Ренина субстрат

Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять огромные количества реагирующих веществ. Так, 1 г кристаллического пепсина расщепляет 50 кг коагулированного яичного белка, а 1 г кристаллического ренина свертывает 72 т молока. Фермент пероксидаза, который ускоряет окисление субстрата за счет пероксида водорода, проявляет свою активность при разбавлении 1 мае. ч. фермента в 500 ООО ООО мае. ч. воды. [c.166]

Ренин, воздействуя на свой субстрат— ангиотензиноген, превращает его в декапептид ангиотензин I. Глюкокортикоиды и эстрогены активируют синтез ангиотензиногена в печени. Вызываемая этими гормонами гипертензия может быть частично обусловлена повышением уровня ангиотензиногена в плазме крови. Поскольку концентрация этого белка в плазме близка к его воздействия с ренином, небольшие изменения этой концентрации могут сильно сказаться на образовании ангиотензина II. [c.213]

Рентгеноструктурный анализ ингибиторного комплекса ренина мыши с декапептидом позволил идентифицировать аминокислотные остатки фермента, формирующие специфические карманы, и сделать некоторые количественные оценки их взаимодействий с боковыми цепями остатков ингибитора [391]. Учитывая близость последнего к N-концевой последовательности ангиотензиногена, полученные здесь данные представляют несомненный интерес для последующего теоретического изучения невалентных взаимодействий ренина с истинным субстратом и решения задачи о природе его исключительной специфичности. [c.96]

Обратимые ингибиторы ренина и других аспартатных протеаз на основе восстановленных по расщепляемой группе субстратов (VI) и (VII) также оказались весьма эффективными [2611-26141 [c.246]

Г. Является субстратом ренина. [c.295]

Действием трипсина на а2 Глобулиновую фракцию может быть получен тетрадекапептид, так называемый полипептидный субстрат ренина , структура которого установлена и к настоящему времени осуществлен его синтез. Приведенный на схеме [1]е ]ангиотензин II (человека, лощади, свиньи) не отличается по биологической активности от [Val ] ангиотензина [c.279]

Регуляция реабсорбции натрия и воды в почке представлена на рис. 18.2. При недостаточном поступлении крови к почечным клубочкам, сопровождающемся небольшим растяжением стенок артериол (снижение давления), происходит возбуждение заложенных в стенках артериол клеток юкстагло-мерулярного аппарата (ЮГА). Они начинают усиленно секретировать протеолитический фермент ренин, катализирующий начальный этап образования ангиотензина. Субстратом ферментативного действия ренина является ангиотензиноген (гликопротеин), относящийся к а,-глобулинам и содержащийся в плазме крови и лимфе. [c.612]

Для ферментов не существует единой системы номенклатуры Некоторые из них имеют традиционные названия, нанример пепсин, трипсин и ренин другие называют по субстрату в катализируемой реакции, например уреаза или фумараза позднее были приняты более длинные названия, которые подробно описывают катализируемую реакцию, например трансглюкозилаза мальтозы (катализирующая перенос глюкозной группы от мальтозы к молекуле рецептора). [c.109]

Сывороточный прогормон ангиотензина (субстрат ренина) а- и (3-Субъединицы лютеинизирующего гормона человека [c.337]

В некоторых случаях названия ферментов образуют просто, добавляя окончание -аза к названию субстрата (например, АТФ-аза, рибонуклеаза, аконитаза). В то же время многие тривиальные названия не имеют отноще-ния ни к субстрату, ни к типу катализируемой реакции (таковы, например, названия многих протеолитических ферментов — химотрипсин, трипсин, пепсин, папаин, ренин и фицин). Известны также случаи, когда для одного и того же фермента используется несколько названий. Фермент, катализирующий образование цитрата из оксалоацетата и ацетил-КоА (см. гл. XIX), называют, например, конденсирующим ферментом, цитратконденсирующим ферментом, цитрогеназой и цитратсинтетазой (не считая систематического названия). Наконец, имеются в тривиальной номенклатуре и такие названия, смысл которых не нуждается в пояснениях. Некоторые из этих названий (хотя далеко не все) Комиссия по ферментам рекомендует использовать в качестве допустимых альтернатив (см. табл. 28). [c.195]

Выделение и установление строения. Ангиотензиноген представляет собой белок, из которого при действии ренина образуется ангиотензин он содержится в аг-глобулиновой фракции белков плазмы крови [1734, 1737]. До настоящего времени ангиотензиноген удалось выделить лишь в частично очищенном состоянии [853, 2130]. Скеггс и сотр. [2130], основываясь на том факте, что вся молекула ангиотензиногена не является необходимой для проявления субстратной специфичности по отношению к ренину, подвергли обработке трипсином наиболее чистый препарат ангиотензиногена. Из продуктов триптического гидролиза этим исследователям удалось выделить хроматографически чистое вещество, названное ими полипептидным субстратом ренина , которое сохраняло способность расщепляться ренином. [c.32]

Туг-ОН не подвергается действию ренина [1674]. Согласно дан-нььм Скегтса [2129], наименьшим пептидом, еще сохраняющим способность расщепляться ренином, является H-L-Pro-L-Phe-L-His-L-beu-L-Leu-L-Val-L-Tyr-L-Ser-OH, т. е. пептид с последовательностью 7—14 полипептидного субстрата ренина. [c.33]

Рис. 2. Синтез ангиотензиногена — полипептидного субстрата ренина (Скеггс

Эстрогены и прогестерон как бы взаимодополняют регуляторное влияние на обмен веществ, рост и развитие тканей и органов. Как правило, эффекты прогестерона возможны на фоне предварительного воздействия на ткани эстрогенов. Механизм действия этих проникающих в клетку гормонов связан с усилением матричного синтеза белков. Так, например, эстрогены в печени усиливают синтез ряда специфических белков белков-переносчиков стероидных и тироидных гормонов, факторов свертывания крови И, VII, IX, X, субстрата ренина — ангиотензиногена, ЛПВП, ЛПОНП. Для эстрогенов характерны анаболический эффект и положительный азотистый баланс. Как индукторы ферментов они активируют гликолиз, пентозофосфатный путь (восстановительные синтезы) ускоряют обновление липидов и выведение холестерина (атеросклероз реже развивается у женщин). Эстрогены оказывают тормозящее действие на Na , К+-АТФазу, в результате чего возникает деполяризация мембран миометрия, повышающая его возбудимость и сократимость. Тормозящее действие прогестерона связано со стойкой деполяризацией мембран миометрия, в результате чего он не реагирует на медиаторы. [c.409]

А. Система ренин—ангиотензин. Эта система участвует в регуляции кровяного давления и электролитного обмена. Основным гормоном при этом является ангиотензин П- - октапептид, образующийся из ангиотензнногена (рис. 48.6). Ангиотензи-ноген — это а,-глобулин, синтезируемый печенью он служит субстратом для ренина — фермента, продуцируемого юкстагломерулярными клетками почечных афферентных артериол. Локализация этих клеток делает их особенно чувствительными к изменениям кровяного давления многие физиологические регуляторы высвобождения ренина (табл. 48.3) дей- [c.212]

Декапептидный лиганд в фермент-ингибиторном комплексе имеет конформацию -складчатого листа, вытянутого вдоль субстрат-связывающей щели (табл. 1.3 [373—379, 391]). Его карбоксиэтиленовая группа между двумя остатками Leu занимает в активном центре фермента положение чувствительного места субстрата и образует водородные связи с карбоксильными группами каталитических остатков Asp-32 и Asp-215. Конформационные состояния основных и боковых цепей всех остатков ингибитора в комплексе с ренином отвечают наиболее низкоэнергстическим формам свободных аминокислот, и в то [c.94]

О высокой комплементарности потенциальных поверхностей активного центра ренина и декапептидного ингибитора (субстрата), а следовательно, их предрасположенности к эффективным невалентным взаимодействиям можно судить по многочисленности межатомных контактов фермента с лигандом. Количественно это подтверждают данные, представленные в табл. 1.5, и показывающие резкое сокращение при сорбции ингибитора доступной растворителю поверхности аминокислотных остатков, образующих локусы 8 —8 Около половины остатков, в том числе А5р-32, А5р-215 и некоторые остатки флепа, оказываются полностью экранированными лигандом от контактов с внешней средой. Доступная растворителю общая площадь активного центра 460 А уменьшается в комплексе до 220 А. [c.98]

Спедует отметить, что для некоторых ферментов разделениэ по уровням спе-цифJriЧнo ти лишено сг чсла из-за того, что они строго специфичны лишь к одно му и."и Очень небольшому числу субстратов. Так, почечный ренин гидролизует белок - ангиотензиноген. отщепляя концевой декапептид [923] [c.166]

Субстрат ренина, ангиотенэиноген, представляет собой белок из аг-глобулиновой фракции сыворотки крови с относительной молекулярной массой 57000. Его выделение в гомогенном состоянии довольно трудоемко и требует наличия специального оборудования. Однако вследствие высокой специфичности ренина нет особой необходимости в очистке ангиотензиногена до гомогенного состоя ния. Препарат должен быть достаточно обогащен субстратом и не должен содержать примеси про-теолитических ферментов, способных раз(рушать обра-.зующийся ангиотензин. [c.152]

Для определения активности ренина (и псевдоренина) в плазме больных лучше использовать субстрат, полученный из сыворотки крови человека. Но донорская кровь слишком дорога, а сырье для получения препарата должно быть по возможности дешевым. [c.152]

Обобщив опыт работы по выделению субстратов ренина из различного материала, мы предлагаем метод выделения препарата ангиотензиногена из белковой пасты, представляющей из себя отход при промышленном получении препаратов у-глобулина и сывороточного альбумина из плацентарной крови людей. В основу выделения положен метод Скеггса и соавторов (Skeggs е. а., 1964). [c.152]

Ренин — фермент, продуцируемый юкстагломеру-лярными клетками почечных афферентных артери-ол (рис. 11.22, 1). Локализация этих клеток делает их особенно чувствительными к изменению артериального давления. Снижение артериального давления, потеря жидкости или крови, > еньшение концентрации Na l стимулируют высвобождение ренина. Ангиотензиноген — аз-глобулин, образующийся в печени. Он служит субстратом для ренина. Ренин гидролизует пептидную связь в молекуле ан-гиотензиногена и отщепляет N-концевой декапептид (ангиотензин I). [c.292]

Субстратом ренина является ангиотензиноген — гликопротеин крови, синтезирующийся в печени. Ренин гидролизует пептидную связь между Leu 10 и Leu 11 в молекуле ангиотензиногена, и от нее отщепляется N-концевой декапептид ангиотензин I (рис. 14.4). Последний превращается в ангиотензин II (октапептид) при действии карбоксидипептидилпептидазы (ангиотензинпревращающий фермент). Этот фермент отщепляет дипептид His-Leu с карбоксильного конца ангиотензина [c.393]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология