Михаэлиса уравнение

Уравнение Михаэлиса — Ментен [c.216]

Это уравнение — основное дифференциальное уравнение, описывающее изменение концентраций реагирующего вещества в реакторе идеального перемешивания. Оно учитывает не только скорости химических превращений компонента А, но и материальный обмен с окружающей средой. Функциональный вид величин и входящих в уравнение, определяется механизмом реакций в соответствии с законами химической кинетики. По механизму Михаэлиса уравнения, описывающие изменения концентрации субстрата и продукта в реакторе, имеют следующий вид [c.299]

Однако механизмы (5 1) и (5.112) можно различить, исследуя кинетику реакции в предстационарном режиме. Кинетические закономерности схемы Михаэлиса описывают функции (5.100) и (5.107). Для схемы Анри следует решить [при условии (5.90)] систему уравнений [c.189]

Кинетическое описание ферментативных реакций в нестационарном режиме связано с определенными математическими трудностями. Например, для анализа реакции, протекающей по схеме Михаэлиса — Ментен (схема 5.1), необходимо решить систему дифференциальных и алгебраических уравнений (5.2)—(5.5). Формально-кинетический анализ ферментативных реакций развивается как по пути использования численных методов интегрирования систем дифференциальных уравнений, так и по пути использования аналитических методов. Аналитическое решение имеет определенные преимущества. Поэтому важно указать, что аналитическое решение системы дифференциальных и алгебраических уравнений может быть существенно упрощено, если при использовании определенных условий систему можно трансформировать в линейную систему уравнений. Развитие методов нестационарной кинетики ферментативных реакций идет именно по этому пути. [c.175]

Анализ данного уравнения целесообразно проводить раздельно при низких ([8ро К/) и высоких ([5]о Ks) концентрациях субстрата. В первом случае уравнение (6.83) принимает вид классического уравнения Михаэлиса — Ментен [c.235]

Пример Н-1. Ферментативная реакция обычно описывается двумя кинетическими уравнениями уравнением Михаэлиса—Ментен [c.28]

На рис. 39, а дана найденная на опыте зависимость левой части уравнения (4.17) от концентрации и природы соли. Для сравнения на рис. 39, б приведено изменение с концентрацией той или другой соли коэффициентов активности бензола и его производных. Эти соединения следует рассматривать как структурные аналоги боковой цепи в молекуле субстрата (они же являются классическими конкурентными ингибиторами). При сравнении рис. 39, а н б видно, что эффективность образования комплекса Михаэлиса изменяется с ионной силой при [c.144]

Кинетический анализ ферментативных реакций, не подчиняющихся уравнению Михаэлиса — Ментен [c.235]

Милори — см. Железная лазурь Миндальное масло 73, 75 Минералокортикоиды 946 Миристиновая кислота 75 Митин ФФ 276 Митомицин С 405 Михаэлиса метод 249 Михаэлиса уравнение 147 Мицеллы 109 [c.537]

Гиперболическая функция аналог уравнения Михаэлиса— Ментен (модель 6, табл. УМ) и уравнение реакции 2-го порядка (модели 7 и 8, табл. VI-1) неудовлетворительно описывают конечные участки экспериментальных кривых БПК. [c.149]

Решение. Стационарное состояние системы при описании кинетики уравнением Михаэлиса—Ментен всегда единственно, так как [c.28]

Это уравнение называется уравнением Михаэлиса. [c.258]

Величины /См и г тах можно найти также графически из зависимости хю от 5. Для этого удобно записать уравнение Михаэлиса в виде [c.258]

Применение холинэстераз для определения суперэкотоксикантов основано на зависимости скорости реакции К от концентрации субстрата [Л в соответствии с уравнением Михаэлиса-Ментен [c.290]

В случае ферментативной реакции (2.1) учтем, что стационарное состояние ее устанавливается быстро (см. гл. V). Примем также обычное для ферментативных реакций условие об избытке концентрации одного из реагентов (субстрат) по сравнению с другим (катализатор), т. е. [ру] [ЕХ] (см. гл. V и VI). Тогда для стационарной скорости реакции, протекающ,ей по ферментативному пути, имеем выражение, известное как уравнение Михаэлиса [c.37]

Для механизма Михаэлиса в соответствии с уравнением (5.108) [c.189]

Видно, что функция (5.119) существенно отличается от зависимости концентрации продукта от времени для механизма Михаэлиса [см. уравнение (5.107)] фис. 57). В случае механизма Михаэлиса скорость реакции ( [Р]/Л) растет со временем, в то время как в случае механизма Анри скорость реакции падает во времени, пока не достигнет уровня, соответствующего стационарной скорости, которая описывается уравнениями (5.113) и (5.114). Период времени, отсекаемый асимптотической прямой 2 (ее тангенс угла наклона равен стационарной скорости процесса), лежит в области отрицательных значений [c.190]

Откладывая значения констант Михаэлиса, найденные экспериментально, в координатах уравнения (6.29), т. е. [c.223]

Это позволяет отличить механизм Анри от механизма Михаэлиса (рис. 57), для которого т (см. уравнение (5.109)] имеет положительные значения. [c.190]

Рис. 57. Кинетические кривые продукт-время для реакции, протекающей по механизму Михаэлиса (5.1) (кривая /) [уравнение (5.107)] и по механизму Анри (5.112) (кривая 2) [уравнение (5.119)]

Для определения кинетических и равновесных параметров уравнения (6.27) выражение для кажущейся константы Михаэлиса [c.223]

Как уже известно, уравнение Михаэлиса — Ментен в своей дифференциальной форме справедливо для случаев как двух-, так и многостадийных стационарных ферментативных процессов и может быть записано при условии [5] [Е]д в виде [c.247]

Из проведенного анализа следует, что стационарная скорость реакции (6.1) при [S](, [E]q должна гиперболически зависеть от начальной концентрации субстрата и линейно от начальной концентрации фермента. Эти закономерности действительно характеризуют кинетику большинства ферментативных реакций. Дело в том, что уравнение Михаэлиса — Ментен [c.217]

Полученное выражение можно привести к линейному виду в координатах интегрального уравнения Михаэлиса (6.Д35). — in ——- 777) [c.258]

Подобным образом можно анализировать температурные зависимости констант ингибирования или констант диссоциации ионогенных групп активного центра фермента. Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. Так, например, константы Михаэлиса в обш,ем случае не являются истинными константами равновесия даже при наличии двухстадийного механизма ферментативной реакции [см. уравнение (6.7)]. Более того, даже если изучаемый процесс равновесный, его константа равновесия может оказаться эффективной величиной, зависящ,ей, например от pH среды [см. уравнение (6.182)]. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [c.264]

Наиболее полную информацию о кинетике ферментативных реакций дает изучение их протекания в нестационарном режиме (см. гл. V). Исследование стационарной кинетики ферментативных процессов имеет ограниченное значение для понимания многостадийного механизма действия ферментов. Это связано прежде всего с тем,что в общем случае невозможно однозначно приписать экспериментально определяемые значения констант скоростей индивидуальным химическим стадиям (см. 1 гл. V и VI). Тем не менее кинетические параметры типа = = У/(Е](,и Кт.каж, которые, следуют из основного уравнения стационарной кинетики — из уравнения Михаэлиса (6.8), как показал Альберти с сотр. [1], позволяют оценить нижний предел константы скорости любой индивидуальной стадии ферментативной реакции [типа (6.9) или даже более сложного обратимого процесса (5.16)]. [c.268]

Эти величины являются сложными, включающими Км, кз и ряд других констант уравнения Михаэлиса, и не могут быть использованы для получения индивидуальных констант. В тех случаях, в которых были получены индивидуальные константы [109], величины Ез оказались низкими и по порядку величины равными 5 —15 ккал/молъ. Интересно отметить, что хотя ферменты, выделенные из разных биологических объектов, могут отличаться по своей активности, однако температурная зависимость констант скоростей дает одинаковую для всех случаев энергию активации [110]. [c.564]

Зависимость констант Михаэлиса кз и Км от pH мон ет быть весьма сло кной. Поэтому для исследования зависимости от pH србды требуется использование буферных растворов. При этом нередко оказывается, что между компонентами буферного раствора (особенно НРО ") и ферментом имеется определенное взаимодействие. Кроме того, влияние на активность белка и активность субстрата также оказывает ионная сила раствора, что еще в большей стенени усложняет интерпретацию процесса в буферном растворе. Этот факт не всегда принимался во внимание. Во всех уравнениях, применявшихся в этом разделе, концентрации должны быть заменены на активности. Когда концентрация субстрата меняется в широком диапазоне, то поправка на активность может быть весьма существенной. Например, изучение скорости реакции уреаза — мочевина в диапазоне концентрации мочевины от 0,0003 до 2,0 М показало, что при высоких концентрациях мочевины скорость реакции надает [112]. Это может быть связано с изменением активности, а не механизма реакции. [c.564]

Существует несколько других способон спрямления зависимости т от 5 для вычисления параметров уравнения Михаэлиса. Однако анализ погрешностей показывает, что при заданной точности определения т и а приводимый метод дает наиболее надежные значения и [c.258]

Это уравнение известно как уравнение Михаэлиса и широко используется прежде всего в кинетических исследованиях реакций, катализируемых ферментами. Однако оно в )авной мере применимо для любого случая катализа, ироисходяш,его по механизму образования комплекса катализатор — субстрат. [c.265]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

Ингибирование субстратом. Согласно уравнению Михаэлиса — Ментен (6.8), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению. Однако в ряде случаев при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции проходит через максимум и затем уменьшается (рис. 88). Обычно подобный тип зависимости v от [S] можно количественно описать исходя из предположения об образовании тройного комплекса SES, не обла-даюш,его ферментативной активностью [c.235]

Рис. 100. Определение кинетических параметров гидролиза амида К-ацетил-1-гек-сагидрофенилаланина, катализируемого а-хпмотрипсином, с помощью интегральной формы уравнения Михаэлиса [43]

В целом функциональный характер рН-зависимых кинетических пара метров уравнения Михаэлиса обнаруживает глубокое сходство с закономерностями рассмотренного обратимого влияния э( к )екторов (см. 2 этой главы). Так, например, если при связывании субстрата ( )ерментом константы диссоциации ионогенных групп не претерпевают изменений (т. е. Ка = К в., Кв = К или, что то же самое, ионогенный процесс не оказывает влияния на сорбцию субстрата и, следовательно, К = К/ = К ), то величина наблюдаемой константы Михаэлиса ферментативной реакции не зависит от pH (/Ст(каж) = KsУ [c.260]

Физико-химия коллоидов (1948) -- [ c.329 ]

Теория технологических процессов основного органического и нефтехимического синтеза (1975) -- [ c.152 , c.153 ]

Физическая и коллоидная химия (1960) -- [ c.233 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.147 ]

Курс химической кинетики (1962) -- [ c.264 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.35 , c.37 , c.40 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.110 , c.123 , c.125 , c.126 , c.245 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология