Триптофан см колориметрическими реакциями

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Триптофан обычно определяют в белках, которые пе подвергались гидролизу [165, 186]. Однако в последнее время были сделаны попеки стабилизации его молекулы, а также молекулы тирозина, цистеина и метионина при помощи реакции восстановления, которой предшествовала реакция десульфурации [92]. Кроме того, был разработан количественный метод колориметрического определения аминокислот в гидролизатах, полученных при действии селенитов щелочных металлов [56]. [c.392]

Щелочной гидролиз и определение триптофана. Триптофан при кислотном гидролизе белка распадается почти полностью и поэтому для его определения, как правило, проводится отдельный анализ с щелочным гидролизом. Ранее для определения триптофана в щелочном гидролизате широко использовались многочисленные модификации колориметрического метода, основанного на реакции триптофана с пора-диметнламинобензальдегидом [7, 17, 42, 68]. Однако этот ме тод применим лишь при определении триптофана в чистых растворах и в какой-то мере в гидролизатах чистых белков, В случае использования его для определения триптофана в гидролизатах пищевых продуктов среда окрашивается в rpflSHOBato-зеленые тона, соверщенно не сопоставимые с ярко-синим стандартом [47]. [c.191]

Колориметрическое определение по реакции акролеина с триптофаном, нанесенным на силикагель, на приборе УГ-2. Сравнение интенсивности голубой или фиолетовой окраски со стандартной шкалой [c.202]

Тирозин и триптофан (в незначительной степени также и фенилаланин) поглощают ультрафиолетовое излучение с максимумом поглощения при 280 нм. На этом основан спектрофотометрический метод измерения концентрации белков в растворах. Белки можно определять также колориметрически с помощью цветных реакций. В щелочной среде ионы двухвалентной меди образуют с пептидными группами комплексы, окрашенные в фиолетовый цвет (биуретовая реакция). Но чаще всего применяют более точный метод Лоури. Он основан на комбинации би-уретового реактива со специальным реактивом на ароматические аминокислоты. [c.53]

Определение триптофана. Триптофан (XVIII) из его раствора в серной кислоте осаждается сернокислой ртутью. Триптофан можно определить также спектрофотометрически, так как он дает интенсивную полосу поглощения в ультрафиолетовой части спектра [72]. Триптофан дает интенсивные цветные реакции со многими альдегидами, например с формальдегидом, диметил-аминобензальдегидом или с глиоксалевой кислотой эти реакции можно использовать для его колориметрического определения [111]. [c.40]

Реакция с формальдегидом и серной кислотой. Триптофан дает сформальде-гидом и серной кислотой желтую окраску. Эта реакция была рекомендована для колориметрического определения [237]. [c.282]

Для микроопределения триптофана в белках и бактериях предложена модификация колориметрического метода Сюлливана и Гесса [397]. Образование соединения с желто-зеленой флуоресценцией при действии на триптофан непосредственно в белках хлорной кислоты в присутствии бихромата при комнатной температуре является, повидимому, специфической реакцией [401]. Описано применение этой пробы в более ранней модификации для количественного определения триптофана в негидролизованных белках, дающее результаты с точностью до 5% [350 а]. Определение лизина по окраске, образуемой фенольным реагентом после бромирования, хотя и не специфично, однако было использовано с соответствующей поправкой на гистидин при исследовании основной фракции, выделенной на пермутите [360]. [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология