Ангиотензиноген

Почки обладают эндокринной функцией и выделяют в кровь протеолитический фермент ренин, который превращает один из белков плазмы крови (ангиотензиноген) в декапептид ангиотензин I (рис. 4). От последнего затем ферментативно удаляется С-концевой дипептид, что приводит к образованию более активного ангиотензина II. [c.40]

Ренин, воздействуя на свой субстрат— ангиотензиноген, превращает его в декапептид ангиотензин I. Глюкокортикоиды и эстрогены активируют синтез ангиотензиногена в печени. Вызываемая этими гормонами гипертензия может быть частично обусловлена повышением уровня ангиотензиногена в плазме крови. Поскольку концентрация этого белка в плазме близка к его воздействия с ренином, небольшие изменения этой концентрации могут сильно сказаться на образовании ангиотензина II. [c.213]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Asp—Arg Val—Туг—Ile—His—Pro—Phe—His—Leu—Leu—Val—Туг Ser (Ангиотензиноген, N-концевая последовательность) [c.272]

Ангиотензиноген Asp Arg-Val-Tyr-lle His-Pro Phe-His-Leu Leu (еще 400 аминокислотных остатков) [c.212]

Регуляция реабсорбции натрия и воды в почке представлена на рис. 18.2. При недостаточном поступлении крови к почечным клубочкам, сопровождающемся небольшим растяжением стенок артериол (снижение давления), происходит возбуждение заложенных в стенках артериол клеток юкстагло-мерулярного аппарата (ЮГА). Они начинают усиленно секретировать протеолитический фермент ренин, катализирующий начальный этап образования ангиотензина. Субстратом ферментативного действия ренина является ангиотензиноген (гликопротеин), относящийся к а,-глобулинам и содержащийся в плазме крови и лимфе. [c.612]

Ренин, выделенный из почек обезьян и человека, способен вступать во взаимодействие с ангиотензиногенамн всех животных, образуя ангиотензин напротив, ренины самых различных видов животных (лошади, коровы, свиньи, овцы, кошки, кролика и крысы) не образуют ангиотензина нз ангиотензиногенов обезьяны и человека. [c.30]

Выделение и установление строения. Ангиотензиноген представляет собой белок, из которого при действии ренина образуется ангиотензин он содержится в аг-глобулиновой фракции белков плазмы крови [1734, 1737]. До настоящего времени ангиотензиноген удалось выделить лишь в частично очищенном состоянии [853, 2130]. Скеггс и сотр. [2130], основываясь на том факте, что вся молекула ангиотензиногена не является необходимой для проявления субстратной специфичности по отношению к ренину, подвергли обработке трипсином наиболее чистый препарат ангиотензиногена. Из продуктов триптического гидролиза этим исследователям удалось выделить хроматографически чистое вещество, названное ими полипептидным субстратом ренина , которое сохраняло способность расщепляться ренином. [c.32]

Фасциоло и сотр. [706, 707], а также Хальворсен и сотр. [920] из продуктов взаимодействия ренина свиньи с фракцией бычьей плазмы, содержащей ангиотензиноген, выделили соединение, обладающее сосудорасширяющими свойствами. Это соединение было названо веществом V. Подобно брадикинину, вещество V инактивируется при обработке химотрипсином или Д1 н. раствором едкого натра. Напротив, пепсин и 0,1 н. раствор соляной кислоты не снижают биологической активности этого гормона. По-видимому, вещество V представляет собой полипептид, очень близкий или даже идентичный брадикинину. [c.182]

Спедует отметить, что для некоторых ферментов разделениэ по уровням спе-цифJriЧнo ти лишено сг чсла из-за того, что они строго специфичны лишь к одно му и."и Очень небольшому числу субстратов. Так, почечный ренин гидролизует белок - ангиотензиноген. отщепляя концевой декапептид [923] [c.166]

Ренин — фермент, продуцируемый юкстагломеру-лярными клетками почечных афферентных артери-ол (рис. 11.22, 1). Локализация этих клеток делает их особенно чувствительными к изменению артериального давления. Снижение артериального давления, потеря жидкости или крови, > еньшение концентрации Na l стимулируют высвобождение ренина. Ангиотензиноген — аз-глобулин, образующийся в печени. Он служит субстратом для ренина. Ренин гидролизует пептидную связь в молекуле ан-гиотензиногена и отщепляет N-концевой декапептид (ангиотензин I). [c.292]

Фармакодинамика. Ренин взаимодействует с а2-глобулином (ангиотензиногеном) с образованием слабоактивного декапептида ангиотензина 1. Последний под влиянием ангиотен-зинпревращающего фермента (АПФ) превращается в октапептид ангиотензин П. Ангиотензин [c.127]

Субстратом ренина является ангиотензиноген — гликопротеин крови, синтезирующийся в печени. Ренин гидролизует пептидную связь между Leu 10 и Leu 11 в молекуле ангиотензиногена, и от нее отщепляется N-концевой декапептид ангиотензин I (рис. 14.4). Последний превращается в ангиотензин II (октапептид) при действии карбоксидипептидилпептидазы (ангиотензинпревращающий фермент). Этот фермент отщепляет дипептид His-Leu с карбоксильного конца ангиотензина [c.393]

Смотреть страницы где упоминается термин Ангиотензиноген: [c.279] [c.270] [c.75] [c.15] [c.459] [c.29] [c.30] [c.32] [c.93] [c.93] [c.270] [c.242] [c.212] [c.170] [c.172] [c.192] [c.346] [c.151] [c.295] [c.295] [c.81] [c.143] [c.144] [c.393]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.46 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.613 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.46 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.30 , c.31 , c.108 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.212 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.212 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология