Внутреннее движение в биополимерах

Основу структурной организации живого составляют макромолекулы, прежде всего важнейшие биополимеры — белки и нуклеиновые кислоты. Специфика полимерных молекул в отличие от малых молекул определяется большим числом однотипных звеньев (мономеры), связанных в линейную цепь. Тепловое движение входяш их в полимерную цепь атомов и атомных групп, повороты и враш ение их вокруг единичных связей обусловливают большое число внутренних степеней свободы макромолекулы. Это заставляет рассматривать макромолекулы как макроскопическую систему, статистический характер поведения которой проявляется в наличии средних значений таких параметров, как размеры, форма, степень, свернутости макромолекулы. Вместе с тем суш ествуюш ие между атомами химические связи и взаимодействии ближнего и дальнего порядка накладывают определенные ограничения на число возможных конформаций макромолекул. Изменение конформации биополимеров, происходяш ие в процессах клеточного метаболизма и трансформации энергии, также носят вполне определенный характер и отражают внутримолекулярную динамическую организацию биополимеров. Таким образом, своеобразие биологической макромолекулы как физического объекта заключается в тесном сочетании статистических и детерминистских (механических) особенностей ее поведения с одной стороны, большое число взаимодействуюш их атомов и внутримолекулярных степеней свободы и, как следствие, возможность осуш ествления огромного числа разных конформаций, с другой — определенный химический характер и конформационные изменения при функционировании биополимеров. [c.168]

В настояш ее время отсутствует строгая физическая теория, связываюш ая структуру биополимера и его биохимическую активность. Для развития теоретических представлений о физических основах функционирования биологических систем необходимо изучение корреляции между функциональной активностью биополимеров и их внутренней конформационной подвижностью, т. е. относительными движениями групп с амплитудами, значительно превышаюш ими амплитуды валентных колебаний. По-видимому, для большинства биохимических процессов конформационная подвижность является неотъемлемой составляюш ей. [c.333]

Моделью спиралей служит обычная модель биополимера, разобранная в 1 настоящей главы. Однако наличие водородных связей вносит в механическую модель спирали дополнительную жесткость, т. е. перемычки не только скрепляют спирали, но и уменьшают свободу относительного движения соседних треугольников. Это очень наглядно демонстрируется изготовлением моделей молекул ДНК с выдержанным масштабом. На этих моделях видно, что углы внутреннего вращения могут меняться весьма незначительно, пока изгиб молекулы в целом пренебрежимо мал, т. е. пока относительное двинсение соседних мономерных единиц совершается независимо от движения других. Иначе говоря, водородные связи обеспечивают выполнение условий (см. 2, п. 2°), когда функция iZ( pi ), определенная формулой (2.25), близка к единице и конфигурационный интеграл спирали имеет вид (2.28). Следует отметить, что кроме водородных связей между спиралями действуют силы чисто ван-дер-ваальсовского характера (в частности, дипольное, квад-рупольное и другие взаимодействия), но при некотором переопределении потенциалов взаимодействия мономерных единиц они могут быть учтены в рамках изложенной модели, и мы их рассматривать не будем. Звенья спирали делятся на четыре типа, что обусловлено наличием четьфех различных радикалов (аденин, тимин, гуанин, цитозин), цавешенных по одному на каждое звено главной цепи. Эта ситуация описывается в терминах, которые мы употребляли в п. 6° 2 настоящей главы. Структура спирали может быть записана словом в алфавите из четырех букв (и = = 4), причем в приближении взаимодействия только ближайших соседей кодовыми ячейками будут подслова из трех букв. Если, например, структура спирали записана словом [c.92]

Отчетливо заметно различие температурных зависимостей величины /д для лиофилизованного (сухого) и увлажненных образцов миоглобина. Если сухой белок характеризуется обычной для твердых тел относительно слабой температурной зависимостью, то остальные — резким спадом /л в области 220 -г 300 К. Это резкое уменьшение упругой доли РРМИ связано с возрастанием роли внутриглобулярной подвижности. Эта подвижность может быть понята, как и в случае движения атома железа, на основе возникновения конформационных подсостояний, которые присущи биополимерам, обладающим вторичной и третичной структурой и образованным слабыми водородными и вандерваальсовыми связями. Внутренняя усредненная динамика молекулы миоглобина [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология