Ренин

Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять огромные количества реагирующих веществ. Так, 1 г кристаллического пепсина расщепляет 50 кг коагулированного яичного белка, а 1 г кристаллического ренина свертывает 72 т молока. Фермент пероксидаза, который ускоряет окисление субстрата за счет пероксида водорода, проявляет свою активность при разбавлении 1 мае. ч. фермента в 500 ООО ООО мае. ч. воды. [c.166]

Почки обладают эндокринной функцией и выделяют в кровь протеолитический фермент ренин, который превращает один из белков плазмы крови (ангиотензиноген) в декапептид ангиотензин I (рис. 4). От последнего затем ферментативно удаляется С-концевой дипептид, что приводит к образованию более активного ангиотензина II. [c.40]

Среди гормонов желудочно-кишечного тракта, перечисленных в табл. 16-1, фигурируют гастрин и секретин это относительно небольшие полипептиды, содержащие 17 и 27 аминокислот соответственно [12]. Привлекает внимание гормон почек ренин, который, действуя как специфическая протеаза, отщепляет декапептид проангиотензин от сывороточного а2-глобулина [1]. Проангиотензин подвергается воздействию другого фермента [13], который отщепляет еще две аминокислоты с С-конца, в результате чего образуется ангиотензин — самое мощное из известных гипертензивных соединений. [c.322]

Многочисленными исследованиями советских и иностранных ученых (Н. Н. Семенов и его школа, Н М. Эмануэль, А.Н. Те-ренин, В. Н. Кондратьев, Райс, Уотерс и др.) доказано, что многие химические реакции (окисление, полимеризация, термическое разложение углеводородов и т. п.) протекают через промежуточное образование нестойких свободных радикалов. Такие радикалы обладают свободными валентностями, т. е. неспаренными электронами, и характеризуются высокой реакционной способностью. [c.177]

Марганец, технеций и ренин могут быть только восстановителями. Как металлы они не образуют отрицательно заряженных ионов. [c.336]

Модуль упругости, ГПа Твердость по Шору. . . Температурный коэффи циент линейного расши ренин, 1/°С, 10- .. . Теплопроводность, Вт/(м-°С) >. ..... [c.251]

Содержащиеся в прокаленном катализаторе Р1—Ре/А120,-, окис-леипые формы платины и рения после восстановления водородом переходят в металлическое состояние. Хотя некоторые исследователи пришли к иным выводам (227], данные, приведенные ниже, а также наблюдения, сделанные в промышленных условиях, приводят к заключению, что платина и ренин при восстановлении образуют сплав (биметаллические кластеры). [c.101]

С другой стороны, ренин не модифицирует носитель и не влияет на скорость дезактивации катализатора в реакции дегидроизомери-зацин метилциклопентана. [c.103]

Взгляды Л. В. Писаржевского до сих пор представляют некоторый интерес, послужив стимулом для изучения электронного механизма каталитических реакций. Некоторые авторы установили, что чем выше электропроводность полупроводниковых катализаторов, тем больше их каталитическая активность. Работы С. 3. Рогинского с сотрудниками позволили предложить гипотезу, что для окисления углеводородов наиболее активными являются катализаторы, обладающие окраской. Интенсивность окраски и активность оказались пропорциональными. Это указывает на электронный механизм отмечаемых процессов. В настоящее время электронные представления в адсорбции и катализе освещаются в работах А. Н. Те-ренина, В. Е. Лашкарева, Ф. Ф. Волькенштейна, С. 3. Рогинского, Доудена и Кларка, Г. Тейлора и других ученых. [c.160]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Разработан способ введения биологически активного компонента (БАК) в полимерную матрицу. В качестве БАК использовали протеолитический фермент - Ренин, полученный из жиров молочных животных, активностью 100000 уел. ед., хитозан, сорбиновую и бензойную кислоты. В качестве полимерной матрицы - поливиниловый спирт ПВС ( ГОСТ 107789). При разработке способа введения модифицированной добавки в полимерную матрицу использовали методы активации полимера-носителя, адсорбции модифицирующей добавки на полимере-носителе и введение добавки в раствор полимера. [c.165]

Миогие дикарбоновые к-ты образуют А. также при сильном нагревании. А. примен. гл. обр. как ацилируюнще агенты, нек-рые — н синтезе красителей, полимеров и др. АНГИОТЕНЗИН (устар.— гипертензии), пептид, образующийся при действии ренина на глобулин плазмы крови (ан-гиотензиноген). При этом первоначально образуется неактивный декапептид Асп — Apr — Вал — Тир — Иле — Гис — Про — Фен — Гис — Лей (A.-I), от к-рого под воз- [c.46]

Рецепторы этих К. есть практически во всех тканях человека и животных. Ь-Норадреналин взаимод. преим. с а-, а Ь-адреналин-с а- и р-адренергич. рецепторами. Через а-ре-цепторы (активируют фосфоинозитидный обмен) осуществляются вазоконстрикторные эффекты К. (приводят к сужению кровеносных сосудов), стимулируется гликогенолиз, секреция адренокортикотропина, инсулина, ренина и др. физиологически активных в-в. Через Р-рецепторы (активируют аденилатциклазу) К. уменьшают периферич. сопротивление сосудов, стимулируют гликогенолиз, липолиз и белковый обмен, повышают частоту и силу сердечных сокращений. [c.352]

Биосинтез Т. в микроорганизмах осуществляется из антра-ниловой к ы и серина. Важнейшие продукты превращения Т. в организме - триптамин, серотонин, гетероауксин, кину-ренин [2-H2N jH4 (0) H2 H(NH2) 00H] и др. В кишечнике из Т. образуется скатол. [c.5]

Образование альдостерона, относящегося к группе минералокорти-коидов, регулируется системой ренин — ангиотензин. Эта гормональная система активируется при нарушении ионного баланса, выявляемого рецепторами ионов натрия в почках. Альдостерон усиливает обратное всасывание ионов натрия в почечных канальцах и таким образом регулирует водный и солевой обмен. Секреция альдостерона у взрослого человека при нормальном содержании натрия в пище составляет около [c.586]

Действием трипсина на а2 Глобулиновую фракцию может быть получен тетрадекапептид, так называемый полипептидный субстрат ренина , структура которого установлена и к настоящему времени осуществлен его синтез. Приведенный на схеме [1]е ]ангиотензин II (человека, лощади, свиньи) не отличается по биологической активности от [Val ] ангиотензина [c.279]

Ангиотензин II - октапептидный тканевый гормон, входит в качестве центрального действующего элемента в ферментную ренин-ангиотензино-вую систему, в которой осуществляется его биогенез и распад. Ангиотензин II - самый мощный из известных прессорных агентов в системе крово-Ьбращения. Он стимулирует сужение периферических артериол по всему организму и тем самым повышение артериального давления. Помимо этого ангиотензин II активизирует секрецию ряда гормонов (главным образом альдостерона), влияет на работу сердца, печени, центрального и периферического отделов нервной системы, а также вызывает ряд других откликов в организме млекопитающих. Его биохимический предшественник - ангиотензин I, образуется, согласно приведенной ниже схеме, из глобулярного белка крови ангиотензиногена при действии протеолитиче-ского фермента ренина. [c.269]

Дж. Грир предложил конструировать экспериментальные модели, используя семейство гомологичных белков и выделяя в их последовательностях общие участки, которым приписываются конформационные состояния белка, изученного рентгеноструктурно [237, 238]. Такой способ был опробован им при формировании расчетной модели белка комплемента С5а с привлечением структуры СЗа [239] и ренина человека на основе структур нескольких последовательностей аспартатных протеиназ [240]. Аналогичный подход с использованием консервативных участков гомологов для создания у исследуемого белка структурного кора полипептидной цепи был предложен также Т. Бланделлом и соавт. [241-244]. Недавние исследования модельных структур протеиназ, применяемых в медицине, показали, что при использовании информации о семействе белков для выявления активного центра полезными могут оказаться гомологи даже с невысоким содержанием идентичных участков ( 30%) [245-248]. [c.522]

Ангиотензин II - основной действующий элемент ренин-ангиотен-зиновой системы, регулирующий водно-солевой обмен в организме млекопитающих. Общий эффект, производимый пептидом широкого спектра действия в организме, складывается из суммы разнообразных откликов, характер которых зависит от органов и тканей, на которые действует гормон. Имеющийся экспериментальный материал свидетельствует о том. что АТ II, как и большинство других гормонов, полифункционален. Малая изученность рецепторов пептидных гормонов, являющихся, как правило, интегральными мембранными белками, оставляет нерешенным вопрос о причине полифункциональности пептидных гормонов. Согласно одной точке зрения способность гормона стимулировать различные процессы в разных частях организма объясняется наличием нескольких специфических для данного гормона рецепторных белков, согласно другой - каждый гормон образовывает комплекс только с одним специфическим рецептором и. следовательно, вызьшает всегда одно и то же аллостерическое изменение его конформации. В этом случае полифункциональность гормона объясняется уже не спецификой гормон-рецепторных взаимодействий, а осо- [c.566]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.505 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.320 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.279 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.75 , c.612 , c.613 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.144 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.262 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.171 , c.299 , c.300 , c.316 , c.327 , c.356 , c.357 , c.358 , c.366 , c.371 , c.422 , c.461 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.452 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.322 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.172 ]

Общая химия (1974) -- [ c.691 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.323 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.29 , c.30 , c.31 , c.36 , c.37 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.175 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.212 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.80 , c.93 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.212 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.55 , c.63 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.393 , c.394 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология