Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Лизин, определение содержани

    Для нахождения молекулярной массы белка предпочтительным является определение содержания аминокислотных остатков, находящихся в белке в небольшом количестве (тирозин, гистидин, аланин). Например, при аминокислотном анализе белка, образованного одной полипептидной цепью, было установлено, что содержание лизина в нем составляет 24, а аргинина — 45 моль остатков на 100 ООО г белка. После гидролиза белка [c.78]


    Нежвачные животные имеют менее сложный пищеварительный тракт, чем жвачные, более требовательны к количественному содержанию белков в корме и их качественному составу, т. е. наличию определенных аминокислот. Интерес к синтетическому метионину повсеместно признан. Желательно также использование других очищенных аминокислот. Уже говорилось о дополнении зерна пшеницы лизином. Можно предусматривать, когда это возможно, добавление к белковым кормовым культурам или кукурузе триптофана промышленного изготовления. [c.28]

    Белки клубней картофеля. Клубни очень богаты крахмалом (приблизительно 80 % сухой массы) и перерабатываются в промышленности для извлечения этого углевода. Остаток после получения экстракта из картофельного сырья включает твердую часть, состоящую преимущественно из волокон, в которых остается некоторое количество крахмала (мезга), и жидкую часть, называемую красной водой (см. схему на с. 480). Белки могут стать ощутимым компонентом загрязнения среды. Их экстракция позволяет не только рещить эту проблему, но и выгодно использовать попутный продукт, который представляет определенную питательную ценность, особенно благодаря повышенному содержанию лизина (см. главу Биохимические и физико-химические свойства белковых клубней ). [c.482]

    Гемоглобины и глобины характеризуются, как известно, необычайно высоким содержанием гистидина. Они являются также хорошим источником для получения лизина. Гемоглобины и глобины отдельных видов животных отличаются, вероятно, друг от друга небольшими, но вполне определенными колебаниями в составе. Исключение составляет гемоглобин морской черепахи, который резко выделяется из всей группы по содержанию аргинина и гистидина. [c.74]

    ОПРЕДЕЛЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ ЛИЗИНА ПРИ ПРОВЕДЕНИИ [МАССОВЫХ АН ЛИЗОВ В СЕЛЬСКОМ ХОЗЯЙСТВЕ [c.251]

    ОПРЕДЕЛЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ МЕТ№ОНИНА И ЛИЗИНА В ОБРАЗЦАХ РАСТИТЕЛЬНОГО И ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ [8] [c.258]

    Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]


    Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

    Так, например, исходным соединением в биосинтезе аминохшслот треонина и лизина, состоящем из ряда стадий, является аспарагиновая кислота. Первую стадию цепи биосинтеза катализирует фермент аспартат-киназа. Интересно, что активность этого ключевого фермента подавляется конечными продуктами биосинтеза (треонином и лизином), структура которых значительно отличается от структуры аспарагиновой кислоты (субстрата аспартаткиназы), т. е. происходит аллостерическое неконкурентное ингибирование. На ферменты последующих ступеней биосинтеза треонин и лизин не оказывают никакого влияния. Таким образом, между процессом потребления конечных продуктов и синтезом их (при наличии катализаторов и исходных соединений) устанавливается обратная связь при достижении определенного содержания треонина и лизина клетка немедленно прекращает их синтез, выключая из системы ключевой фермент. [c.234]

    Средние величины, полученные всеми лабораториями, отклонялись в пределах +2% от истинных значений для девяти аминокислот (глицина, валина, фенилаланина, лизина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, серина, треонина и тирозина). Отклонения для пролина и изолейцина составили 4%, а для лейцина 6%. Результаты для аланина и аргинина дали ошибку 8%, главным образом за счет плохих значений, полученных в каждом случае двумя лабораториями. Определение гистидина вызвало затруднения у большинства исследователей, так что был получен очень широкий набор величин. Эта аминокислота дала наибольшее среднее абсолютное (14,8%) и алгебраическое (—8,2%) отклонение от истинного значения. Определение содержания метионина осложнялось введением нонра-вочных факторов, а цистина — его разложением в растворе. Различнтле группы исследователей получили результаты, сильно отличающиеся по точности четыре группы добились среднего абсолютного отклонения для всех аминокислот (кроме цистина), не превышающего 5%, тогда как в трех лабораториях эта величина оказалась больше 10%. [c.141]

    Поскольку в качестве одного из основных путей использования дрожжевой биомассы планируется получение аминокислот, было проведено определение аминокислотного состава белка выращенных дрожжей. Сравнение данного состава с таковым для паприна (используемого в качестве кормовой добавки биомассы углеводородокисляющих дрожжей) [2] указывает на высокую кормовую ценность полученного продукта (табл. 4). Биомасса .tropi alis богата незаменимыми аминокислотами, в частности, содержание такой ценной аминокислоты, как лизин превышает 7 г/100 г белка, тогда как в паприне его содержится 4,5 г/ 100 г белка, а в рыбной муке до 6 г /100 г белка. [c.211]

    Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]


    Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

    Примечание. Как мы установили, описанньп выше метод позволяет получать удовлетворительные н сходящиеся результаты с большим числом белков, значительно различающихся по аминокислотному составу н по степени чистоты. Однако следует помнить, что для определения основных аминокислот нельзя установить постоянных правил. Часто оказывается необходимым изменять условия эксперимента вследствие специфических особенностей. Напрпмер, если содержание в белке одной или нескольких основных аминокислот невелико, то для анализа полезно применять больщие количества белка или комбинировать микро-метод Косселя со специфическими колориметрическими методами, вписанными ниже. Разработанное нами видоизменение метода Косселя позволяет двум работникам проводить 2 полных определения аргинина, гистидина и лизина в течение примерно 12 час. При этом единственной аппаратурой, которая встречается не [c.31]

    Травы. Белки трав относительно богаты аргинином и содержат почти такое же количество лизина, как и белки кукурузы, зародыша пшеницы и соевые бобы. По мнению авторов, содержание гистидина в этих белках окажется более высоким, чем указано в таблицах, если определение проводить с помощью нитраниловой, а не дифлавиановой кислоты. [c.105]

    Чибнэл, Рис И Вильямс [157А] еще раз подтвердили выводы более ранних исследователей (Осборн, Сёренсен и др.), что при определении азота по Кьельдалю в белках и белковых гидролизатах (особенно при большом содержании лизина и гистидина) озоление следует продолжать еще 8 час. после получения бесцветных растворов даже в том случае, если применялись катализаторы и малые количества вещества. Эго правило редко соблюдается. [c.353]

    Каждое водохранилище имеет определенный состав микробиоценозов и поэтому механизм коррозии весьма сложен. В сточных водах химических производств обнаружены бактерии, стимулирующие биоповреждения оборудования и сооружений. Наибольший коррозионный эффект вызывают тионовые бактерии (потери от коррозии увеличиваются на порядок и достигают 0,12 г/(м -ч)) [5], Результаты исследований коррозии легированных сталей в культуральной жидкости В revi ba ter ium Sp., представляющей собой белково-витаминный концентрат с содержанием лизина 24,9 г/л, подкисленный серной кислотой до pH = 2, приведены в табл. 10.5. [c.309]

    Определения аминокислот белков показали, что отдельные белки резко различаются по составу аминокислот. В некоторых белках отдельные аминокислоты могут отсутствовать или находиться в ничтожном количестве, а других может быть очень много. Например, зеин семян кукурузы не содержит лизина и триптофана, в то же время в нем много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадине пшеницы количество глутаминовой кислоты и амидов достигает почти половины общего содержания аминокислот в белке, в белках клубней картофеля много лизина, а в белках листьев ячменя очень мало цистина и т. д. [c.218]

    Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

    Вернемся теперь к рис. 5. Из его рассмотрения следует еще один существенный вывод. При изменении pH раствора в интервале 9,8—11,6 содержание спиральных участков и областей р-формы в макромолекулах не изменяется. Оно однозначно определено соотношением додецилсульфата и поли- -лизина. Иными словами, можно полагать, что во всем этом интервале pH стабилизированы частицы, образованные путем совместной упаковки спиральных и складчатых участков полипептидной цепи, т. е. глобулн со вполне определенной третичной структурой. При pH >11,6 третичная структура скачкообразно разрушается, и полипептид переходит в конформацию а-спирали, которую в отсутствие додецилсульфата он должен был бы принять еще при pH — 9,8. [c.292]

    Ход определения. Стандартные растворы аминокислот готовят в концентрации 10 мг аминокислоты в 1 мл. Некоторые аминокислоты (тирозин, аспарагиновая кислота) в воде растворяются плохо, поэтому при их растворении добавляют по нескольку капель НС1. На листы или полосы (шириной 15—20 см) хроматографической бумаги на расстоянии 2,5—3 см микропипеткой наносят такое количество раствора каждой аминокислоты, чтобы содержание любой из них в местах нанесения бы-ло не менее 15—2Q мкг, а для триптофана, гистидина, тирозина, лизина и пролина не менее 20—30 мкг. После подсыхания пятен хроматограммы закрепляют в камере и приливают растворитель. [c.34]

    Пестициды могут в определенной степени влиять па химический состав растений. Так, ряд хлорорганических инсектицидов увеличивает содержание одних элементов (М, Р, К, Са, Ре, Си, В, А1) в пшенице и бобовых и уменьшает содержание других. Альдрин, линдан стимулируют синтез аминокислот (аргинина, гистидина, лизина, пролина) в пшенице. Подобные изменения могут сказаться и на популяциях насекомых, питающихся этими растениями. Так, инсектициды монокротофос и фосфамидон увеличивают концентрацию азота и фосфора в рисе, и это способствует распространению некоторых вредителей, паразитирующих на рисе. [c.31]

    Не менее важна роль химической промьшшенности в производстве белков и кормовых добавок. В СССР производство микробиологического белка достигло 1420 тыс. т (1984 г.), небелковых азотных кормовых добавок (карбамида, аммонийных солей и т.д.) 185 тыс. т (1984 г., в пересчете на 100 %ге содержание питательных веществ). Белковые вещества используют в качестве компонентов питательного рациона животных, корректируя в нужную сторону содержание определенных белковых компонентов. Однако нужно отметить, что производство так назьшаемых белково-витаминных концентратов (БВК) из парафинов нефти, получившее развитие в СССР, не оправдало себя. Перспективное направление состоит в получении концентрированных особо чистых веществ, составляющих основу белка, т.е. аминокислот — лизина, метионина, триптофана, гораздо более эффективных и не дающих побочных эффектов в организме человека и животных. Небелковые азотные вещества используют в качестве добавок к комбикормам, силосной массе, углеводистым кормам. [c.11]

    Определение числа открытых цепей. Прямое определение числа открытых цепей, входящих в состав молекулы белка, впервые было произведено Зангером [25] в 1945 г. С тех пор этот метод нашел широкое применение в исследованиях частичного гидролиза белка. Зангер установил, что если встряхивать 2,4-динитро-1-фторбензол с белками при рН = 8,5 и комнатной температуре, то свободные аминогруппы белка реагируют с образованием соответствующих алкильных производных [—NH 6H3(NO2)2]. Эти производные сравнительно устойчивы по отношению к гидролизу, и были найдены такие условия, при которых осуществляется гидролиз пептидных связей, но не затрагиваются эти динитрофенильные производные. Пользуясь этим методом, Зангер [25] и Портер и Зангер [62] определили содержание концевых N-амииокислот, а также и содержание лизина по количеству образовавшегося е-динитрофениллизина. Результаты анализов представлены в табл. 5. [c.224]

    Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

    Реакция дезаминирования азотистой кислотой лежит в основе общеизвестного метода определения аминогрупп по Ван-Сляйку он описан выше. Если соответствующим образом учитывать ограничения этого стандартного метода и тщательно контролировать условия реакции, то он окажется наиболее удобным способом определения количества свободных аминогрупп в белках. Легче всего реагируют концевые, а-аминогруппы, несколько медленнее—е. -аминогруппы и уже весьма постепенно выделяют азот гуанидинные группы. Тот факт, что количество свободных аминогрупп, определенных по методу Ван-Сляйка, превосходит содержание лизина, рассчитанное на основании аналитических данных, является первым доказательством наличия М-концевых групп в белках. Реакция с азотистой кислотой протекает быстро и количественно она нашла широкое применение для определения степени замещения аминогрупп в модифицированных белках. В последнее время предпочтение стали отдавать нингидринному методу.  [c.313]

    Способы улучшения питательной ценности белков за счет аминокислот. Направленная селекция растений со строгим наблюдением за фракционным и аминокислотным составом белков проводится с целью улучшения качества растительных белков, определяемых, например, большим содержанием в них определенных незаменимых аминокислот (см. 11.2). Еще в 60-е годы ученые приступили к работе над улучшением состава белков зерна кукурузы на генетической основе по созданию новых генотипов кукурузы, зеин которой изначально не содержит лизина и в нем очень мало триптофана. Американские исследователи Мертц и Нельсон вырастили мутанты кукурузы Опейк-2 и Флаури-2, в зерне которых по сравнению с обычной кукурузой содержится в два раза больше ли-396 [c.396]

    Для того чтобы проверить, происходит ли рост цепи именно таким образом, а если происходит, то с какой именно аминокислоты, карбокси-или аминоконцевой, начинается рост цепи, Г. Динцис провел эксперимент, схематически представленный на фиг. 201. Культуру ретикулоцитов (незрелых эритроцитов) кролика держали при 15 °С и добавляли на разное время (от 4 до 60 мин) Н-лейцин. Затем из клеток выделяли гемоглобин (в ретикулоцитах синтезируется в основном только этот белок) и разделяли составляющие его а- и Р-цепи. Последовательности большей части из 150 аминокислот, составляющих каждую из этих цепей, уже были установлены с помощью методов определения первичной структуры, изложенных в гл. III, Поэтому можно было разорвать Н-меченые полипептиды гел.оглобина на определенные фрагменты с известной последовательностью и определить, таким образом, удельное содержание Б остатках лизина, расположенных в разных известных участках цепи. [c.407]

    Содержание ам1шогрупп белков проверяли определением лизина на анализаторе аминокислот "LKB 3201". Найдено количество лизиновых остатков для оС гказеина в расчете на молек. массу 23616 составило 15,1 (лит. -14), для инсулина в расчете на молек. массу 5730-0,93 (лит. -1). [c.213]

    Полученные результаты указывают на присутствие приблизительно половины цистинового остатка на 11 аминокислот. То же самое соотношение было найдено Дейчем и Мортоном [31] при определении цистина непосредственно в виде более стабильной цистеиновой кислоты или в виде S-карбо-ксиметилцистеиновых производных. Поскольку свободные сульфгидрильные группы не обнаружены [5], молекула должна иметь около 8 дисульфидных мостиков на моль (28 800 г). Цистин и метионин фактически содержат всю серу белка (2,2% [5]). Количество лизина находится в полном соответствии с содержанием, найденным при гидролизе полностью динитрофенилированного гликопротеина [32]. Содержание триптофана обычно значительно меньше одного моля на 28 800 г белка, определенного как химически, так и спектрофотометрически [5, 28, 12], однако в литературе не было данных о получении препаратов, не содержащих триптофана. Содержание тирозина в различных [c.28]

    Содержание остатков основных аминокислот — лизина и аргинина — в трансферрине человека показывает, что химическое определение генетических вариаций трансферрина (подобно тому, как это было проведено для гемог.11обина) потребует разделения 80—85 пептидов, которые будут получены после расщепления трансферрина трипсином. [c.128]


Смотреть страницы где упоминается термин Лизин, определение содержани: [c.422]    [c.104]    [c.186]    [c.31]    [c.35]    [c.39]    [c.41]    [c.61]    [c.26]    [c.292]    [c.380]    [c.127]    [c.64]    [c.88]    [c.350]    [c.350]    [c.123]   
Аминокислоты, пептиды и белки (1976) -- [ c.251 , c.258 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Лизин



© 2025 chem21.info Реклама на сайте