Шеллман

Согласие между расчетными и опытными данными идет, однако, еще "1ьше. Из карт вращательных сил метиламидов N-ацетил-а-амино-нот, рассчитанных Дж. Шеллманом и соавт. [94], следует, что из четы-Конформаций, отвечающих локальным минимумам потенциальной [c.171]

В отличие от соединений IV и VIII у диметиламида М-ацетил-1-пролина (X) фиксация угла ф при —60° исключает реализацию формы у. Результаты конформационного анализа этого соединения, полученные В. Медисоном и Дж. Шеллманом [96], Г. Шерагой и соавт. [97], Б. Пульманом и соавт. [98] и автором данной монографии и соавт. [88, 89] показали, что при транс-конфигурации амидной группы предпочтительной является конформация 5 с параметрами ф —60°, у = 100-180°. Другая оптимальная форма R имеет резко очерченный потенциальный минимум, расположенный на 5-10 ккал/моль выше потенциального плато конформации 8. Наблюдаемый спектр КД соединения X в гептане не противоречит форме [c.172]

Для рассмотрения процесса денатурации (см. следующий параграф) МОЖНО воспользоваться упрощенным выражением статистической суммы. Согласно Шеллману, статистическую сумму для одномерного полипептида, содержащего спиральные и неупорядоченные участки, МОЖНО представить в виде [c.235]

Как подчеркнул Шеллман [34], для обеспечения свободы вращения мономерного звена для раз-упорядочения одного витка спиральной цепи, находящейся в а-конформации, необходимо разорвать три водородные связи в трех последовательных пептидных звеньях. Эти жесткие условия перевода витка спирали в состояние с конфигурационной свободой статистического клубка и обусловливают кооперативный характер перехода спираль — клубок. Так как на переход цепи в состояние статистического клубка с более высокой энтропией затрачивается определенная энергия (энтальпия), то неупорядоченная форма цепи становится более энергетически выгодной. Поэтому переход спираль — клубок при изменении температуры, давления или состава растворителя должен быть относительно резким, напоминая истинное плавление. [c.62]

Количественно эта проблема была сформулирована в очень ясной и простой форме Шеллманом [34]. Он предположил, что отдельные макромолекулы существуют либо только в форме [c.62]

Уместно остановиться и на результатах Шеллмана [1809]. Измерив теплоты растворения мочевины в воде, он нашел, что в водном растворе энтальпия образования связи N — Н. . . О = С равна 1,5 ккал/моль, и перенес эту величину на белки и полипептиды. Имея дело со столь сложными объектами, он был вынужден ограничиваться приближенным рассмотрением, но ему все же удалось вывести соотношения, определяющие устойчивость спиралей и слоев как функцию энтальпии Н-связи и конфигурационной энтропии. Отсюда он сделал важный вывод, что Н-связи сами по себе обеспечивают лишь минимальную стабильность упорядоченных структур, которая может увеличиться или совсем исчезнуть в результате взаимодействия между боковыми цепями . Шеллман заканчивает свою статью обсуждением экспериментального материала, который необходимо получить, чтобы избавиться от некоторых допущений в его теоретическом анализе. [c.271]

Шеллман Правила симметрии 69, 70 [c.23]

В курсах органической химии очень часто затрагиваются вопросы, связанные с оптическим вращением, однако природа явлений, лежащих в основе этого метода, обычно не рассматривается. Общее положение хорошо обрисовал Шеллман [37] [c.433]

Шеллман [341] исследовал превращение спиралей полипептидов под влиянием тепловых колебаний, органических растворителей и давления. [c.347]

Сравнение теории с опытом. В недавно вышедшей работе [44] обсуждались теоретически ожидаемые величины сил вращения для а-спиралей. Так как основанные на экситонной теории расчеты проводились без учета влияния боковой цепи, целесообразно сравнить оцененную для любого полипептида силу вращения с соответствующей теоретически ожидаемой величиной. В табл. 15 приведены имеющиеся оценки силы вращения, полученные Тиноко с сотр. [386 и Шеллманом и Ориелом [21] и найденные экспериментально. Как можно видеть из данных таблицы, результаты исследования авторов (столбцы 3—5) свидетельствуют о большем расхождении между экспериментом и теорией, чем это следовало из более ранних результатов [44] (столбец 2). Однако имеется качественное соответствие между результатами этих двух экспериментальных исследований. [c.257]

В настоящее время разделение наблюдаемых кривых ДОВ для поли-ь-пролина II на два эффекта Коттона не легко интерпретировать теоретически. В спектрах поглощения модельных соединений для остатка пролина наблюдается я я -переход в области 195—200 ммк и слабый п я -переход около 225—235 ммк [40, 56]. Если воспользоваться экситонной теорией в таком виде, как она развита для а-спирали [38], и предположить, что момент перехода для я я -полосы остатка пролина идентичен моменту перехода, наблюдаемому [57] для амидной модели (миристамид), то можно предсказать [40, 58] расщепление я -> я -перехода в мономере на две компоненты при их включении в спираль поли-ь-пролина II. Вычисленное расстояние между этими двумя компонентами составляет 3400 12 ммк) или 4700 см 17 ммк) в зависимости от того, предполагается при переходе взаимодействие монополей [58] или точечных диполей [40]. По-видимому, расчеты, аналогичные тем, которые проводились в недавней работе Тиноко [38а] для я я -перехода в а-спирали, должны привести к дополнительной паре оптически активных полос, расположенных в центре более коротковолновой перпендикулярно поляризованной экситонной полосы. Если относительное разделение двух пар полос такое же, как и для а-спирали, то суммарная система полос для я я -перехода должна быть эквивалентной трем полосам, причем две более длинноволновые компоненты должны иметь разделение, предсказываемое теорией Моффита. Величина сил вращения не была оценена ни для экситонных компонент л -> я -перехода, ни для п я -перехода. Однако Шеллман [55] показал, что сила вращения для и-> я -перехода в поли-ь-пролине II должна быть гораздо меньше, чем вычисленная для а-спирали. [c.259]

Вывод точного соотношения между параметрами вращения УМ и МДУД основан на прямом применении тех принципов, которые использовали Шеллман [16] и Моффит [5] соответственно при выводах одночленного уравнения Друде и уравнения Моффита. [c.280]

Переходы от упорядоченных к беспорядочным конформациям цепных молекул имеют большое значение, поскольку они касаются условий, которые должны поддерживаться для сохранения белков и нуклеиновых кислот в форме, необходимой для осуществления их биологических функций. В то же время явление г рехода спираль — клубок может рассматриваться как одномерный аналог процессов плавления и кристаллизации и поэтому представляет особый теоретический интерес. Рассмотрим сначала переходы в таких изолированных цепях, которые типичны для полипептидов, не учитывая образования мультиплетных спиралей, характерных для нуклеиновых кислот и их аналогов. Ранее было установлено, что характер связи С — N, частично напоминающей двойную, исключает вращение вокруг нее, и поэтому мономерный остаток ведет себя как жесткое звено. Следовательно, для описания относительной ориентации триплета аминокислотных остатков необходимо установить лишь два внутренних угла вращения ф. Когда беспорядочный клубок переходит в идеально унорядоченную конформацию, свобода выбора значений ф утрачивается. В результате этого для цепи, состоящей из Z аминокислотных остатков, переходу в идеальную спираль будет противодействовать прирост свободной энергии, пропорциональный Z — 2. С другой стороны, образованию спирали будут благоприятствовать различного типа взаимодействия между ближайшими соседями. К таким взаимодействиям относятся образование внутримолекулярных водородных связей, гидрофобное взаимодействие и эффекты десольватации, сопровождающие переход боковых цепей из относительно незащищенного состояния в беспорядочном клубке в компактную упаковку вокруг спирали. В целом такие эффекты будут более ярко выражены для остатков, находящихся внутри спирали, чем для остатков, располагающихся на ее концах. Поэтому вклад взаимодействий между непосредственными соседями в свободную энергию образования спирали будет пропорционален Z — б, где б — коэффициент, учитывающий меньшую устойчивость концов спирали. При б > 2 (для а-спирали Шеллманом [368] было принято 6 = 4) свободная энергия перехода беспорядочного клубка в идеальную спираль будет уменьшаться при увеличении Z. Однако, для того чтобы правильно установить условия, определяющие переходы спираль — клубок, необходимо учитывать частично упорядоченные состояния, содержащие разнообразные сочетания последовательностей, свернутых в спирали или в беспорядочные клубки. Результаты, полученные различными исследователями, рассматривавшими эту проблему, аналогич- [c.132]

Белки состоят из L-аминокислот, характеризующихся отрицательными значениями [alo- Уже давно отмечалось, что при денатурации белка оптическая активность заметно изменялась. Б большинстве случаев денатурация приводит к увеличению отрицательного значения [а] на величину, которая может достигать 80°. При денатурации коллагена изменения протекают в противоположном направлении и часто значительны, например [сс]о бычьего коллагена изменяется от —350 до —146° [569]. Аналогично наблюдается резкое возрастание оптической активности растворов желатины, сопровождающее процесс желатинирования [570, 571], который, как и.чвестно, связан с образованием кристаллитов, играющих в сетке геля роль квазипоперечпых связей. Изменения оптической активности в процессе денатурации глобулярных белков подробно исследовали Симпсон и Каузман [572], Шеллман и др. [573], а таюке Каузман и Симпсон [574], которые обнаружили, что изменение [а]в, характеризующее денатурацию яичного альбумина, не зависит от применяемого денатурирующего агента, однако скорость денатурации при данных условиях может изменяться на много порядков величин в зависимости от типа белка. [c.197]

Физические основы оптической активности заставляют предполагать, что изменения конформации приводят к соответствующим изменениям [а]я, но тот факт, что изменения почти во всех случаях должны происходить в одном и том же направлении, кажется сомнительным. На другую закономерность было указано Линдерштром-Лангом и Шеллманом [575], которые показали, что на графике Друде критическая длина волны Ас, как правило, выше для нативного белка, чем для денатурированного. Тогда было высказано предположение [576] о том, что изменение оптической активности, характеризующее переход от нативного белка к денатурированному, может обусловливаться существованием спиральных конформаций в нативных белках. Такие спирали вследствие их асимметричной формы должны вносить в оптическую активность вклад, который бы накладывался па вклад, обусловленный асимметрическими атомами углерода цепи главных валентностей. Поскольку полагают, что такие спирали, как правило, закручиваются в одном и том же направлении, следует ожидать, что их разрушение под действием денатуранта всегда будет вносить в наблюдаемую оптическую активность вклад того же знака. [c.197]

Под сильным влиянием а-спиральной концепции К. Линдерстрем-Ланг и Дж. Шеллман предложили в 1954 г. третичную структуру инсулина, состоящую из левой а-спирали цепи А и правой — цепи В [91]. Б. Лоу в 1955 г. построила структурную модель этого белка из [c.27]

Под влиянием а-спиральной концепции К. Линдерстрем-Ланг вместе с Дж. Шеллманом (1954 г.) предложили третичную структуру инсулина, состоящую из левой а-спирали цепи А и правой - цепи Б. В. Лоу (1955 г.) построила структурную модель этого же белка из двух левых а-спиралей, а Г. Линдли и Дж. Коллет (1955 г.) - из двух правых. Три совершенно различные структурные модели, но в равной мере основанные на максимизации а-спирального содержания, были предложены также для рибонуклеазы. [c.71]

Не составляет труда связать эффективный осмотический коэффицент с соответствующими параметрами модели процесса ассоциации мономерных единиц В так, как это было сделано Т. Соли и Дж. Шеллманом (1968 г.). Для неограниченной ассоциации мономеров В, мы имеем [c.307]

Простой термодинамический подход позволяет глубже понять принципы перехода спираль — клубок. Хотя предлагаемое рассмотрение чрезвычайно упрощено, некоторые качественные его аспекты весьма поучительны. Этот метод является модификацией метода, предложенного Шеллманом (John S hellman, 1933). [c.188]

Для нахождения статистической суммы нужно воспользоваться правилами, приведенными в разд. 20.5. Мы будем следовать здесь методу, изложенному Шеллманом (J. А. S hdlman, 1958). Примем состояние остатка в составе клубка (с) за эталонное и, следовательно, припишем ему статистический вес, равный единице. Пусть s — константа равновесия (статистический вес) для цроцесса образования нового спирального остатка на конце спиральной последовательности [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология