Ацетил орнитин

Рис. 12.3. Зависимость от pH при низкой ионной силе (Г/2 = 0,001) активности химотрипсина (1), полианионного производного химотрипсина на сополимере этилена с малеиновой кислотой (2) и поликатионного производного химотрипсина с поли-Ь-орнитином (3), определенной по гидролизу этилового эфира М-ацетил-Ь-тирозина [17].

Преобладающими аминокислотными компонентами тканей у животных являются глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и аланин орнитин, а-аминомасляная, -аминомасляная, саркозин, а-аминоизомасляная и а-аминоадипиновая кислоты присутствуют в относительно низких количествах. Из связанных форм аминокислот наиболее известны глутатион, ансерин и карнозин. Однако данные, полученные при исследовании продуктов кислотного гидролиза тканевых экстрактов, свидетельствуют о наличии также других связанных форм аминокислот (например, Ы-ацетил-аспарагиновая кислота в мозге) [303]. [c.66]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

Пока не получено данных, подтверждающих или исключающих участие а-ацетил- или других а-ацилпроизводных глутаминовой кислоты или ее -у-полуальдегида в обмене у млекопитающих. Восстановление -полуальдегида глутаминовой кислоты в пролин в присутствии восстановленного дифосфопиридиннуклеотида было установлено в опытах с препаратами печени [1093]. Активность орнитин-трансаминазы обнаружена как в препаратах из тканей млекопитающих, так и у микроорганизмов (стр. 226). Совокупность данных указывает на наличие в организме животных следующих превращений [c.348]

И в ЦТК, и цикле синтеза мочевины вещество, прежде чем вступить в основную реакцию (реакции), предварительно связывается с носителем, который в конце цикла вновь регенерирует. Активируемыми таким образом субстратами при синтезе мочевины являются карбамил и аминогруппа, а в ЦТК — ацетил. Регенерирующие носители при синтезе мочевины — орнитин (для карбамида) и ЩУК (для аминогруппы), в ЦТК - ЩУК. [c.272]

Глугамат — N-ацетил- — Орнитин — Цитруллин — Орнитин глутамат... [c.34]

N-Ацетил- — Орнитин — Цитруллин — Аргинино- — Аргинин орнитин сукцинат [c.50]

Первым этапом на пути синтеза аргинина является ацетилирование глутамата с использованием ацетил-СоА или ацетил-орнитина в качестве доноров ацетильной группы. Далее под действием ацетил-глутаматкиназы образуется ацетилглугаматфосфат, который затем восстанавливается с освобождением фосфата. Трансаминирование дает ацетилорнитин, который может переносить свою ацетильную группу на глутамат. [c.36]

Предполагается, что Ы-ацетилорнитин отдает свою ацетильную группу глутамату, что приводит к образованию орнитина и Ы-ацетилглутамата. Это привлекательная гипотеза, так как подобный процесс служил бы мощным механизмом запуска цикла мочевины путем увеличения количества орнитина в то самое время, когда возрастает количество карбамоилфосфата. Предполагаемые реакции образуют циклическую каталитическую цепь, которую часто называют циклом Ы-ацетилорнитина (цикл Ы-ацетилорнитина на рис. 61) при стационарном процессе здесь в итоге не происходит никакой потери //-ацетилглутамата. Более того, в этом случае один метаболический сигнал — ацетил-глутамат —активировал бы как КФС-1, так и синтез орнитина. Хотя существование такого механизма еще окончательно не установлено, запуск цикла мочевины орнитином может быть продемонстрирован экспериментально. Достоверно установлено, что нагрузка орнитином ведет к повышению синтеза мочевины, а следовательно, и к снижению чувствительности к инъекциям [c.181]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология