Ангиотензин

Почки обладают эндокринной функцией и выделяют в кровь протеолитический фермент ренин, который превращает один из белков плазмы крови (ангиотензиноген) в декапептид ангиотензин I (рис. 4). От последнего затем ферментативно удаляется С-концевой дипептид, что приводит к образованию более активного ангиотензина II. [c.40]

Показано, что механизм гипотензивной активности каптоприла связан с его способностью снижать уровень ангиотензина II и аккумулировать содержание в организме брадикинина, обладающего сосудорасширяющим действием. [c.10]

Среди гормонов желудочно-кишечного тракта, перечисленных в табл. 16-1, фигурируют гастрин и секретин это относительно небольшие полипептиды, содержащие 17 и 27 аминокислот соответственно [12]. Привлекает внимание гормон почек ренин, который, действуя как специфическая протеаза, отщепляет декапептид проангиотензин от сывороточного а2-глобулина [1]. Проангиотензин подвергается воздействию другого фермента [13], который отщепляет еще две аминокислоты с С-конца, в результате чего образуется ангиотензин — самое мощное из известных гипертензивных соединений. [c.322]

Принцип гормон-рецепторного комплекса был постулирован уже и начале столетия П. Эрлихом. Рецепторы гормона локализуются или на клеточной поверхности (клеточные мембраны), нли в цитоплазме клетки. Интересующие нас пептидные или белковые гормоны вступают во взаимодействие с рецепторами, связанными с клеточными мембранами. Первое экспериментальное доказательство наличия связанного с мембраной рецептора удалось получить лишь в 1969—1970 гг. при использовании меченых пептидных гормонов (АКТГ, инсулин, ангиотензин) [571—573]. Затем были установлены специфические рецепторы всех гормонов, и гормон-ре-цепторная концепция стала быстро развиваться. Здесь нужно сослаться на прекрасный обзор Любке и сотр. [574], посвященный этому вопросу. [c.234]

ГЛЮКОЗЫ в крови. Его применяют против сахарного диабета. Важнейшими регуляторами кровяного давления являются гормональные окта- и декапептиды, названные ангиотензинами II и I (они повышают давление крови) [c.40]

Ангиотензин вызывает сокращение гладких мышц сосудов. Он снижает кровоток в почках и уменьшает выделение из организма жидкости и солей. Кроме того, под действием этого гормона увеличивается секреция альдостерона корой надпочечников, что приводит к повышению реабсорбции ионов натрия. [c.322]

Выход аналога ангиотензина в смеси буфера (pH 5,5) и метанола (1 1 по объему) составил 78%. [c.168]

КОНФОРМАЦИОННЫЕ ВОЗМОЖНОСТИ МОЛЕКУЛЫ АНГИОТЕНЗИНА II [c.269]

Химический синтез ангиотензина II в 1961 г. [7] положил начало изучению его биологических свойств. С помощью многочисленных синтетиче- ких аналогов гормона удалось выяснить, что природный пептид взаимодействует с рядом рецепторов, расположенных в различных тканях организма млекопитающих, и обладает широким спектром биологического Действия. Опубликовано много работ, посвященных исследованию пространственного строения ангиотензина II в растворе. В них использован Практически весь арсенал существующих физико-химических методов [c.269]

Рис 4 Схема образования ангиотензинов и внутриклеточного вторичного сигнала (ц-АМФ) Указаны места возможного действия. штигипсртензивных лекарственных веществ Обозначения [c.40]

В данном случае ангиотензин 11 образует с хеморецептором (R-белок) комплекс, который активирует (через внутриклеточ- [c.40]

Лекарственные вещества, снимающие артериальную гипертонию (анаприлин и капотен - см. разд. 4.3 и 5.3.2), блокируют фермент, который ускоряет превращение ангиотензина 1 в П. В последнее время разработаны лекарственные вещества, служащие антагонистами (блокаторами) рецепторов ангиотензина П, которые сами "садятся" на рецептор, вытесняя с него нативный гормон. [c.41]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Миогие дикарбоновые к-ты образуют А. также при сильном нагревании. А. примен. гл. обр. как ацилируюнще агенты, нек-рые — н синтезе красителей, полимеров и др. АНГИОТЕНЗИН (устар.— гипертензии), пептид, образующийся при действии ренина на глобулин плазмы крови (ан-гиотензиноген). При этом первоначально образуется неактивный декапептид Асп — Apr — Вал — Тир — Иле — Гис — Про — Фен — Гис — Лей (A.-I), от к-рого под воз- [c.46]

Понижение давления возможно также в результате ингибирования фермента пептиднлдипептидазы (кининазы-Щ к-рый катализирует превращение неактивного декапептида ангиотензина-1 в сильный прессорный октапептид ангио-тензин-П и инактивирует брадикинин, расширяющий сосуды. К таким ингибиторам относятся, напр., тепротид-5-Oxo-Pro-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-iso-Leu-Pro-OH (буквенные обозначения см. в ст. Аминокислоты), каптоприл (X). [c.572]

РЕШШ, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз ангиотенз1шогена (гликопротеин плазмы крови) по единств, пептидной связи в области N-конца молекулы между двумя остатками лейцииа с образоваиием ангиотензина I (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.238]

Ангиотензин I под действием ангиотензинконвертирую-щего фермента превращ. в ангиотензин II, к-рый обладает сильным вазопрессорным действием, стимулирует секрецию надпочечниками стероидного гормона альдостерона, влияющего на солевой обмен организма. Клетки почек выделяют в кровь Р. в ответ на понижение кровяного давления, снижение концентрации Na , понижение объема крови и т.п. [c.238]

Образование альдостерона, относящегося к группе минералокорти-коидов, регулируется системой ренин — ангиотензин. Эта гормональная система активируется при нарушении ионного баланса, выявляемого рецепторами ионов натрия в почках. Альдостерон усиливает обратное всасывание ионов натрия в почечных канальцах и таким образом регулирует водный и солевой обмен. Секреция альдостерона у взрослого человека при нормальном содержании натрия в пище составляет около [c.586]

Ангиотензин II сильно повьциает артериальное давление, стимулирует образование альдостерона в коре надпочечников и сильно влияет на гладкие мышцы матки и желудочно-кигиечного тракта, причем это влияние не имеет физиологического значения. Инактивация гормона происходит в крови под действием фермента ангиотензиназы. [c.278]

Действием трипсина на а2 Глобулиновую фракцию может быть получен тетрадекапептид, так называемый полипептидный субстрат ренина , структура которого установлена и к настоящему времени осуществлен его синтез. Приведенный на схеме [1]е ]ангиотензин II (человека, лощади, свиньи) не отличается по биологической активности от [Val ] ангиотензина [c.279]

Первыми природными объектами рассмотрения будут брадикининпоген-цирующие пептиды (БПП). Речь пока пойдет только об их конформационных возможностях вопросы связи между структурой и биологическими свойствами, т.е. структурно-функциональной организации олигопептидов, обсуждаются в следующем томе. Отметим лишь, что молекулы БПП усиливают и пролонгируют депрессорный эффект брадикинина на кровяное давление, ингибируют ферменты, расщепляющие кинин, а также являются эффективными ингибиторами пептидил-дипептидазы - фермента, катализирующего превращение ангиотензина I в повышающий кровяное давление ангиотензин II. Самыми эффективными представителями этой группы являются природные пента-, нона- и декабрадикининпо-тенцирующие пептиды, структурная организация которых вместе с некоторыми их синтетическими аналогами рассматривается ниже [1,2]. [c.256]

Ангиотензин II - октапептидный тканевый гормон, входит в качестве центрального действующего элемента в ферментную ренин-ангиотензино-вую систему, в которой осуществляется его биогенез и распад. Ангиотензин II - самый мощный из известных прессорных агентов в системе крово-Ьбращения. Он стимулирует сужение периферических артериол по всему организму и тем самым повышение артериального давления. Помимо этого ангиотензин II активизирует секрецию ряда гормонов (главным образом альдостерона), влияет на работу сердца, печени, центрального и периферического отделов нервной системы, а также вызывает ряд других откликов в организме млекопитающих. Его биохимический предшественник - ангиотензин I, образуется, согласно приведенной ниже схеме, из глобулярного белка крови ангиотензиногена при действии протеолитиче-ского фермента ренина. [c.269]

Почти все ткани обладают пептидазной активностью, быстро разрушающей ангиотензин II. Один из путей деградации ангиотензиногена II представлен на схеме. Из плазмы крови млекопитающих выделены две разновидности гормона. Одна из них приведена на схеме. Другая отличается от нее остатком Ие в положении 5. [c.269]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.89 , c.168 , c.194 , c.229 , c.234 , c.240 , c.278 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.269 , c.270 , c.271 , c.272 , c.273 , c.274 , c.275 , c.276 , c.277 , c.278 , c.279 , c.280 , c.281 , c.286 , c.287 , c.291 , c.385 , c.389 , c.394 , c.555 , c.567 , c.568 , c.569 , c.570 , c.571 , c.572 , c.573 , c.574 , c.575 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.144 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.102 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.267 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.29 , c.30 , c.100 , c.106 , c.109 , c.240 , c.261 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.61 , c.64 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.212 , c.213 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.93 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.269 , c.270 , c.271 , c.272 , c.273 , c.274 , c.275 , c.276 , c.277 , c.278 , c.279 , c.280 , c.281 , c.286 , c.287 , c.291 , c.385 , c.389 , c.394 , c.555 , c.567 , c.568 , c.569 , c.570 , c.571 , c.572 , c.573 , c.574 , c.575 ]

Нейробиология Т.2 (1987) -- [ c.241 , c.242 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.212 , c.213 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.21 , c.393 , c.394 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология