Гликопротеины

Показано, что рецепторы у лимфоидных клеток, продуцируемых костным мозгом и вилочковой железой, имеют разл строение (у первых они сходны с антителом). Установлено, что рецепторы лимфоидных клеток, фагоцитов и нек-рых других видов клеток, с помощью к-рых они связывают комплексы антиген — антитело, представляют собой гликопротеины. [c.218]

В технике борьба с трением и износоустойчивость — проблема фундаментального значения. В живых системах, где механическое движение распространено универсально, та же проблема решается не менее универсально — при помощи гликопротеиновой смазки. Гликопротеины — биополимеры, включающие белковую и пептидную компоненты, ковалентно связанные с углеводной. Они выстилают в животных организмах все трущиеся поверхности кости в суставах, кровеносные сосуды, мочеполовые пути, поверхность тела рыб и т. д. Л у антарктических рыб определенные гликопротеины играют роль антифризов, препятствующих замерзанию крови и других биологических жидкостей при отрицательных температурах. [c.6]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

Итак, углеводы — это глюкоза, крахмал, целлюлоза, лактоза, сахароза, агар, гликопротеины, липополисахариды, хитин, нуклеиновые кислоты, ацетатная пленка, штапельное волокно и т. д. и т. п. Так что же это все-таки такое, — углеводы Как почти любому классу органических соединений с развитой химией, им трудно дать вполне строгое определение, т. е. такое, которое включало бы все представители и исключало бы всё, не входящее в этот класс. Поэтому поступим иначе попытаемся описать основные структурные черты углеводов и показать на конкретных примерах их типичных представителей, какими они бывают. [c.7]

Задача установления строения смешанных биополимеров гораздо сложнее. Она включает установление строения полисахаридных цепей как одну из подчиненных задач. А в целом надо еще узнать природу и структуру неуглеводной части молекулы, способ присоединения одной части к другой и места присоединения. Так, для установления полкой структуры рассмотренных выше группоспецифических гликопротеинов необходимо узнать структуру полисахаридных цепей, способ, с помощью которого они связаны с полипептидной цепью, структуру узлов связи, Структуру полипептидной цепи и, наконец, места присоединения в этой цепи. Это весьма значительная по объему работа. Не случайно после двух десятилетий интенсивных усилий нескольких крупных лабораторий мира полная структура этих биополимеров все еще не установлена (хотя ее основные черты и многие детали уже известны). [c.49]

Сам по себе природный объект, например полисахарид или смешанный углеводсодержащий биополимер, часто бывает столь сложным, что непосредственно понять его свойства и функцию на молекулярном уровне современной науке оказывается не под силу. И тут неоценимую помощь оказывают упрощенные модели такого полимера, включающие определенные элементы его структуры. Такую роль, например, играют олигосахариды по отношению к полисахариду или полисахаридные цепи гликопротеина по отношению к природному гликопротеину. Источником подобных упрощенных систем может служить, с одной стороны, сад[ исходный биополимер, а с другой — их химический синтез. [c.116]

Г. обнаружены в вирусах и фагах, микроорганизмах, грибах, растениях, в клетках и тканях животных. Их главная ф-ция-участие в катаболизме сложных углеводов они играют также важную роль в их биосинтезе (напр., крахмала, углеводных цепей гликопротеинов). Липидозы и др. болезни накопления обусловлены наследств, недостатком определенных Г. [c.576]

К прир. О-Г. относятся сапонины, гликозиды сердечные, флавоноидные коферменты (напр., рутин), гликолипиды, гликопротеины, нек-рые антибиотики. [c.577]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

При образовании полисахаридов в клетках млекопитающих из фруктозы образуется фруктозо-6-фосфат, затем глюкозамин-6-фосфат и в конечном итоге — К -ацетилман-нозамин, иОР-Ы-ацетилглюкозамин, иОР-Ы-ацетилгалак-тозамин. Производные моносахаридов активно участвуют в метаболизме живой клетки, стимулируя процессы фотосинтеза, обеспечения клетки энергией, детоксикации и вывода ядовитых веществ, биосинтеза ароматических соединений, в том числе и аминокислот тирозина и фенилаланина, образования сложных биополимеров (полисахаридов, гликопротеинов, гликолипидов, нуклеиновых кислот). [c.127]

ГЛИКОЛЯТЫ, соли и эфиры гликолевой к-тьт. См. также Натрия гликолят, Натрия-цирконила гликолят. ГЛИКОПЕПТИДЫ, вещества, в к-рых к пептидной цепи из песк. аминокислот присоединены О- или N-гликозид-ными < вя.зямя остатки моно- или олигосахаридов. Получ. при частичном расщеплении прир. гликопротеинов или сиптетически. [c.137]

ДЕЗОКСИСАХАРА, моносахариды, содержащие в молекуле Один или неск. атомов водорода вместо гидроксильных групп. Д. и их гликозиды менее устойчивы к действию к-т, чем обычные моносахариды и их гликозиды. Д.— структурные фрагменты мн. природных соед.— ДНК, полисахаридов, гликопротеинов, гликозидов, антибиотиков. Получ. гидрогенолизом галогендезокеисахаров, эиоксиироизводных или ненасыщ. производных сахаров. [c.149]

А вот другой гликопротеин — хитин. Из него построены жесткие панцыри разнообразных низших животных — ракообразных, насекомых и т. д. Иная функция — иной набор механических и химических характеристик, во многом уникальных. Большой кусок крабьего панцыря, например, хрупок, и, казалось бы, измельчить его не составляет труда. Но попробуйте растереть его более мелкие кусочки в ступке. Материал пружинит, выскальзывает из-под пестика, но растиранию упорно не поддается. Он ухитряется быть одновременно и твердым, и вязким, и хрупким, и эластичным. [c.6]

Между этими крайностями имеются всевозможные системы, содержащие больше или меньше белковой компоненты и больше или меньше полисахаридной. Такие соединения называют гликопротеинами, а также протеогли-канами (гликаны — общее название полисахаридов). Точного определения у этих терминов нет, и те или иные классы биополимеров называют либо гликопротеинами, либо протеогликанами, руководствуясь при этом скорее традицией, чем какими-либо четкими критериями. Аналогично обстоит дело с ковалентно связанными углеводами и липидами их называют гликолипидами, а также линонолисахаридами. Весь же тип природных высокомолекулярных соединений, включающих ковалентно связанные фрагменты полимеров более чем одного класса, называют смешанными биополимерами, а в последнее время — гликоконъюгатами. [c.44]

Для иллюстрации схематически опишем структуры двух таких биополимеров гликопротеина и липополиса-харида. Биополимеры, определяющие групповую принадлежность ткани, представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1 млн.) гликопротеины, содержащие около 80—85% углеводной компоненты и около 15—20% пептидной. В основе строения их молекул лежит [c.44]

Во многих случаях структура углеводных цепей, находящихся на поверхности клетки или макромолекулы, служит своеобразной маркировкой, кодирующей адрес, по которому они должны быть доставлены при транспортировке в организме. Так, например, в мембране эритроцитов имеются гликопротеины, на наружных концах углеводных цепей которых находятся остатки нейраминовой кислоты. При наличии этих остатков эритроцит достаточно долго циркулирует в кровяном русле, а при их удалении быстро уходит из него. Полагают поэтому, что концы цепей, обнажающихся при удалении остатков нейраминовой кислоты, служат участками связывания эритроцитор с мембранами кроветворных и выделительных органов. [c.158]

Изучение проницаемости внутренней мембраны митохондрий для ионов Са + привело к представлению о существовании в митохондриях специфической транспортной системы. Ее активность ингибируется низкими концентрациями рутениевого красного, катионов семейства лантапидов и гексаминокобальта. Транспорт Са + специфически ингибируется антителами на митохондриальный гликопротеин, который может быть легко экстрагирован из митохондрий с помощью осмотического щока в присутствии ЭДТА. Иммунологические данные не оставляют сомнений в участии этого гликопротеина (м. м. 33 000 Да) в связывании и (или) переносе Са + через мембрану. Система транспорта Са + в митохондриях катализирует также зависимое от энергии поглощение других двухвалентных катионов, но ее специфичность па- [c.453]

А. входят в состав мн. углеводсодержащих биополимеров (олиго- и полисахаридов, липополисахаридов, гликолипидов, гликопептидов, гликопротеинов и др.), а также антибиотиков. Важнейшие представители-глюкозамин и галак-тозамин. Их N-aцeтилиpoвaнныe производные входят [c.144]

MOB также м.б. полисахаридами или липополисахаридами. В-ва групп крови являются гликопротеинами их антигенные св-ва определяются углеводным компонентом. К гликопротеинам относятся также опухолево-змбрио-нальные А. Детерминанты этих А. находятся в белковой части молекулы. Еще одна важная группа А. гликопротеино-вой природы-А. главного комплекса гистосовместимости (они располагаются на пов-сти клеток). Их значимость определяется тем фактом, что они служат объектом узнавания для Т-лимфоцитов, к-рые несут регуляторную ф-цию, а также удаляют чужеродные клетки или же свои клетки, имеющие на пов-сти вирусные или другие А. [c.174]

Избират. выделение гликопротеинов обеспечивают иммобилизованные на носителях лектины - белки, специфически взаимодействующие с концевыми моносахаридными звеньями углеводных цепей. Иммобилизованные субъединицы ряда белков с четвертичной структурой м.б. использованы для извлечения этих белков из сложных смесей вследствие специфич. межсубъединичных контактов. [c.221]

Бшяшинство Б.-п. плазмы крови и нек-рые мембранные- гликопротеины. Для нек-рых Б.-п. известна пер- [c.254]

БИОПОЛИМЕРЫ (от греч bios-жизнь и polymeres-состоящий из многих частей, многообразный), прир высокомол соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов Обеспечивают их нормальную жизнедеятельность, выполняя разнообразные биол. функции К Б относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды Известны также смешанные Б, напр липопротеины (комплексы, содержащие белки и липиды), гликопротеины (соед, в молекулах к-рых олиго- или полисахаридные цепи ковалентно связаны с пептидными цепями), липополисахариды (соед., молекулы к-рых построены из липидов, олиго-и полисахаридов) [c.289]

Б. синтезируют из производных имидазола или тиофена, наращивая соота тиофеновый или имидазольный цикл. Его применяют в медицине при циррозе печени, сахарном диабете и нек-рых др. заболеваниях. Потребность в нем взрослого человека -150-200 мкг/сут, в период беременности и лактации у женщин-250-300 мкг/сут. Значительная часть потребности человека в Б. обеспечивается в результате его синтеза микрофлорой кишечника, в связи с чем недостатка Б. в обычных условиях у человека ие наблюдается. В сыром яичном белке присутствует гликопротеин авидин, связывающий Б. в прочный комплекс и нарушающий утилизацию Б. организмом. В связи с этим прием в пищу больших кол-в сырых яиц может вызвать недостаточность Б [c.290]

К прир. N-Г. относятся нуклеозиды, нуклеотиды, нуклеиновые к-ты, гликопротеины, нек-рые смешанные биополимеры, в к-рых гликозидная связь соединяет углеводные и пептидные цепи через амидный атом N остатка аспарагина. Многие N-Г. и структурные аналоги нуклеозидов, являясь антиметаболитами нуклеозидов, обнаруживают высокую физиол. активность и используются в кач-ве лек. препаратов, напр, фторафур, цитарабин. [c.577]

Биол. значение Г. связано с их участием в синтезе и распаде резервных полисахаридов (напр., гликогена), в образовании целлюлозы, в-в бактериальной клеточной стейки (напр., муреина), в синтезе протеогликанов (напр., гиалуроновой кислоты и гепарина), липопротеинов, гликопротеинов и др. [c.578]

Полипренилфосфатсахара-промежут. соединения при переносе остатков моно- или олигосахаридов на строящуюся углеводную цепь при биосинтезе полисахаридов и др. углеводсодержащих биополимеров (напр., гликопротеинов, липополисахаридов). Углеводный фрагмент связан с остатком полипренола через остаток фосфорной или пирофосфорной к-ты. В клетках эукариот полипренолы содержат от 14 до 24 изопреновых единиц, из к-рых концевая, несущая группу ОН, является насыщенной (долихолы), а бактериальные-10-12 единиц, среди к-рых нет насыщенных. В полипренилмонофосфатах углеводная часть обычно представляет собой остаток маннозы или глюкозы, в поли-пренилпирофосфатах-остаток глюкозы, галактозы или N-ацетилглюкозамина, а в нек-рых случаях - остаток олигосахарида. [c.581]

ГЛЮКОЗА (от греч. gly kys-сладкий), мол. м. 180,6 моносахарид сладкого вкуса, относящийся к группе альдогексоз. Содержится в живых организмах как в своб. виде, так и в виде эфиров фосфорной к-ты. Ее остаток входит в состав мн. олигосахаридов (сахарозы, лактозы и др.), полисахаридов (крахмала, гликогена, целлюлозы и др.), гликопротеинов, гликолипидсв, липополисахаридов, гликозидов и производных нуклеотидов. [c.589]

L-Рамноза и L-фукоза - структурные фрагменты гликозидов и полисахаридов наземных растений, водорослей и грибов. L-фукоза содержится также в углеводных детерминантах групповых в-в крови и ряда др. биологически важных гликопротеинов и гликолипидов животных. 3,6-Дидезокси-гексозы найдены в составе липополисахаридов грамотрицательных бактерий, нек-рые более редкие Д.- в составе антибиотиков. Специфич. углеводный компонент ДНК-2-дезок- H-D-рибоза (III). [c.15]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеины: [c.272] [c.12] [c.244] [c.101] [c.102] [c.68] [c.137] [c.219] [c.355] [c.466] [c.485] [c.505] [c.524] [c.625] [c.625] [c.727] [c.159] [c.231] [c.230] [c.247] [c.581] [c.582] [c.598]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.75 , c.345 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 , c.548 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.90 , c.91 , c.92 , c.93 , c.260 , c.264 , c.289 , c.366 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.14 , c.478 , c.497 , c.565 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.38 , c.46 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.312 , c.378 , c.428 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.48 ]

Биохимия (2004) -- [ c.48 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.137 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.550 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.145 , c.150 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.73 , c.74 , c.96 , c.98 , c.162 , c.165 , c.175 , c.178 , c.179 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.142 , c.176 , c.302 , c.318 , c.319 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.397 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.378 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.9 , c.73 , c.90 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Методы исследования углеводов (1975) -- [ c.0 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.254 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 2 (1986) -- [ c.33 , c.47 , c.51 , c.54 , c.57 , c.59 , c.70 , c.76 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.78 , c.85 , c.131 , c.175 , c.195 , c.269 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.11 , c.20 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.52 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.150 , c.209 , c.210 , c.211 , c.299 , c.310 , c.314 , c.315 , c.320 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.150 , c.209 , c.210 , c.211 , c.299 , c.310 , c.314 , c.315 , c.320 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.56 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.21 , c.26 , c.27 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.317 , c.323 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.173 ]

Химия привитых поверхностных соединений (2003) -- [ c.109 , c.366 , c.446 , c.543 , c.551 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.57 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.175 , c.317 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.52 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.197 , c.204 , c.280 , c.439 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология