Гидролиз белков

Как было уже указано, для расщепления белков применяют большей частью кислотный гидролиз (концентрированной соляной и серной кислотами), реже щелочной гидролиз, причем в обоих случаях образуются аминокислоты. Очень действенным является ферментативное расщепление белков. Ферменты животного организма, способные гидролизовать белки, подразделяются на три группы [c.398]

Химический гидролиз. Химический гидролиз белков может быть осуществлен либо в кислой, либо в щелочной среде. Обычно предпочитают кислотное расщепление, так как под действием щелочей [c.541]

Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

Процесс гидролиза белков аналогичен ступенчатому гидролизу полисахаридов, например крахмала и целлюлозы, при котором вначале образуются смеси более простых полисахаридов, затем дисахаридов и, наконец, моносахаридов. Это видно из сопоставления схем гидролиза белка и крахмала (стр. 261, 262) [c.289]

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

Процессам гидролиза белков предшествует гидратация, вызывающая их набухание и растворение. Гидратация ионизированных групп полимерного субстрата обусловлена ориентацией диполей молекул воды в электрическом поле ионизированной [c.359]

Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится переваривание белков [c.261]

Гидролизу подвергаются разные вещества соли, галогенан-пгдриды, карбиды, углеводы, белки, жиры и т. д. Разрушение горных пород обусловлено в значительной мере гидролизом составляющих их минералов — силикатов. В живых организмах происходит гидролиз белков, полисахаридов и других органических веществ. Состав и функция крови обусловлены гидролизом солей, растворенных в плазме. Осахаривание крахмала, гидролиз древесины, получение мыла и многие другие важные производства основаны иа гидролизе. [c.219]

Процессы гидролиза белков и углеводов протекают под действием кислот или ферментов достаточно легко. [c.507]

Получение. Важнейшим способом получения а-аминокислот является гидролиз белков. Образующуюся смесь различных а-аминокислот в дальнейшем разделяют физико-химическими методами. [c.359]

Хотя большинство природных аминокислот может быть получено гидролизом белков при помощи горячей соляной нли серной кислоты, синтез аминокислот имеет большое значение, особенно для получения неприродных стереоизомеров и аналогов аминокислот с видоизмененными боковыми цепями. [c.360]

Но конечным продуктом гидролиза полисахаридов в большинстве случаев является какой-нибудь один моносахарид, тогда, как при гидролизе белков всегда образуются смеси разных аминокислот. Как уже было указано, из белковых гидролизатов выделено свыше 20 различных а-аминокислот кроме того, из сложных белков прй гидролизе, наряду с аминокислотами, получаются различные небелковые вещества фосфорная кислота, углеводы, некоторые гетероциклические соединения и т. п. [c.290]

В. С. Садиков [33]. Они подвергали гидролизу животные организмы— свинок, кроликов, кошек, мелких рыб—и установили, что лучше всею гидролиз производить не в присутствии концентрированных H. SO или НС1, а в автоклаве при помощи разбавленных кислот. При нагревании различных белков в автоклаве при ]40--150° с 0,5—4"о НС гидролиз заканчивается через 3—6 час., а при 180° в этих же условиях через 1—3 часа. В растворе образуется смесь простейших а-аминокислот и других растворимых в воде органических соединений, входящих в состав всех органов животного, а нерастворимые продукты распада—жиры, жирные кислоты, холестерины и т. д.—могут быть отделены от раствора. Этот способ гидролиза белков является большим достижением гомогенного катализа и известен под названием—автоклавный гидролиз белковых веществ. [c.542]

Эти арильные производные не распадаются при гидролизе белков, что облегчает их идентификацию. [c.371]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

В результате гидролиза белков образуются смеси а-ами-нокислот. В состав белков входят до 25 различных аминокислот. Определенная последовательность аминокислот, реализующаяся в линейной структуре макромолекулы, как это было показано на схеме, определяет так называемую [c.170]

Пепсин — фермент желудочного сока. Молекула пепсина представляет собой одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Низшие пептиды по свойствам близки к аминокислотам. [c.235]

Катализаторами гидролиза белков служат также протеолитические ферменты (протеиназы). [c.267]

Именно этерификацией набора аминокислот, образующихся в результате гидролиза белка, разгонкой в вакууме полученных эфиров [c.167]

Гидролиз белков Гидратация и дегидратация СО2 Гидролиз фосфорорганических эфиров Гидролиз углеводов [c.363]

Выделение из белковых веществ. Важнейший источник a-a шнo-кислот — природные белки. При гидролизе белков (стр. 289) образуются сложные смеси, содержащие различные аминокислоты, а также некоторые другие вещества. Трудность заключается в разделении таких смесей на составные части. Однако теперь уже существуют разнообразные методы, позволяющие выделять из белковых гидролизатов индивидуальные аминокислоты. [c.285]

Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси а-аминокислот, но процесс протекает ступенчато в определенных условиях, особенно при действии ферментов, белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества — пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов (стр. 285). При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются еще более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, а-аминокислоты. [c.289]

Гидролиз белков. При нагревании белков со щелочами или кислотами происходит гидролиз [c.21]

В результате гидролиза белков чаще всего получают 20 различных аминокислот. Если в состав молекулы белка входит только по одной молекуле каждой из этих 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом, могут дать свыше 2,4-10 различных комбинаций. Вот почему так разнообразны и сложны по строению молекулы белков. [c.18]

Для получения блестящих осадков на катоде к электролиту рекомендуется добавлять карбамид, тиокарбамид (1—10 мг/л) и его производные, сульфирол-8, сахарную патоку (до 100 мг/л), нафталиндисульфокислоту, полиакриламид и его производные, продукты гидролиза белка, продукты конденсации моносахаридов или полисахаридов, производные аминов и др. [c.400]

Какие вещества образуются при гидролизе белков в организм Дайте общую характеристику роли белков в процессах жизнедеятельности человека и животных. [c.24]

Конечными продуктами гидролиза белков являются различные а-аминокислоты, синтетические полиамиды гидролизуются с образованием соответствующих дикарбоновых кислот и диаминов или исходных аминокислот. [c.267]

Белки очень легко усваиваются бактериями. Гидролиз белков начинается тотчас же после отмирания организмов и в аэробных условиях обычно завершается полной минерализацией, при которой образуются Н2О, СО2, NHз, НгЗ, Нг и СН4. В анаэробной обстановке, возникаю [дей в донных илах, могут сохраняться продукты неполного разложения белков и соединения их с другими веществами. В частности, при конденсаиии аминокислот с углеводами образуются вещества, которые впоследствии преобразуются в гуминовые кислоты, по химическому оставу и строению отличающиеся от гуминовых кислот торфов и углей. [c.31]

Аминокислоты могут реагировать с сахарами за счет их альдегидных и гидроксильных групп. В результате получаются высокомолекулярные соединения с коллоидными свойствами. Эти свойства позволяют объяснить установленный Грегори и Ветхе-рилом факт, что белковые вещества животных исчезают бесследно при разрушении тела в естественных условиях, так как превращаются в газообразные и растворимые в воде продукты. Известно, что в организме животных не содержится сахаров, которые бы могли связать аминокислоты, образованные при гидролизе белков [И, с. 62]. [c.26]

Полипептиды под действием кислотных и щелочных агентов способны к гидролитической деструкции. Гидролиз белков кипящими растворами разбавленных кислот (НС1, H2SO4) приводит к практически полному (до 96-98%) распаду полимерного субстрата на элементарные аминокислоты [c.357]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

Некоторые оксопроизводные пиперазина, 2,5-д и о к с о п и п е р-азины, или 2,5-д и к е т о п и п е р а 3 и н ы, были обнаружены среди продуктов кислотного и ферментативного гидролиза белков (Э. Фпшер, Абдергальден) и в связи с этим подверглись тщательному изучению. По-видимому, они как таковые в яичном белке не содержатся, но очень легко образуются нз аминокислот и дипептидов. [c.1036]

Грачева И. М., Богатков С, В,, Мосичев М. С. Исследование кинетических закономерностей гидролиза белков под действием протеолитичес-ких ферментов. — В кн. Химия протеолитических ферментов (материалы [c.36]

Аттрактанты (лат. attra tio — притяжение) — вещества, своим запахом привлекающие насекомых. Сюда, например, принадлежат химические соединения, иммитирующие запах цветов, а также некоторые продукты гидролиза белков. Аттрактанты применяются в сельском хозяйстве для предотвращения гибели полезных насекомых (пчел, шмелей) при массовом уничтожении инсектицидами вредных насекомых в полевых условиях. [c.487]

При гидролизе белков получают смесь амгшокислот, например [c.229]

Получают аминокислоты гидролизом белка. Свойства. Так как в аминокислотах есть две функциональные группы, одна из которых (карбоксил) обладает кислотными свойствами, а другая (аминогруппа) — основными свойствами, то в молекуле эти группы взаиню-действуют, приводя к внутримолекулярной нейтрал.i-зации и образованию ионизованной (биполярной) структуры [c.255]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Полученные таким образом полипептиды по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилo J подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.294]

В 20-х годах Н. Д. Зелинский со своими учениками выдвинул дикетопиперазиковую теорию строения белка, согласно которой основу белков составляют циклические (гетероциклические) структуры, построенные из аминокислот — дикетопиперазины. Дикетопи-перазины Н. Д. Зелинский получал при гидролизе белков под давлением. В настоящее время нет сомнения в том, что эти структуры не составляют основу молекул белка, а образуются в процессе гидролиза. Полипептидная теория строения белка Э. Фишера получила подтверждение в современных работах. [c.341]

Превращение белков в организме. В организмах животных и человека под влиянием ферментов (пепсина, трипси--на, эрепсина и др.) происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечника в кровь и используются для образования белков, специфических данному организму. Синтез белков идет с поглощением энергии. Эту энергию доставляют молекулы АТФ. (Повторите из учебника Общая биология 42.) В организме одновременно с синтезом белков непрерывно происходит и полное их разрушение, вначале до аминокислот, а затем до оксида углерода (IV), аммиака, мочевины и воды. При этих процессах выделяется энергия, но Б меньшем количестве, чем при распаде углеводов и жиров. [c.21]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.484 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.376 , c.384 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.536 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.254 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.254 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.254 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.254 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.57 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.239 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.198 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.391 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.198 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.98 ]

Практические работы по химии природных соединений Издание 2 (1966) -- [ c.266 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.328 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.427 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.536 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.455 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.164 , c.171 , c.442 , c.466 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.7 , c.17 , c.27 , c.29 , c.180 , c.183 , c.331 , c.337 , c.340 ]

Высокомолекулярные соединения Издание 2 (1971) -- [ c.16 , c.242 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология