Михаэлиса Ментен констант

Таблица 9-4. Значения констант Михаэлиса-Ментен (Кщ) для некоторых ферментов

Константа Михаэлиса соответствует концентрации субстрата, при которой скорость равна половине максимальной. и можно найти графически, используя выражение, обратное уравнению Михаэлиса — Ментен и называемое уравнением Лайнуивера — Берка [c.399]

Для реакций, протекающих по более сложным механизмам (по сравнению с механизмом Михаэлиса—Ментен), стационарное состояние существует лишь при некоторых дополнительных условиях, определяемых соотношением констант скоростей индивидуальных стадий. Так, например, для обратимой ферментативной реакции с участием одного промежуточного соединения [c.173]

Определение начальной скорости через [Е8]. Согласно теории Михаэлиса-Ментен, начальная скорость определяется как скорость распада фермент-субстратного комплекса, т. е. скорость реакции (б), константа скорости которой равна /сг- Таким образом, мы можем написать [c.235]

К и константа скорости Михаэлиса—Ментен [c.15]

Было найдено значительное число реакций, подчиняющихся закону Михаэлиса — Ментен [уравнение (142)], и определено большое число констант Михаэлиса, иногда даже в некотором температурном интервале. Однако на основании этого эмпирического закона нельзя установить механизм процесса, так как возможно, что в более сложных случаях можно прийти к тому же уравнению для скорости реакции, например при механизме [c.286]

Образовавшийся комплекс, называемый фермент-ингибиторным комплексом Е1, в отличие от фермент-субстратного комплекса Е8 не распадается с образованием продуктов реакции. Константу диссоциации комплекса Е1, или ингибиторную константу К, можно, следуя теории Михаэлиса—Ментен, определить как отношение констант обратной и прямой реакций [c.149]

Полученное уравнение можно упростить, если (кз + к ук обозначить через Ки (константа Михаэлиса-Ментен), а /сг [Е(]-через тах 1 тах-это максимальная скорость реакции, наблюдаемая в условиях, когда весь фермент Е находится в форме фермент-субстратного комплекса Е8. Подставив эти две величины в уравнение (е), получим [c.235]

Константа (к + к,)/к = получила имя Михаэлиса, а уравнение (В-8) — уравнения Михаэлиса—Ментен. [c.174]

Общая скорость ферментативной реакции должна быть пропорциональной концентрации фермент-субстратного комплекса ES (Е — энзим, S — субстрат) Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата графически представляется гиперболической кривой (рис 14) Км на рисунке представляет собой константу Михаэлиса—Ментен, то есть концентрацию [c.72]

Скорость ферментативной реакции, т.е. количество субстрата, превращаемое в единицу времени (как правило, в микромолях субстрата, превращенного за 1 мин), зависит как от концентраций фермента (Е) и субстрата (S) или продукта (Р), так и от сродства фермента к субстрату (Кщ), а также от максимальной скорости реакции (t) a ). К -это так называемая константа Михаэлиса-Ментен она равна той концентрации субстрата, при которой активность фермента составляет половину максимальной (t j /2). Максимальная скорость реакции достигается при избытке субстрата, т. е. тогда, когда фермент насыщен субстратом. и г та,-кинетические параметры фермента. [c.486]

Уравнение (У.4) является основным уравнением стационарной кинетики простейших ферментативных реакций. Оно носит название уравнения Михаэлиса — Ментен — авторов, которые, развивая представления Брауна и Анри в области ферментативной кинетики, экспериментально показали приложимость этого уравнения ко многим ферментативным процессам. Следует, однако, сказать, что Михаэлис и Ментен придавали иной смысл величине Кт- Они считали, что концентрация комплекса Е5 определяется лишь соотношением констант -1/ +1, т. е., что на [Е8] существенно не влияет константа +2. Легко показать, что в этом случае получается уравнение такого же вида (У.4), однако в нем член Кт равен к- к+1, т. е. является константой диссоциации фермент-субстратного комплекса. Влияние А+2 на величину [Е5] было учтено Бриггсом и Холденом, однако уравнение ( .4) сохранило название первых авторов. Точно так же константа Кт, представляющая соотношение трех констант скорости, носит название константы Михаэлиса, хотя и имеет иной, более точный смысл. [c.39]

Здесь А ,, й , 2 и к — константы скорости соответствующих реакций. Анализ этой схемы в рамках формальной химической кинетики приводит к знаменитому уравнению Михаэлиса—Ментен [c.66]

Константа Михаэлиса — Ментен Скорость [c.8]

Теория занятости утверждает, что клеточный ответ зависит от концентрации занятых рецепторов [RL], Здесь очевидно-формальное сходство с теорией ферментативной кинетики Михаэлиса— Ментен, и суммарные кинетические уравнения также одинаковы. Полученные зависимости доза — ответ описываются гиперболой а концентрация медиатора, необходимая для достижения половины максимального эффекта и обозначаемая -f so, подобна константе Михаэлиса Кт в энзимологии, которая интерпретируется в простых случаях как константа диссоциации Ко комплексов белок — лиганд [c.246]

Член Кш, константа Михаэлиса —Ментен, в данном конкретном примере выражает константу диссоциации. Однако в других случаях зависимость меледу Кш и константами скорости может быть очень сложной (см. табл. 5). В настоящей книге /См рассматривается как концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной. [c.40]

На рис. 9-4 показана кривая, характеризующая зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Из рисунка видно, что по этой кривой, которая только приближается к точке, соответствующей максимальной скорости реакции, но никогда ее не достигнет, трудно определить точно, при какой концентрации субстрата устанавливается Т ах- Однако благодаря тому, что эта кривая, представляющая собой гиперболу, имеет одинаковую форму для большинства ферментов, Михаэлис и Ментен определили константу, обозначаемую в настоящее время через Км, при помощи которой удобно выражать точное соотнощение между концентрацией субстрата и скоростью катализируемой ферментом реакции. Величину Км, иначе константу Михаэлиса-Ментен, можно определить просто как концентрацию специфического субстрата, при которой [c.233]

Конкурентное ингибирование проще всего можно распознать экспериментальным путем, определив влияние концентрации ингибитора на зависимость начальной скорости реакции от концентрации Субстрата. Для выяснения вопроса о том, по какому типу-конкурентному или неконкурентному-происходит обратимое ингибирование фермента (дополнение 9-3), весьма удобно преобразовать уравнение Михаэлиса-Ментен в линейную форму. Чаще всего для этой цели используют метод двойных обратных величин. Из графиков, построенных в двойных обратных координатах, можно определить также значение константы диссоциации комплекса фермент-ингибитор. Для реакции диссоциации [c.246]

Зависимость начальной скорости окисления о-дианизидина при pH 7,0 от концентрации одного из субстратов при насыщающей концентрации другого для пероксидазы из здоровых и зараженных тканей табака сорта Ксанти и Самсун имеет гиперболический характер (рис. 17, 18). Аналогичный характер указанная зависимость имеет для пероксидазы растений табака сорта Ксанти при pH 5,0 [Воронова и др., 1981]. Обработка экспериментальных данных в координатах Лайнуивера—Берка позволила сделать вывод, что окисление о-дианизидина, катализируемое пероксидазой табака, подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен. Константы Михаэлиса для различных пероксидаз были получены из двух вариантов зависимостей I) не меняли концентрацию пероксидазы или ДНд, но меняли количество Н2О2 (рис. 17, 18, [c.81]

Параметры уравнения Михаэлиса—Ментен связаны со стерической Е и индукционной (gr) константами гидропероксидов ROOH следующими корреляционными уравнениями [c.33]

Шульман н сотр. [ИЗ—115] исследовали активный центр карбоксипептидазы А путем измерения релаксации малых молекул, связанных с этим ферментом. Карбоксипептидаза является протео-литическим металлсодержащим ферментом, который катализирует расщепление С-концевой пептидной связи в пептидах и белках. Она имеет молекулярную массу 34600 и содержит 1 атом цинка на молекулу, который обусловливает каталитическую активность, но фермент остается активным при замене 20 + на ионы Мп + или Со2+ [116]. Кристаллическая структура фермента известна [117, 118]. С атомом металла координированы три белковых лиганда, и имеются свободные положения по меньшей мере еще для двух лигандов. Связывание растворителя (НгО) [ИЗ], ингибиторов [114] или фторид-иона [115] на активном центре Мп2+-фермента влияет на релаксацию связанных ядер не только потому, что белок имеет длинное время корреляции, но также вследствие наличия парамагнитного иона металла. Уширение резонансных сигналов растворителя было объяснено тем, что одна молекула воды связывается с ионом Мп2+. Как следует из измерения уширения пиков метильных или метиленовых протонов конкурирующих ингибиторов — индо-лилуксусной, г/7ег-бутилуксусной, бромуксусной и метоюсиуксус-ной кислот — и одновременного определения времен корреляции взаимодействия протонов ингибитора с металлом, релаксация определяется главным образом временем обмена комплекса белок — ингибитор. Используя известные константы Михаэлиса — Ментен и эти данные, можно определить константы скорости всех отдельных стадий реакции фермента с субстратом. [c.393]

Здесь следует предупредить читателей относительно некоторой несогласованности в толковании константы Михаэлиса — Ментен. В настоящей книге дано практически наиболее удобное определение константы Михаэлиса — Ментен, принятое Холдейном [15], Олберти [2], а также Диксоном и Уэббом [10]. Между тем Рей-нер [29] считает такое определение неправильным и ограничивает употребление Км особым случаем, когда эта величина выражает истинную константу диссоциации фермент-субстратного комплекса. Лайдлер [22] указывает, что в уравнении Михаэлиса — Ментен j m представляет собой константу диссоциации ES [c.42]

Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен, т.е. уравнение скорости односубстратной ферментативной реакции. Оно выражает количественное соотношение между начальной скоростью реакции VQ, максимальной скоростью реакции Кщах и исходной концентрацией субстрата, связанных между собой через константу Михаэлиса-Ментен Км-В специальном случае, когда начальная скорость реакции в точности [c.235]

Ферменты-это белки, катализирующие строго определенные химические реакции. Они связываются с молекулой субстрата, в результате чего образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс, который затем распадается на свободный фермент и продукт реакции. При повьппении концентрации субстрата 8 и постоянной концентрации фермента Е каталитическая активность последнего будет повьппаться до тех пор, пока не достигнет характерной для данного фермента максимальной скорости imax при которой практически весь фермент находится в форме комплекса Е8 и, следовательно, насьпцен субстратом. Такая зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции описывается гиперболича кой кривой. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину величины Р пах, получила название константы Михаэлиса-Ментен (Км). Эта константа является характеристикой каталитического действия фермента применительно к какому-то определенному субстрату. Уравнение Михаэлиса-Ментен [c.267]

А ]0. Тогда схема реакции сводится к схеме типа Михаэлиса—Ментен, в которой — реальная константа при данной величине [А2]0. Для начала рассмотрим случай, когда AF = 0. В соответствии с кинетикой Михаэлиса—Ментен зависимость V от [А имеет форму гиперболы. Она преобразу- [c.66]

Мы не будем рассматривать здесь решения уравнений на осн.ове упрощений Анри — Михаэлиса — Ментен и Ван-Слайка — Каллена. В настоящее время нз1 опи-лось много данных, свидетельствующих о том, что эти упрощения не с тветствуют экспериментальным данным. Относительные значения индивидуальных констант скоростей в ферментативных реакциях различаются не столь сильно. Как следует из фиг. 5 и из высказанных выше соображений, предположение о стационарности процесса служит более надежной базой развития ферментативной кинетики .. [c.48]