Михаэлиса Ментена скорости химической реакции

Когда имеется только один фермент-субстратный комплекс и все стадии связывания достаточно быстрые, параметр at в уравнении Михаэлиса — Ментен представляет собой просто константу скорости первого порядка для химического превращения комплекса ES в комплексе ЕР. В более сложных ситуациях at является функцией всех констант скорости первого порядка и не может быть отнесена ни к какому конкретному процессу, за исключением крайних случаев. Например, для механизма Бриггса — Холдейна, когда комплекс ЕР диссоциирует достаточно быстро, at = 2 [уравнение (3.10)]. Однако если диссоциация комплекса ЕР протекает медленно, то константа скорости этого процесса вносит вклад в параметр at и в предельном случае, когда скорость диссоциации ЕР значительно меньше скоростей химических стадий, параметр at будет равен константе скорости диссоциации. Из рассмотрения схемы (3.19) видно, что в этом случае at является функцией констант 2 и 3. Однако если одна из этих констант много меньше другой, at становится равной меньшей константе. Например, если 3 <. 2, то, согласно (3.22), at = 3. Из этого следует, что at не может превышать ни одной из констант скорости первого порядка для реакционного пути в прямом направлении и представляет собой, таким образом, нижний предел для констант скорости химических реакций. [c.115]

Здесь А ,, й , 2 и к — константы скорости соответствующих реакций. Анализ этой схемы в рамках формальной химической кинетики приводит к знаменитому уравнению Михаэлиса—Ментен [c.66]

Кинетическое уравнение можно записать двумя различными способами либо в виде зависимости концентрации реагента ог времени, либо в виде зависимости скорости реакции от концентраций реагентов. В энзимологии чаще пользуются второй формой, записи, в то время как в химии — первой. Химики отдают предпочтение, как правило, интегральным уравнениям скорости, имеющим то преимущество, что в них входят величины, непосредственно измеряемые экспериментально. Однако, как. видно из гл. 2, первые исследователи ферментативной кинетики, пытаясь применить обычные приемы химической кинетики для описания экспериментальных данных при помощи интегральных уравнений, встретились с большими трудностями. Эти трудности были в значительной степени преодолены благодаря работе Михаэлиса и Ментен [ИЗ], показавших, что более простой способ изучения кинетических свойств ферментов состоит в измерении начальных скоростей реакций. В этом случае можно пренебречь накоплением продукта и расходованием субстрата, которые осложняют анализ всей кинетической кривой. Нежелательным последствием широкого применения этого подхода явилось, однако, то, что биохимики теперь избегают применять интегральные уравнения скорости даже в тех случаях, когда это вполне оправданно. [c.198]

Мицеллярный катализ оказывает сильное влияние на скорости реакций. Мицеллы — это агрегаты с большим содержанием молекул мыла или детергента, довольно рыхло связанные преимущественно за счет гидрофобных (неполярных) взаимодействий. При увеличении концентрации детергента в водном растворе происходит постепенное изменение физико-химических свойств раствора поверхностного натяжения, плотности, pH и электропроводности. Однако наступает такой момент, когда изменения перестают быть плавными и при небольшом увеличении концентрации детергента какое-либо из свойств раствора резко меняется. Концентрация детергента, при которой наступает такой скачок, называется критической концентрацией ми-целлообразования (ККМ). Мицеллы обычно образуются в водном растворе полярные и неполярные группы находятся соответственно на поверхности и внутри мицелл. Известны и обращенные мицеллы, т. е. агрегаты поверхностно-активных веществ в неполярных растворителях, в которых полярные и неполярные группы расположены соответственно внутри и на поверхности мицелл. За счет неполярных взаимодействий мицеллы связывают множество органических субстратов, что приводит к ускорению химических реакций (или порой к их замедлению). Катализируемые мицеллами реакции обычно протекают на поверхности мицелл. Более того, мицеллярный катализ носит определенные ферментоподобные черты например, кинетика мицеллярных процессов подчиняется уравнению Михаэлиса— Ментен, и катализ характеризуется заметной стереоспецифичностью. Все это указывает на то, что мицеллы можно использовать для моделирования ферментативного катализа [22]. [c.337]

Ферменты-это белки, катализирующие строго определенные химические реакции. Они связываются с молекулой субстрата, в результате чего образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс, который затем распадается на свободный фермент и продукт реакции. При повьппении концентрации субстрата 8 и постоянной концентрации фермента Е каталитическая активность последнего будет повьппаться до тех пор, пока не достигнет характерной для данного фермента максимальной скорости imax при которой практически весь фермент находится в форме комплекса Е8 и, следовательно, насьпцен субстратом. Такая зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции описывается гиперболича кой кривой. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину величины Р пах, получила название константы Михаэлиса-Ментен (Км). Эта константа является характеристикой каталитического действия фермента применительно к какому-то определенному субстрату. Уравнение Михаэлиса-Ментен [c.267]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология