Кролик в миозине

Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание белкового азота в скелетных мышцах кролика составляет 30—31 мг/г, а в гладкой мускулатуре (миометрий)—до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2 раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. [c.652]

Миозин содержит большое количество глютаминовой кислоты, лейцина, лизина. Содержание аминокислот в очищенном миозине мышц кролика следующее [c.543]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Рис. 49. Сокращение актомиозиновой нити, приготовленной из миозина щенка и актина кролика, под влиянием мышечной АТФ.

Миозин кролика. , Актомиозин. ... Гемоцианин улитки [c.8]

Миозин кролика. ... Сывороточный альбумин быка . ..... 115,8 118 139,2 147,7 131,5 138,5 270,7 2862 85,7 559 84,1 894 18,8 280 0 25 3,9 28 279,9 321,3 25,а 24,3 11,7 41, [c.253]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Миозин кролика 971 Тропомиозин кролика [97 Альдолаза (миоген А) кролика 95 Дегидраза фос-фоглицерино-вого альдегида кролика 95] Фосфорилаза кролика [98а] Химотрипси-ноген 196, 98] Пепсин 151 [c.247]

В мышцах снижается содержание гликогена, увеличивается количество липидов, изменяется содержание различных минеральных веществ (увеличивается содержание хлористого натрия, уменьшается содержание калия, магния, фосфора). Изменяется также белковый состав мышц, причем резко уменьшаетс я количество сократительного белка — миозина. В мышцах снижается содержание характерного для них азотистого вещества —креатина. Изменения, наступающие в мышцах при Е-авнтаминозе, носят название мышечной дистрофии. Последняя изучена у крыс, кроликов, хомяков, морских с инок и собак. Мышечная дистрофия в незапупхенных случаях излечивается обогащением пищи токоферолами. [c.128]

В качестве примера рассмотрим теперь основные этапы анализа гена тяжелой цепи миозина [482]. Вначале был получен кДНК-зонд для гена тяжелой цепи миозина кролика. Поскольку гомологичные гены различных млекопитающих в общем сходны, их гибридизация проходит без затруднений. Зонд клонировали в плазмиде и [c.130]

Конкретные сведения о сократительных белках, вьщелепных из тех или иных источников, отличаются различной степенью полноты и достоверности, а в. ряде случаев противоречивы. Наиболее изучены миозин и актин мьппц. Миозин представляет собой волокнистый белок с молекулярной массой 500000 Да, а актин—глобулярный белок с молекулярной массой от 46000 до 58 ООО Да (рис. 44). Первичная структура фрагмента цепи миозина протяженностью до 200 аминокислотных остатков, что составляет примерно десятую часть его полипептидной цепи, выяснена. У 1алось расшифровать также первичную структуру актина из мышц кролика—белка, состоящего из 374 аминокислотных остатков. Актин обладает сильно выраженной способностью к агрегации, протекающей с образованием надмолекулярных структур в виде суперспирализованных длинных двойных нитей. [c.91]

В настоящее время известно два принципиально различных механизма миозиновой регуляции сокращения. Первый, наиболее простой способ регуляции основан на связывании ионов Са с миозином. Этот тип. регуляции характерен для мышц некоторьгх видов моллюсков. Миозин двустворчатого моллюска морского гребешка, как и миозин высших животных, представляет собой гексамер и состоит из 2 тяжелых и 4 легких цепей (см. рис. 94). В то же время АТРазная активность миозина гребешка активируется актином только в присутствии ионов Са " ", а АТРазная активность миозина кролика — независимо от концентрации ионов Са " " в окружающей среде. Если учесть, что АТРазная активность актомиозина в той или иной мере отражает процессы, протекающие в ходе сокрашения мышц (см. рис. 102), то можно сделать вывод, что в мышцах моллюсков регуляция согфащения обеспечивается путем связывания ионов Са " " со специальным центром, расположенным на молекуле миозина. [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология