Глутамин в биосинтезе гистидин

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

Возможную роль аминокислот в качестве предшественников, в биосинтезе пуринового ядра изучали уже давно. В опытах с применением меченых соединений было найдено, что гистидин и аргинин, несмотря на их структурное сходство с пуринами, не являются непосредственными источниками азота для синтеза пуринов [669, 670]. Вместе с тем было показано, что срезы печени голубя синтезируют гипоксантин и что добавление глутамина или щавелевоуксусной кислоты к таким тканевым препаратам повышает количество синтезируемого гипоксантина [671—673]. [c.283]

При биосинтезе гистиДина третий углеродный атом имидазольного кольца и атом азота происходят из пиримидинового кольца аденозина. Взаимодействие АТФ с 5-фосфорибозилпирофосфатом приводит к 1-М-(5-фосфорибозил)-аденозин-5 -фосфату ХСУП, который реагирует далее с глутамином, расщепляясь па 5-амино-4-карбоксамиДо-1-(5 -фосфорибо-зил)-имидазол ХС Т11 и имидазолглицеринфосфат ХС1Х. Последний превращается через ряд стадий в гистидин. [c.403]

Ингибирование глутаминсинтетазы по принципу обратной связи осуществляется с помощью СТР, АМР, глюкозамип-6-фос-фата, гистидина, триптофана, карбамоилфосфата, аланина, глицина и серина. Глутамин является донором азота для первых шести веществ и косвенно участвует в биосинтезе последних трех соединений. Чтобы снизить активность глутаминсинтетазы на 50%, каждый ингибитор должен присутствовать в относительно высокой концентрации, но все вместе они осуществляют более полное ингибирование. По-видимому, ингибиторы действуют независимо, поскольку остающаяся доля активности примерно соответствует той, которая должна наблюдаться при независимом действии каждого ингибитора. Дополнительные доводы в пользу независимого действия ингибиторов проистекают из того факта, что СТР, триптофан, аланин и глицин конкурируют с глутаматом глюкозамин-6-фосфат и гистидин конкурируют с аммиаком, в то время как АМР и карбамоилфос-фат не конкурируют ни с одним субстратом. Независимое связывание, о котором судят по кинетике ингибирования, характерно для большинства ингибиторов, взятых попарно, хотя аланин, глицин и серии являются в этом смысле взаимоисключающими ингибиторами. Этот аддитивный эффект известен как кумулятивное ингибирование по принципу обратной связи. [c.119]

В ЭТОЙ главе рассматривается биосинтез аминокислот и некоторых молекул, которые из них образуются. Прежде всего мы рассмотрим реакции, приводящие к включению азота в состав аминокислот. Этот путь начинается с восстановления N2 до в клетках азотфиксирующих микроорганизмов. Затем NH4 включается в аминокислоты через глутамат и глутамин, два ключевых соединения азотистого метаболизма. Десять из основного набора двадцати аминокислот синтезируются из промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот и других метаболических последовательностей с помощью несложных реакций. Мы рассмотрим эти биосинтетические пути и опишем биосинтез ароматических аминокислот и гистидина в качестве примеров аминокислот, синтезирующихся более сложным образом. На самом деле человек должен получать эти десять аминокислот с пищей, потому их и называют незаменимыми аминокислотами. В этих реакциях участвуют два весьма любопытных посредника тетрагидрофолят, многоцелевой переносчик одноуглеродных единиц трех степеней окисления, и 5-аденозилметионин, главный донор метильных групп. Еще одна важная сфера наших интересов-регуляция метаболизма аминокислот. На примере глу-тамин-синтетазы мы проиллюстрируем некоторые общие принципы регуляции. Конец настоящей главы посвящен синтезу и распаду гема. [c.230]

Регуляция глутамин-синтетазы Е со//-впечатляющий пример кумулятивного ингибирования по типу обратной связи. Напомним, что глутамин синтезируется из глутамата, NH4 и АТР (разд. 21.2). Глутамин-синтетаза состоит из 12 субъединиц с мол.массой 50 кДа каждая, уложенных в два параллельных гексагональных кольца (рис. 21.15). Этот фермент - ключевой регуляторный элемент метаболизма, поскольку он, как показали Эрл Стэдтман (Earl Stadtman) и его коллеги, регулирует поток азота. Амидная группа глутамина-источник азота в биосинтезе ряда соединений, например триптофана, гистидина, карбамоилфосфата, глюкозамин-6-фосфата, СТР и АМР. Глутамин-синтетаза кумулятивно ингибируется каждым из этих конечных продуктов метаболизма глутамина, а также аланином и глицином. Видимо, в молекуле этого фермента имеются участки связывания для каждого из этих ингибиторов. Ферментативная активность глутамин-синтетазы почти полностью подавляется при связывании всех восьми конечных продуктов. [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология