Инсулин содержание спиралей

В 1-м столбце табл. 13 приводятся данные об избытке содержания правых а-спиралей над другими формами в различных белках, рассчитанные по наблюдаемым значениям Ьо. При этих расчетах делалось допущение, что влияние боковых цепей белка на оптическое вращение несущественно. Если белок растворить в 2-хлорэтаноле или других органических растворителях, не образующих водородных связей, то абсолютные величины Ьо часто оказываются большими, чем при других растворителях. Соответственно увеличиваются и рассчитанные по ним величины содержания спиральных структур для тех белков, в которых это содержание низко (см. табл. 13), достигая в некоторых случаях 60%. Исключением является инсулин, для которого подобных изменений не наблюдается. Добавление 2-хлорэтанола приводит к ослаблению гидрофобных связей, поскольку концентрация воды при этом уменьшается, и способствует образованию внутримолекулярных водородных связей, так как конкуренция за водородные связи со стороны растворителя ослабевает. [c.291]

В а-спиральной конформации составляла бы приблизительно 230 Айв полностью вытянутой—500 А. Эти величины явно несовместимы с размерами элементарной ячейки, приведенными в табл. 1. (Инсулин является, вероятно, единственным исключением, из этого общего правила. Полипептидные цепи инсулина доста-точно коротки, что позволяет им входить в элементарную ячейку в виде выпрямленных спиралей .) Приведенные данные не исключают возможности того, что часть белковых молекул спиральна. Действительно, ниже будет показано, что полипептидные цепи гемоглобина и родственного ему белка миоглобина состоят из смеси спиральных и неспиральных частей, содержание спиральной формы достигает в этом случае 60%. [c.77]

Отмеченная выше оговорка имеет особое значение в случае кератинов. Это связано с тем, что белки кератинов содержат аномально большое количество одной из аминокислот—цистина. Пептидные остатки такой аминокислоты содержат дисульфидные связи, которые образуют сшивки между удаленнымн друг от друга остатками одной и той же или различных полипептидных цепей. (См., например, дисульфидные сшивки в инсулине, показанные на рис. 2). Если многие из этих поперечных связей существуют между участками одной и той же цепи, то в этом случае, очевидно, нельзя ожидать образования непрерывной а-спирали, однако рентгенограммы кератина, как правило, свидетельствуют об а-спиральной структуре. Этот факт, несомненно, объясняется составом кератинов. Недавно было открыто , что кератин шерсти состоит из нескольких различных по химическому составу белков и что некоторые из них (составляющие от 30 до 40% от общего количества белка) характеризуются очень низким содержанием серы в противоположность кератину как целому, который содержит много серы. Несомненно, что именно эти белки обусловливают а-спираль-ную структуру кератина шерсти. Вероятно, подобное положение имеет место и для других кератинов. [c.72]

Инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, которые составляют две цепи цепь А (21 остаток), цепь В (30 остатков). Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую из шести аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в инсулине определена [78] и проведено его рентгеноструктурное исследование [79]. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-спиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса (5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом нативного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр . Гормональная функция инсулина — способность понижать содержание сахара в крови — хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. Димер и гексамер хорошо охарактеризованы [79]. В димере наблюдается интересное окружение (по типу ящика ) остатков Тир-26 (В) и Фен-24 (В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. Это явление представляет несомненный интерес для изучения на частоте 220 МГц. [c.384]

Под влиянием а-спиральной концепции К. Линдерстрем-Ланг вместе с Дж. Шеллманом (1954 г.) предложили третичную структуру инсулина, состоящую из левой а-спирали цепи А и правой - цепи Б. В. Лоу (1955 г.) построила структурную модель этого же белка из двух левых а-спиралей, а Г. Линдли и Дж. Коллет (1955 г.) - из двух правых. Три совершенно различные структурные модели, но в равной мере основанные на максимизации а-спирального содержания, были предложены также для рибонуклеазы. [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология