Пепсиноген реакция превращения в пепсин

Превращение пепсиногена в пепсин в физиологических условиях является аутокаталитическим процессом. Молекулярный вес пепсиногена около 42 ООО, а пепсина — около 35 ООО. Йз этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепси сопровождается отщеплением 15—20% молекулы в виде смеси пептидов пепсиноген — пепсин-ингибитор - - пептиды А пепсин пептиды Б. [c.329]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология