Метильных групп доноры

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Как уже указывалось, АТР выполняет роль хранилища биологической энергии, обеспечивая синтез ряда биохимически важных соединений. В качестве примера приводился синтез донора метильной группы 5-аденозилметионина из АТР и метионина [c.132]

Тот факт, что кольца не точно налагаются друг на друга, приписан влиянию объемистых метильных групп донора и атомов хлора акцептора. Первоначальное предположение о том, что кольца компонентов отклоняются от плоского расположения [59], было отвергнуто на основании более подробного рентгеноструктурного исследования этого кристаллического комплекса [60]. [c.71]

Окись углерода в этой реакции следует рассматривать как акцептор электронов или можно считать ее двоесвязан-ной при помощи вакантной орбитали атома углерода. Наиболее каталитически активны алкоголяты, в которых электронная плотность на атоме кислорода повышена замещением водородов метильной группы донорами электронов. В то же время в кислых растворах спирты карбоксилируют-ся внедрением СО в присутствии галогенидов никеля(П) или меди(1) с соответствующей галогеноводородной кислотой при 250—300° и давлениях выше 200 ат. [c.246]

Многочисленные процессы биохимического метилирования осуществляются при помощи различных доноров метильных групп, например холина, метионина и других. Метильные группы могут быть введены как к атомам азота, так и к атомам кислорода и углерода. Так, например, биосинтез микофеноловой кислоты, по Берчу, протекает следующим образом. [c.1139]

Во втором классе (трансферазы) ферменты, действующие на полимерные субстраты, представлены в основном группой метил-трансфераз (КФ 2.1.1), переносящих метильную группу на полисахариды, нуклеиновые кислоты и белки ацилтрансфераз (КФ 2.3.1), которые переносят ацильные остатки на ряд белков гликозилтрансфераз (КФ 2.4), куда входят несколько десятков ферментов, переносящих остатки гексоз, пентоз и других глико-зильных групп от полисахаридов на подходящие акцепторы и, наоборот, от подходящих доноров на полисахариды или белки. [c.7]

Реакция замещения у сульфоний-иона приводит к переносу метильной группы от атома серы к атакующему нуклеофилу и называется реакцией трансметилирования. Трансметилирование — важный метаболический процесс, в котором роль донора метильной группы обычно выполняет 5-аденозилметионин. Типичным примером этого процесса может служить метилирование аминов, например никотинамида [уравнение (7-1)]. [c.93]

Обычно метильные группы (слабые доноры электронов) несколько углубляют цвет красителей. Однако, несмотря на наличие четырех лишних метильных групп, цвет Кислотного ярко-синего антрахинонового значительно выше, чем Хромового зеленого антрахинонового. Это объясняется тем, что в Кислотном ярко-синем антрахиноновом объемистые метильные группы препятствуют рас- [c.238]

Из порфобилиногена образуются гетероциклы витамина В12. Донором метильных групп при образовании молекулы витамина Bi2 является метионин. [c.176]

Помимо кофермент-кобаламина, биохимическую активность проявляют и его аналоги, полученные из природных источников. Так, метилкобаламин является донором метильной группы в ферментативном синтезе метионина из гомоцистеина [69, 210] [c.614]

Выше были определены донорные заместители как группы с заполненными д орбиталями или несвязываюш.ими атомными орбиталями, симметрия которых такова, что они могут взаимодействовать с я-орбиталями остальной части молекулы. Имеются данные о существовании другого типа слабых доноров, простейший пример которых — метильная группа, присоединенная к сопряженной системе (например, толуол). Из трех орбиталей атомов водорода метильной группы можно образовать групповые орбитали вида [ср. с формулой (8.16)] [c.349]

Бетаин глицина образуется в организме при окислении амино-спирта холина и служит донором метильных групп при биосинтезе метионина, пуриновых и пиримидиновых оснований, адреналина и других биологически значимых веществ [c.45]

Такой механизм реакции подтверждается результатами рас-депления фенил-и-толилкетона толил-анион как менее выгод-ый энергетически (метильная группа-донор электронов), чем )енил-анион, образуется в меньшем количестве, и главными родуктами реакции оказываются соль толуиловой кислоты бензол [c.296]

При рассмотрении механизма взаимодействия молекулы ксиленола с катализатором на основании теории л-комплекса можно полагать, что при прочих равных условиях наиболее реакционноспособны будут изомеры с максимальной энергией верхней занятой молекулярной орбитали. Исходя из этого и с учетом энергетических данных (см. стр. 29), ксиленолы можно разделить на две группы (как уже и было сделано). К первой относятся 2,3-, 2,4- и 2,5-, 2,6- и 3,4-ксиленолы. 3,5-Кси-ленол представляет вторую группу. Действительно, как следует из ранее приведенных данных (см. стр. 119), это подтверждается экспериментально. Ксиленолы отличаются от крезолов только дополнительной метильной группой. Поэтому остаются справедливыми и основные закономерности реакций с участием метильных и гидроксильной групп ксиленолов, установленные для крезолов и подробно расмотренные выше. Появляются только дополнительные стерические трудности протекания реакций диспропорционирования и изомеризации, а введение второй метильной группы (донора л-электронов) должно приводить к некоторому увеличению устойчивости л-комплекса и соответственно повышению общей реакционной способности ксиленолов по сравнению с крезолами. Как следует из данных табл. 2.20, изложенное находит экспериментальное подтверждение. [c.151]

В биологических системах универсальным донором метильных групп является сульфониевое соединение S-аденозилметионин (SAM). В свою очередь SAM синтезируется из аминокислоты метионина и другого биологически важного соединения — адеио-зинтрифосфата (АТР), высокоэнергетического соединения (форма хранения биологической энергии). Как и вообще все химические реакции, протекающие в организме, эта реакция также катализируется ферментом. Реакция термодинамически выгодна и в отсутствие белкового катализатора, однако фермент катализирует ее определенное направление. Без катализатора возможны и другие реакции, например разрыв трифосфатной цепи катализатор же связывает и ориентирует нуклеофильный атом серы таким образом, что становится возможной атака только по метиленовому атому углерода. Позже подробно обсуждается важность такого связывания и эффектов сближения сейчас следует отметить, что, хотя аденозин в составе АТР и не участвует в химическом преврап енин, он служит для узнавания АТР ферментом Фермент узнает молекулу АТР и затем связывается с ней. [c.46]

Системы рестрикции II типа обнаружены у очень многих бактерий. Эти системы состоят из двух отдельных ферментов, рестриктазы н метилазы, узнающих одну и ту же последовательность ДНК — сайт рестрикции. Если сайт рестрикции не метилирован, то рестриктаза вносит в него двуцепочечный разрыв. ДНК не подвергается рестрикции, если хотя бы одна цепь метилирована. Такие свойства предохраняют собственную ДНК бактерий от рестрикции собственная ДНК либо полностью метилирована по всем сайтам рестрикции, либо, после репликации, патуметилирована. На полуметилированные сайты рестрикции действует метилаза и метилирует их полностью. Как и прочие клеточные метилазы, метилазы системы рестрикции-модификации в качестве донора метильных групп нс-патьзуют 5-аденозилметионин. В табл. 7 для примера приведены данные о некоторых рестриктазах и метилазах II типа. [c.130]

TGA. TG T=3 . Если оба отмеченных звездочкой аденина этой последовательности метилированы, то рестриктаза ничего с последовательностью не делает. Если метилирован только один аденин (например, после репликации нлн репарации), то метилаза метилирует второй, используя S-аденозилметионин в качестве донора метильной группы. Если же сайт не. метилирован, то ДНК. в составе [c.131]

Пример 10. Очистка метилазы белка из мозга теленка на SAH-сефарозе [Kim et al., 1978]. Метилазы, катализирующие метилирование белков, как и лучше изученные метилазы тРНК, в качестве донора метила используют S-аденозилметионин (SAM), который после переноса метильной группы на белок превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAH). Последний, являясь ингибитором метилазной активности, обладает высоким сродством к ферменту. [c.432]

Из многочисленных химических свойств кобаламинов мы отметим лишь узловую их реакцию, связанную с обменом группировки X на различные другие. Так, оксикобаламин, являясь основной природной формой витамина В,2, легко обменивает свой гидроксил, например, на метильиую группу, а в такой форме коферментно связанный метилкобаламин выполняет функцию донора метильных групп в некоторых биосинтезах. [c.279]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

S-АДЕНОЗИЛМЕТИОНЙН [8-(5 -дезоксиаденозин-5 -ил)-метионин, активный метионин активный метил], донор метильных групп прн трансметнлировании (переносе метильных групп на разл. соединения-акцепторы), происходящем в клетках животных и растений. Мол. масса катиона А. 398,4 48,5 (1,8 г в 100 мл 5н. НС1) 15,4-10 Группа СНз У атома S легко отщепляется энтальпия р-ции 41,868 кДж/моль. [c.32]

X.- источник (донор) метильных групп в биохим. р-циях метилирования (в частности, при биосинтезе метионина). X. не является витамином в строгом смысле, т. к. используется в качестве пластич. в-ва при построении структур живой ткани, гл. обр. биол. мембран, и может офазовываться в организме из серина. Поскольку, однако, биосинтез X. у животных и человека ограничен, он должен поступать дополнительно с пищей и является т. обр. незаменимым пищ. в-вом. Потребность человека в X. точно не определена и зависит от обеспеченности рациона белком, витамином В,2 и фолиевой к-той по разным данным, она составляет от 0,25 до 4 г в сутки. Недостаток X. в сочетании с дефицитом белка может вызывать жировую дегенерацию печени и ее цирроз. Из продуктов питания X. наиб, богаты мясо, рыба, яичный желток, соевая мука. [c.300]

Последний Превращается в S-аденозилметионин (SAM), практически универсальный донор метильных групп в реакциях трансметилирования [реакция (7-1)]. У некоторых бактерий, грибов и высших растений метил-Н4ро1 гомоцистеин—трансметилаза не нуждается в витамине. В[2. Однако организм человека, так же как и различные штаммы Е. соИ и некоторые другие бактерии, нуждается в метилкобаламинозависимом ферменте. Он, вероятно, функционирует в циклическом процессе. Предполагают, что кобальт представлен двумя взаимопревращающимися окислительными состояниями (1+ и 3+) [уравнение (8-86)]. [c.297]

ВОЙ цепи могут осуществляться в ходе различных последовательностей реакций. Два варианта последовательностей показаны на рис. 12-15. Механизм реакции деметилирования в участке соединения колец С и D остается неясным, но аналогичные реакции отщепления метильных групп из положения С-4 кольца А изучены хорошо [95]. Каждая из метильных групп последовательно подвергается гидроксилированию при участии микросомной системы, сходной с цитохромом Р-450 (гл. 10, разд. Ж, 2, е) [97а], но использующей в качестве донора электронов не NADPH, а NADH. Окисление образующегося спирта в карбоновую кислоту и последующее превращение 3-ОН-группы в кетон способствует протеканию вслед за этим р-декарбоксилирования. [c.581]

При биохимическом N-метилировании роль донора метильной группы исполняет аденозилметионин, получающийся из метионина и аденозинтри-фосфата [c.70]

Другим типом реакций, использующихся в процессе сборки поликетидов, является С-метилирование, при котором 5-аденозилме-тионин служит донором метильных групп, а в состав мультиферментного комплекса входит специфическая трансметилаза. Реакция всегда осуществляется путем электрофильной атаки на еноли-зирующиеся метиленовые атомы углерода [хорошим примером является соединение (19) все три атома водорода метильной группы при этом сохраняются (схема 5) [21]. [c.423]

О-Н и повыщение ее полярности, а следовательно, способности к отщеплению Н. Поляризация связи 0-Н, Ы-Н, 8-Н называется ее протонизацией и приводит к увеличеншо кислотной диссоциации (росту — константы кислотной диссоциации). Аналогично действуют все заместители — электронные акцепторы. Все электронные доноры, замещающие Н-атом в метильной группе уксусной кислоты, действуют противоположно, понижая Действие электроноакгивных заместителей (доноров и акцепторов, т. е. функциональных [c.84]

Хорошо растворим в воде и спирте. В организме животных синтезируется не свободный холин, а холин в составе фосфолипидов. Донорами метильных групп являются метионин (в составе 8-аденозилме-тионина) или серии и глицин (при синтезе метильных групп). Вследствие этого при белковой недостаточности, которая в свою очередь может быть связана с дефицитом белка в пище или эндогенного происхождения, развиваются симптомы холиновой недостаточности жировая инфильтрация печени, геморрагическая дистрофия почек, нарушение процесса свертывания крови (нарушение синтеза V фактора свертывания—акцелерина) и др. [c.246]

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине — гомоцисте-ином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста. [c.415]

Имеются данные в пользу того, что эта реакция идет через 8-аденозил-аминокислотные промежуточные производные. 5-Ы-Метил-5,6,7,8-тетра-гидроптероил-Ь-триглутаминовая кислота также используется в качестве донора метильной группы. [c.500]

Физиологическое действие пангамовой кислоты заключается в активировании кислородного обмена в клетках различных тканей организма и в ее способности быТь донором метильных групп в реакциях метилирования. Пангамовая кислота обладает выраженным липотропным действием и применяется при различных заболеваниях печени [52]. [c.626]

Бетаин (Betaine) Низкомолекулярное соединение, служащее донором метильной группы при биосинтезе метионина. [c.544]

Метилирование фосфолипидов. Представляется вероятным, что метилирование РЕ связано с передачей сигнала через клеточные мембраны метилтрансфераза, расположенная на внутренней стороне многих клеточных мембран, метилирует до фосфа-тидил-Н-монометилэтаноламина. Вторая метилтрансфераза, локализованная на внешней стороне мембраны, осуществляет его дальнейшее метилирование до РС. При этом донором метильных групп в каждом случае также является 8-аденозилме-тионин. Метилирование РЕ влияет на текучесть мембраны, оно стимулируется нейромедиаторами ряда катехоламина, например адреналином, и приводит к поступлению в клетку ионов кальция, образованию сАМР, высвобождению гистамина и т. д. [4]. [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология