Активная доля лиганда

Отношение [L]/[ l] называется активной долей лиганда (а-доля, коэффициент конкурирующих реакций). Оно характеризует мольную долю лигандов в растворе, находящихся в свободном (не связанном в комплекс) состоянии [c.195]

Методы распределения, в том числе и метод катионного обмена, уше на первых этапах своего развития [3, 4] позволили получить точные значения констант устойчивости и оказались в состоянии успешно соперничать с другими методами изучения комплексообразования. В методах распределения обычно используются микроконцентрации металла (целесообразно применение радиоактивных изотопов) в условиях постоянства ионной силы среды, обеспечивающей неизменность брутто концентрации катионов и, следовательно, их коэффициентов активности как в фазе раствора, так и в фазе ионита. Кроме того, проведение эксперимента при постоянной ионной силе дает возможность пренебречь долей лиганда, участвующей в комплексообразовании, что облегчает вычисление концентраций свободного лиганда. Если лиганд не взаимодействует с ионами водорода, его равновесная концентрация совпадает с общей. Обычная методика состоит в установлении равновесия между известными количествами иопита, насыщенного катионом С, и растворами, содержащими лиганд А в различной концентрации, Коэффициент распределения металла М В обычно определяют из соотношения [c.377]

С увеличением исходной концентрации белкового лиганда абсолютное количество связавшегося материала медленно увеличивается, но доля связывания снижается ввиду стерических помех, которые создают друг для друга крупные молекулы белка при связывании с близко расположенными активными центрами матрицы. Кроме того, излишне высокая исходная концентрация лиганда стимулирует повышенный уровень неспецифической сорбции, что снижает избирательность сорбента. [c.376]

Успехи в области химической модификации силикагеля дают возможность многим исследователям проводить целенаправленный синтез материалов, обладающих определенными свойствами. К настоящему времени в литературе описаны многие десятки разнообразных органических лигандов. Однако лишь незначительная их доля (кроме перечисленных выше) включается в программу фирм-производителей сорбентов. Это, несомненно, объясняется тем, что на уже освоенных в массовом производстве нескольких типах сорбентов можно успешно решать 99% всех возникающих задач. Все же иногда выбор оригинального лиганда может придать сорбенту качественно новые свойства. Например, модификация оптически активными радикалами позволяет разделять на полученном хиральном сорбенте рацематы некоторых родственных лиганду веществ. [c.33]

Как было показано, образование моноядерных комплексов в системе можно выразить, пользуясь понятиями п (среднего числа лигандов А, связанных с центральной группой В) или (доли центральной группы в форме комплекса ВАс). Если измеряется концентрация свободной центральной группы Ь, то отношение Ь/В дает значение о- Экспериментальные методы определения Я и ас в зависимости от концентрации свободного лиганда даны в гл. 3 и 4. Предполагается, что коэффициенты активности всех форм можно сохранять постоянными, так что закон действия масс справедлив в концентрационном выражении. [c.108]

Наиболее часто равновесия реакций комплексообразования изучают в растворах, содержащих большой избыток постороннего сильного электролита [2—4, 13, 16, 22—25]. Обычно посторонние электролиты позволяют поддерживать практически постоянными коэффициенты активности участвующих в реакции частиц, если концентрация последних составляет небольшую долю от концентрации постороннего электролита. При большом избытке постороннего электролита реакцию образования комплекса из иона металла и I лигандов X, кратко записываемую в виде [c.9]

Исследовано влияние концентрации мембрано-активного комплексона, селективного к ионам натрия, на электродные свойства мембран, изготовленных на основе данного комплексона, в чистых и смешанных растворах. С ростом концентрации лиганда в мембране возрастает доля участия анионов в переносе через мембрану. [c.230]

Рис. 12-47. Последовательные процессы активации и адаптации (в результате метилирования) хемотаксического рецептора. Обратите внимание, что активность рецептора (а значит, и частота кувырканий бактерии) в исходном и в адаптированном состоянии одинакова. Для простоты рецептор показан с двумя участками метилирования, в действительности же у каждого рецептора их четыре. При повышении концентрации лиганда доля времени, когда рецептор занят лигандом, увеличивается. Более высокая концентрация лиганда вызывает большее конформационное изменение рецептора, чем низкая, и приближает его состояние к предельно измененному. Однако медленное усиление метилирования через несколько минут восстанавливает исходную конформацию, причем большей концентрации аттрактанта соответствует большее число метильных групп на рецепторе. Рецептор теперь адаптирован. Хотя на схеме показано прямое присоединение лиганда к рецептору, в некоторых случаях он сначала присоединяется к периплазматическому субстрат-связывающему белку, который затем взаимодействует с

При использовании белков в качестве лигандов о выборе точки закрепления в большинстве случаев не может идти речи — таких точек, как правило, на поверхности белка много. К счастью, биологическая, и в частности ферментативная, активность белка нередко сохраняется ири фиксации его в разных точках, если при этом активный центр белковой макромолекулы остается экснонированным. Разумеется, для некоторой доли молекул фермента точка связывания может оказаться в активном центре или вблизи него, что помешает взаимодействию с ним субстрата. Этим, в частности, обусловлено снижение суммарной активности при закреплении ферментов на матрицах. [c.386]

Вообще тщательную промывку аффинного сорбента перед его использованием, а особенно после длительного хранения следует предусмотреть в любом варианте аффинной хроматографии. Дело в том, что при хранении идет медленный гидролиз связей лигандов с матрицей, приводящий к освобождению, или подтеканию , лигандов ( leakage , bleeding ). Это явление опасно не уменьшением емкости сорбента (на доли процента), а тем, что перешедшие в раствор молекулы лиганда могут оказаться на два-три порядка более активными в отношении связывания вещества, чем иммобилизованные молекулы. Это создает ситуацию конкурентной элюции в тот момент, когда должна происходить посадка вещества на сорбент. Результатом такой ситуации может оказаться заметное уменьшение и даже полное отсутствие задержания вещества на сорбенте. Подтекание лигандов может происходить не только за счет отрыва их ковалентно связанных молекул от матрицы, но и в результате постепенной десорбции тех молекул лиганда, которые не были отмыты после посадки его на матрицу. [c.410]

Кроме природы лигандов в АОС, на закономерности полимеризации диенов большое влияние оказывает относительное количество сокатализатора. В каталитической системе Т1С14-А1Кз наибольшее содержание достигается при соотношениях А1 Т1, близких к эквимолярным в случае использования А1(г-Ви)з, и больше единицы - для высших триалкилов алюминия Максимумы активности в полимеризации изопрена и доля практически совпадают. [c.143]

Константы устойчивости в подобных случаях ничего не говорят о том, какие доли М и Ь при данных концентрациях (активностях) связаны с МЬ , так как уравнение (IV. 2) не учитывает побочных процессов (IV. 8) и (IV. 9)-. Последние же уменьшают действительные концентрации М и Ь в системе и, следовательно, могут существенно менять условия протекания основного процесса (IV. 1). Влияние подобных побочкых процессов, в которых участвуют комплексообразователь и лиганды, на основной процесс может быть легко учтено при введении так называемых условных констант устойчивости. Последние учитывают конкретные условия процесса комплексообразовапия. Так, полная условная константа устойчивости МЬ , когда и в растворе присутствуют Н3О+ и [c.86]

Максимальная активность наблюдается при соотношении лиганд металл (р), равном 1. Согласно расчету долей комплексов это соответствует максимальной концентрации монолигандного комплекса [ oL] + (см. таблицу). [c.135]

Гидролиз пирофосфатов, катализируемый ионами металлов и их хелатами, может служить наглядным примером подобного активирования. Хофштеттер и Мартелл 131 установили, что особенно высокую каталитическую активность проявляют соединения металлов, в которых металл обладает высоким положительным зарядом, такие, как цирконий(1У), уран(У1) или молибден(У1). Однако при pH 6,3 и температуре 70° С катализаторы подвергаются гидролизу с образованием неактивных малорастворимых гидроксо-соединений. Каталитический эффект в этих условиях проявляет только незначительная доля катализатора, не связанная в подобные гидроксо-комплексы. Катализатор можно удержать в растворе в форме комплексов с определенными лигандами. Если катализатор и в таком виде способен реагировать с субстратом, то такие лиганды проявляют активирующее действие в каталитическом процессе. [c.16]

Варьирование фосфорсодержащего лиганда дает возможность в широком диапазоне регулировать соотношение аддуктов нормального (I) и так называемого аномального (П) присоединения [1—3]. Увеличение донорности фосфинового лиганда приводит к возрастанию доли продукта диспропорционирования (II). Повысить селективность по продукту (I) при сохранении активности удается путем замены фосфиновых лигандов на фосфиноксидные, являющиеся лигандами слабого поля [3]. При некотором сочетании фосфорсодержащего лиганда и ацидолиганда можно достичь практически полной селективности по продукту обычного присоединения (I) [3]. [c.54]

Попытки использовать радиоактивные лиганды для выявления рецепторов на поверхности клеток-мишеней начались в 50-х годах, но здесь сразу возникли два затруднения 1) введение изотопа (обычно радиоактивного иода или трития) в сигнальную молекулу сильно ослабляет ее функциональную активность 2) большая часть лиганда связывалась с поверхностью клетки-мишени неспецифически, и только малая доля присоединялась к рецепторам. Преодоление этих технических трудностей позволило (около 1970 г.) прямо продемонстрировать наличие специфических рецепторов на поверхности интактных клеток и на изолированных мембранах. [c.261]

В настоящее время ЯМР успешно используется для изучения белков в пяти случаях 1) определение доли аминокислот в а-спиральной конформации с целью подтверждения существова-1(ия в растворе структуры, установленной по данным дифракции рентгеновских лучей 2) контроль за переходами спираль — клубок 3) определение конформации выбранных участков белка (например, вблизи определенной аминокислоты) 4) наблюдение связывания малых молекул и пинов металлов с выбранными участками белка (на основании спектра либо лиганда, либо белка) и 5) исследование парамагнитных активных центров в белках — переносчиках электронов. [c.502]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология