Желатина метионина

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

Низкое содержание серусодержащих аминокислот в белках оединительной ткани общеизвестно. Хотя в желатине и мало метионина, тем не менее ее нельзя отлести к числу белков, лишенных этой существенно необходимой аминокислоты, как это часто полагают. тому же не следует забывать, что состав желатины зависит от источника и метода ее приготовления. [c.219]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [c.149]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Мука земл.чного ореха. Из анализов арахина следует, что из всех изученных до настоящего времени белков (за исключением желатины и шерсти) белки муки земляного ореха отличаются наиболее низким содержанием метионина. [c.232]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология