Ферментативная функция

Многие белки в мембранах выполняют ферментативные функции. Так, например, система транспорта электронов в митохондриях локализована в мембранах (гл. 10), и ряд ферментов, обладающих высокой [c.354]

Белки — составляющая часть всего живого. На долю белка приходится приблизительно 50% сухого веса клетки. Из природных источников выделяют белки-ферменты, белки-гормоны, белки-токсины, белки-антигены и другие. Осуществляя ферментативную функцию, белки обусловливают динамичность обмена веществ. Белки — органические соединения. Элементарный состав белка углерод —50 — 55,5% водород — 6,5—7,3% азот — 15—18% кислород — 21—24% сера — 0—2,4%. Характерный показатель — содержание азота, в среднем его принимают равным 16%. При определении содержания белка по азоту количество азота умножают на фактор пересчета 6,25(100 16= 6,25). [c.12]

Ферментативные функции В12 коферментов [c.292]

Конечная цель биофизических исследований заключается в физическом истолковании биологических функций белка, прежде всего его ферментативной функции. [c.178]

Следовательно, белковое голодание, сопровождаясь распадом ферментных белков, приводит к глубоким изменениям обмена, обусловленным нарушениями ферментативных функций печени и других органов. [c.371]

Белки мышц. Мышцы позвоночных содержат 15—20% белков. Последние подразделяются на нерастворимые белки, выполняющие функцию опорной ткани, и растворимые белки, некоторые из которых выполняют сократительную, а другие — ферментативную функции. В результате исследований при помощи электронного микроскопа установлено, что мышечная фибрилла имеет форму трубки диаметром [c.444]

Сокращения Г — головка, О — отросток, НО — нити отростка, БП — базальная пластинка, Е — белки, у которых ферментативная функция выражена сильнее, чем структурная. Стрелки, идущие вдоль окружности, охватывают группы совместно транскрибируемых геиов. [c.254]

Была детально изучена структура рибонуклеазы — пищеварительного фермента, выделяемого поджелудочной железой, и раскрыта зависимость ее ферментативной функции от определенных химических группировок внутри этой белковой молекулы. Этот фермент представляет собой одну полипептидную цепочку, в состав которой входят 124 аминокислотных остатка, причем в настоящее время установлена их точная последовательность. [c.6]

То, что вирусный капсид состоит из большого числа идентичных субъединиц, станет понятным, если мы учтем, что масса нуклеиновой кислоты у многих вирусов очень невелика цепи ДНК или РНК так коротки, что содержащейся в них информации хватает для кодирования лишь немногих полипептидных цепей, большая часть которых выполняет ферментативные функции при репродукции вируса внутри клетки-хозяина. Принцип построения капсида из множества идентичных субъединиц гарантирует максимальный эффект при минимуме генетического материала. [c.141]

Исключительное значение имеет производство медицинских белковых препаратов гормонов, антисывороток, анатоксинов, белков крови, кровезаменителей и иных средств, применяемых как для лечебных, так и профилактических целей. Белки играют важную роль в нормальных и патологических процессах организма исследования их свойств (в частности гемоглобина) позволили расшифровать молекулярные основы некоторых заболеваний, в связи с чем возник термин молекулярные болезни. Говоря о них, имеют в виду определенные изменения в структуре молекул функционально важных белков, которые являются причиной тех или иных нарушений в организме. Все расширяющееся изучение белковых веществ открывает пути глубокого познания процессов жизнедеятельности и их сознательного регулирования. По-видимому, наиболее важным и характерным свойством белков является их способность быть катализаторами, осуществлять ферментативные функции. [c.39]

Примерно до 1955 г. основные усилия биохимиков были направлены на выявление различных компонентов метаболической машины клетки, и вопрос о способах интеграции бесчисленных реакций, протекающих в клетке, привлекал мало внимания. Только в последние 10—15 лет биохимия начала придавать особое значение тому обстоятельству, что последовательности биохимических реакций функционально связаны между собой и взаимно регулируются. Главный факт, который выяснился в результате этих новых исследований, состоит в том, что регуляция осуществляется с помощью целой иерархии механизмов, заложенных в генах и реализующихся синтезом соответствующих белков. Поскольку практически все клеточные реакции катализируются ферментами, регуляция метаболизма сводится к регуляции типа и интенсивности ферментативных функций. Интенсивность катализа, как теперь уже ясно, может регулироваться только двумя основными способами [c.15]

Иерархическая природа контроля вытекает из того простого факта, что регуляция ферментативной функции может осуществляться с помощью операций включения и выключения на любом из этих двух уровней — либо на уровне синтеза ферментов, либо на уровне их активности. Очевидно, что эти два механизма регуляции различаются по ряду свойств [c.15]

Следует отметить, что до сих пор внимание обращалось почти исключительно на нерастворимые или набухающие окислительновосстановительные полимеры. Между тем крайне интересным может оказаться использование водорастворимых полимеров, в которых группы, отвечающие за проявление окислительно-восстановитель-ных свойств, находятся в определенных положениях, например соединений, несущих функции ферментов или физиологически активных веществ. С пониманием все более тонких структурных особенностей полимерных молекул, с развитием синтетических методов регулирования их состава и строения появятся и возможности получения сложных, более селективно работающих синтетических высокомолекулярных веществ, способных выполнять ферментативные функции. Естественно, что такого рода редокс-полимеры найдут применение в биологии, биохимии и медицине. [c.10]

Антибактериальное действие сульфаниламидов как раз и объясняется тем, что эти соединения, будучи по своему химическому строению близкими к п-аминобензойной кислоте, обладают способностью вступать во взаимодействие с теми же химическими группами белков бактерий, с которыми обычно реагирует п-аминобензойная кислота. Но в результате соединения сульфаниламидов с соответствующими активными группировками в молекуле бактериальных протеинов последниетеряют способность соединяться со своими обычными коферментами или простетическими группами и не могут выполнять свойственных им ферментативных функций Все это приводит к более или менее быстрой гибели микроорганизмов. [c.172]

Накопившиеся в литературе данные показывают, что образование адаптивных ферментов у микроорганизмов может иметь различный характер. К этой категории можно отнести и усиление ферментативной функции, имевшейся до контакта со специфическим субстратом, и образование ранее не синтезировавшегося фермента, [c.87]

В качестве моделей ферментов, как правило, используют синтетические органические молекулы, обладающие характерными особенностями ферментативных систем. Они меньше ферментов по размеру и проще по структуре. Следовательно, моделирование ферментов — это попытка воспроизвести на гораздо более простом уровне некий ключевой параметр ферментативной функции. Выявление определенного фактора, ответственного за каталитическую активность фермента в биологической системе, является трудоемкой задачей, требующей ясного представления о роли каждого компонента в катализе. Но, располагая подходящими моделями, мы можем оценить относительную важность каждого каталитического параметра в отсутствие других, не рассматриваемых в данный момент. Главное преимущество использования искусственных структур для моделирования ферментативных реакций состоит в том, что вещества можно создавать именно для изучения определенного конкретного свойства. Структура модели в дальнейшем может быть усовершенствована путем сочетания таких особенностей, которые дают наибольший вклад в катализ, и создания таких моделей, которые по своей эффективности действительно приближаются к ферментам. Таким образом, с помощью методов синтетической химии становится возможным создание миниатюрного фермента , который лишен макромоле-кулярного пептидного остова, но содержит активные химические группы, правильно ориентированные в соответствии с геометрией активного центра фермента. Этот подход называют биомимети-ческим химическим подходом к изучению биологических систем . Биомиметическая химия — это та область химии, где делается попытка имитировать такие характерные для катализируемых ферментами реакций особенности, как огромная скорость и селективность [350, 351]. Хочется надеяться, что такой подход в конце концов позволит установить связь между сложными структурами биоорганических молекул и их функциями в живом [c.263]

Как удалось установить на некоторых белках, слияние генов имело исключительно важное значение в процессе эволюции. Такого рода документация возможна потому, что составной ген в отличие от случая У-С-гена может оказаться и в линии клеток зародыша. Подобные случаи обнаружены при исследовании путей синтеза аминокислот и синтеза жирных кислот. Классическим примером одной полипептидной цепи, выполняющей две ферментативные функции, является аспартокиназа I — гомосериновая дегидрогеназа Е. соИ [578]. Сравнительное изучение ферментов, участвующих в синтезе Тгр, выявило большое разнообразие в размещении по полипептидной цепи нескольких ферментативных центров [579], что указывает на возможнссть как слияния, так и расщепления генов. [c.228]

Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. [c.78]

Белки выполняют свою важнейшую — ферментативную функцию большей частью в комплексах с низкомолекулярными кофакторами и с простетическими группами. Последние связаны с белком валентными связями. Кофакторы, коферменты слабее связаны с апоферментом, т. е. с белком, и способны переходить от одной молекулы белка к другой. Это, впрочем, не всегда так, и отличие кофермента от простетической группы не вполне определенно. Фермент в целом, т. е. комплекс белковой части молекулы, именуемой ферментом, с коферментом, называется хо-лоферментом. Роль кофакторов в ряде случаев играют ионы металлов. [c.94]

Иммобилизация может быть использована также для предотвращения спонтанной ассоциации между субъединицами олигомерных белков. Она позволяет, например, определить, является ли субъединичная форма фермента каталитически активной. Если да, то сравнение свойств фер мента со свойствами соответствующего иммобилизованного олигомера может дать ценную информацию о влиянии взаимодействий субъединиц на ферментативные функции. Примером может служить работа Чена и др. [6], иммобилизовавших мышечную альдолазу в условиях, когда присоединяется только одна из четырех субъединиц. С помощью гуанидинхлорида. молекулы фермента, связанного с нерастворимым носителем, были диссоциированы и элюированы с колонки таким образом, что на колонке остались только ковалентно связанные развернутые субъединицы. Удаление диссоциирующего реагента приводило к свертыванию в нативную конформацию иммобилизованных субъединиц. При использовании мягких диссоциирующих реагентов было показано, что иммобилизованный мономер обладает той же активностью, что и тетрамер. [c.438]

Средство Ралли для мытья сильно загрязненных рук, разработанное на основе анионоактивных ПАВ, не оказывает раздражающего и сенсибилизирующего влияния на кожу животных и человека. Средство КОМС-5 аналогичного назначения, содержащее кремнийорганический пенорегулятор КЭП-1 и полиэтилсилоксановую жидкость ПЭС-4, не вызывает раздражений кожи, но, всасываясь в организм животных, вызывает их гибель. При этом резко изменяется активность каталазы и траисаминазы, что является признаком нарушения ферментативной функции печени. Применение средства в представленной рецептуре нами не рекомендовано. [c.143]

Б. с четвертичной структурой привлекают внимание потому, что именно наличие четвертичной структуры обусловливает ряд важных свойств Б., необходимых для выполнения важных биологич. функций. Так, четвертичная структура определяет функции опорных (структурных) белков, напр, коллагена, ферментативную функцию ряда ферментов, иммунные свойства антител (у-глобулинов) и т. д. При нарушении четвертичной структуры утрачиваются соответствующие свойства этих Б. Еще большее общебиологич. значение имеет участие Б. с четвертичной структурой в регуляторных системах живых организмов. Особого внимания в этом отношении заслуживает аллостерич. регуляция. [c.123]

Повторное и хроническое отравление. Животные. ПК р = = 0,8 мг/м (по показателю СПП) и 0,4 мг/м (по изменению содержания ионов Na+ в эритроцитах). При воздействиях 2, 10, 50, 100, 250 мг/м на крыс в течение от 6 ч до 77 сут установлено влияние на функциональное состояние ЦНС, белковообразующую и ферментативную функции печени, ионный обмен. Кривые зависимости концентрация / время воздействия носили гиперболический характер (Семенова, Копанев). В опытах на лабораторных животных, вдыхавших 25—65 мг/м 2—3 раза в неделю в течение [c.478]

Вовсе не очевидно, что в будущем при исследовании дифракции кристаллических белков удастся достигнуть значительного улучшения разрешения структуры. Кристаллы белков отличаются от кристаллов малых молекул высоким содержанием растворителя (>40%) в элементарной ячейке [63, 64]. Следовательно, белковые молекулы в кристаллическом состоянии не подвержены силам меж-молекулярного взаимодействия, сравнимым с силами решетки, удерживающими малые молекулы в гораздо более жестком состоянии. В связи с этим результаты рентгеноструктурного анализа белков часто основываются на участках карты электронной плотности с плохим качеством изображения. Классическим примером этого явления служит подвижность концевых областей а и Р субъединиц метгемоглобина лошади [16]. Высокие концентрации соли, используемые при кристаллизации, препятствуют образованию стабилизирующих полярных контактов между этими областями. Кроме того, нельзя не принимать в расчет роль гибкости полипептидной цепи белка, которая может оказаться существенной для ферментативной функции. Подобные факторы, относящиеся к описанию упорядоченной структуры растворителя и взамодействию молекул растворителя с белковыми остатками, препятствуют получению данных, необходимых для точного описания структуры молекулы. Очевидно, что к областям полипептидной цепи белковых молекул, которые на карте Фурье плохо различимы, методы уточнения не применимы. [c.22]

В состав люминесцентной системы бактерий входит Л. — флавинмононуклеотид (ФМН), высокомолекулярный жирный альдегид с числом атомов углерода от С, до С , напр, пальмитиновый, и восстановленный дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Н). Кристаллич. Л., выделенная из бактерии А с h-roraoba ter fis her i, представляет собой флавопротеид с ФМН в качестве простетич. группы, ее мол. в. 85 ООО, оптимум действия при pH 6,7. Активность фермента подавляется п-хлормеркурибенаоатом, что свидетельствует о существенной роли SH-группы в осуществлении ферментативных функций. [c.500]

Хроническое отравление. При дозах 0,25 мг/кг и выше нарушение условно-рефлекторной деятельности, гликогенообразующей и ферментативной функций печени. Уровень гистамина в кровн и гомогенате печени у подопытных животных значительно ниже, чем в контроле. Доза 0,025 мг/кг оказалась подпороговой [3, с. 224]. [c.224]

Скорость образования некоторых структур высшего порядка, по-видимому, строго регулируется. В то время как вторичная структура определяется в основном, если не исключительно, последовательностью аминокислот в самой цепи, третичная и четвертичная структуры, по крайней мере отчасти, находятся под контролем других молекул. Например, агрегация субъединиц в активный голофермент (образование четвертичной струк-" туры) может зависеть от их фосфорилирования, катализируе-мого другим ферментом, а этот процесс может в свою очередь регулироваться гормонами. На равновесие между неактивными субъединицами и активным олигомером часто влияют субстраты и кофакторы данной реакции. Таким образом, эпигенетический, контроль ферментативных функций на уровне образования тре- х ичной и четвертичной структур может играть существенную роль в метаболической регуляции. [c.17]

Первая важнейшая функция белков — каталитическая. Белки-ферменты осуществляют в живой природе все химические реакции обмена веществ, распада одних соединений и синтеза других. Ферментативной функцией обладают как многие белки сложного организма, так и почтп все белки отдельной, например микробной, клетки. Свойство быть катализаторами (ферментами) присуще отдельным макромолекулам белков и давно изучалось биохимией на выделенных из организма и очищенных белковых растворах. [c.4]

Проницаемость в живых клетках представляет собой активный процесс и имеет мало общего с молекулярной диффузией или осмотическим потоком. Наоборот, активный транспорт осуществляется чаще всего против градиента концентрации, т. е. в направлении от мепьшей концентрации к большей. Ясно, что это — сложное явление, в котором обязательно должна потребляться энергия, так как движение веществ в направлении, обратном диффузии, связано с уменьшением энтропии. Активный перенос веществ как внутрь клетки из внешней среды, так и внутрь различных структурных элементов из заполяющей клетку гиалоплазмы осуществляется особыми нерастворимыми белками и белковыми комплексами, образующими наружную клеточную мембрану и различные структурные образования внутри клеток. Активный транспорт через мембраны и внутрь клеточных органелл связан с протеканием химических реакций, конечно, ферментативных. Поэтому проблема проницаемости и соответствующая функция белков тесно связана с их ферментативной функцией. С другой стороны, с помощью активного транспорта осуществляется один из механизмов автоматического регулирования. Как мы увидим дальше, регулирование проницаемости митохондрий осуществляется путем их сокращения пли расслабления. Причиной этого движения яляется сократительная реакция в особом белке, т. е. это явление вполне аналогично сокращению мышцы. [c.139]

Наибольшей адсорбционной поверхностью (120 м /г) и ферментативной активностью (100 относительных единиц) отличался активный ил двухступенчатого аэротенка (тип В). Астеничный ил имел сравнительно низкую адсорбционную поверхность (60 м ) и ферментативнзгю активность (80 относительных единиц). Установлена прямая зависимость между биогенностью активного ила и го адсорбционной и ферментативной функцией. Лучшего качества активный ил имел и наибольшую плотность микробного населения — 1 10 млн. клеток на 1 г. Поэтому илы, образованные смесью куль- [c.118]

Сульфатированный инсулин не теряет своей активности [61. Наоборот, трипсин [71 теряет свои ферментативные функции после обработки серной кислотой. Авторы полагают, что гидроксильная группа алифатических ок-сиаминокислот является местом связи трипсина с субстратом. [c.327]

Ферменты представляют собой вещества или чисто белковой структуры, или протеиды — белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для немногих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие, как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментативную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат— реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова). [c.698]

Нарушение ферментативной функции печени выразилось в повышении содержания фруктозо-1, 6-фосфат альдолазы (5Р-1,6РА) и глютаминат-оксалатной трансаминазы (ЗООТ) в сыворотке крови интоксицирован-ных животных, что свидетельствует о наличии повреждений паренхимы печени (табл. 6). [c.278]

Первые наблюдения над образованием адаптивных ферментов относятся к 1882 г., когда Уортман (Wortmann, 1882) обнаружил, что нри добавлении в питательную среду крахмала бактерии, обычно не синтезирующие амилазу, приобретают способность гидролизовать крахмал. Автор считал, что причиной подобного образования фермента является раздражающее влияние субстрата, причем оставалось неясным, появляется ли у бактерий новая ферментативная функция или усиливаются свойства, имевшиеся у этого организма ранее. В 1922 г. Ваксман (Waksman, 1922) в своей сводке о ферментах микроорганизмов отмечал влияние состава среды на образование ферментов. [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология