в течение 25 ч. Кислоту готовят, пропуская газообразный хлористый водород в абсолютированный метанол [4.197]. [c.78]

В. Л. Кретович и А. А. Бундель разработали быстрый метод определения аспарагиновой и глютаминовой кислот, который основан на том, что активированный, подкисленный оксид алюминия адсорбирует аспарагиновую, глютаминовую кислоты и цистин. Другие аминокислоты, которые проходят через хроматографическую колонку, этим адсорбентом не задерживаются. Цистин вымывают из колонки дистиллированной водой, насыщенной H2S (цистин при этом восстанавливается в цистеин, а оставшиеся дикарбоновые кислоты последовательно элюируют). Установлено, что глютаминовая кислота, адсорбированная на AI2O3, при элюировании слабым раствором кислоты быстрее передвигается по колонке, чем аспарагиновая. В полученных элюатах определяют азот методом Кьельдаля. [c.23]

Несколькими исследователями разработаны ускоренные методы хроматографического анализа аминокислот не только для обнаружения многих врожденных дефектов метаболизма, о которых упоминалось выше, но и для быстрого анализа многих аминокислот физиологических жидкостей. Так, Льюис [79] использовал короткую ионообменную колонку для определения метионина и цистина. Для разделения при комнатной температуре была использована колонка размером 40X1.5 см, заполненная смолой зеокарб-225 (>200 меш) пробу предварительно окисляли. При скорости течения буферного раствора 200 мл/ч цистеиновая кислота элюируется при объеме элюата 36—40 мл. [c.13]

Одноколоночный метод анализа, смола иЯ-40. Поддерживая постоянными температуру колонки, концентрацию ионов натрия и цитрат-ионов и скорость течения буфера, варьируют величину pH первого буфера. Понижение pH с 3,545 до 3,515 ухудшает разделение треонина и серина (отношение высоты впадины к высоте пика равно 0,07 определение этого понятия см. в разд. 1.5.1). Цистин элюируется из колонки медленнее, но разделение серина и глутаминовой кислоты улучшается приблизительно до 0,19. Увеличение pH второго буфера с 4,25 до 4,30 при прочих неизменных условиях анализа ухудшает разделение изолейцина и лейцина. При увеличении pH третьего буфера гистидин элюируется быстрее. [c.41]

Восстановление фосфорновольфрамовой кислоты. Голубая окраска, получаемая при восстановлении фосфорновольфрамовой кислоты (реактив Фолина на мочевую кислоту) цистеином или цистином в присутствии сульфита, применялась в качестве метода определения многими авторами. Лагг [715—721] много работал по этому методу. Шинохара [722—725] и другие [726—727] провели его дальнейшее изучение. Скорость поя1вления окраски различна для различ ных пептидов цистина, а максимальная окраска найдена при гидролизе [728]. Кассель и Бранд [729] утверждают, что это происходит вследствие более быстрой реакции пептидов, и показали, что в конце проявляется та же самая окраска. Метод в его последней форме [729] дает хорошо воспроизводимые результаты и удобен для определения цистина и цистеина присутствии друг друга. [c.115]

Первый этап полного или даже частичного установления последовательности остатков обычно состоит в определении наличия каких-либо связей между различными частями цепи. Наиболее распространены дисульфидные связи, формирующиеся при окислении пар цистеинов. Образовавшийся дисульфид часто рассматривается как отдельный элемент и называется цистином. Как показано на рис. 2.9, система связей С—5—5—С в цистине нелинейна и обычно имеет неплоскую конформацию. Поэтому наличие цистина налагает сильные ограничения на белковую структуру. Два участка пептидной цепи должны быть сближены в пространстве и к тому же должны располагаться под определенными углами. Это означает, что при прочих равных условиях труднее разрушить структуру белков, содержащих дисульфидные связи. В самом деле, некоторые небольшие белки, в которых от 5 до 7 дисульфидов приходятся менее чем на 100 аминокислотных остатков, известны как наиболее стабильные. Они могут выдерживать экстремальные условия, возникающие при кипячении или воздействии сильных кислот, в которых очень многие белки довольно быстро и необратимо денатурируют. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология