аминокислотная уреаза

Молекулярная масса уреазы 480 000 молекула состоит из шести субъединиц. Последовательность аминокислотных остатков в ее молекуле пока не установлена. [c.395]

Белки, размеры молекул. Величину молекулы белка оценивают по значению его мол. массы. Как правило, она определяется величинами в десятки и сотни тысяч даль-тон и ов среднем для большинства белковых молекул находится в пределах 12 000— 36 ООО Дальтон, т. е. белок является полимером, состоящим из 100—300 аминокислотных остатков. Мол. масса некоторых белков такова миоглобин кашалота — 17 600 пепсин — 35 ООО яичный альбумин — 46 ООО гемоглобин лошади — 68 ООО угло-булин человека — 160 000 каталаза — 250000 уреаза —483 ООО тиреоглобулин свиньи — 630000 гемоцианин улитки — 660 0000. [c.15]

В настоящее время установлен аминокислотный состав уреазы из бобов В молекуле уреазы присутствуют 23 сульфгидрильные группы. [c.306]

У простых ферментов активные центры образуются за счет своеобразного расположения аминокислотных остатков в структуре белковой молекулы. К таким аминокислотным остаткам следует отнести 5Н-группы цистеина ОН-группы серина — МН-группы кольца имидазола в гистидине, а также некоторое значение придается карбоксильным группам аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, индольной группе триптофана и др. Хотя вопрос о природе и механизме действия активных центров представляет большой интерес, но, к сожалению, наши сведения об этом являются пока ограниченными. Выяснено, что количество активных центров в ферментах, как правило, очень ограничено так, например, большинство ферментов имеют от 1 (трипсин, химотрипсин, карбокси-полипептидаза и др.) до 3—4 (уреаза) активных центров, и только отдельные ферменты содержат их в больших количествах (от 20 до 100 содержится в холинэстеразе и др.). [c.106]

К однокомпонентным ферментам, состоящим исключительно из аминокислотных остатков, относятся, например, пептид-пептидогидролазы (трипсин, химотрипсин, пепсин, папаин), рибонуклеаза, уреаза и др. [c.195]

Известно, что активность почти всех ферментов чувствительна к денатурации, т. е. к изменению третичной структуры. Следовательно, для сохранения ферментативной функции должна остаться неповрежденной значительно большая часть молекулы по сравнению с той, которая находится в непосредственном контакте с субстратом. В простых ферментах (пепсине, трипсине, химо-тр. шсине, уреазе, папаине и др.) активный центр образуется определенной группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах, состоящих из белка и небелкового компонента, в состав которого входят, например, нуклеопгды, гемины, атомы металлов и др., активный центр образуется главным образом небелковым компонентом и некоторыми прилегающими к нему аминокислотными остатка.ми. [c.138]

Для дальнейшего развития энзимологии необходимо было получить очищенные ферменты в количествах, сравнимых с количеством субстратов, и непосредственно исследовать их. Первые шаги в этом направлении сделал в 1926 г. Самнер, которому удалось получить кристаллы уреазы, выделенной из экстрактов канавалии мечевидной. Вскоре (1930—1936 гг.) Нортроп и Ку-нитц закристаллизовали пепсин, трипсин и химотрипсин. Полученные факты позволили, наконец, доказать, что ферменты являются белками, и дали возможность разработать методы современной химии белка, определить аминокислотную последовательность (Сэнджер), установить трехмерную структуру молекул белков в растворе (Перутц и Кендрью), применить методы исследования кинетики быстрых реакций (работы, начатые Роу-тоном в 1923 г.). [c.11]

Известно, что уреазы разного происхождения -кислые белки, содержащие много остатков аспарагиновой (Асп) и глутаминовой (Глу) кислот уреаза соевых бобов содержит 12.76% Асп, 10.09% Глу, 10.35% глицина и только 6.46% фенилаланина и тирозина в сумме [23]. Значения рК для индивидуальной Глу равно 4.07, а для индивидуальной Асп - 3.9 [24], в то время как статистика о константах ионизации основных функциональных групп белковых молекул свидетельствует, что рА" , Асп меняется в пределах от 3.0 до 4.7, а рК Глу 4.4 [25]. Изоэлектрическое фокусирование разных уреаз показало, что их р/ меняется в пределах от 4.4 до 4.88 [23]. Таким образом, максимум и Луз уреазы в зависимости от pH (4.55) близок к величинам р/ фермента (4.4-4.8) и значениям рКц аминокислотных остатков Глу (4.4) и Асп (-4.7), функция которых может быть двоя- [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология