Гормоны белковые, аминокислотный групп

Структура рибонуклеазы. После того как Сэнгер разработал методы определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле, другие исследователи также приступили к изучению более крупных молекул белка. Мур и Штейн и их сотрудники в 1960 году определили строение фермента рибонуклеазы. Этот белок с молекулярным весом 13 700 содержит 124 аминокислотных остатка в одной цепочке. Свернутая кольцом цепочка соединена в четырех местах дисульфидными группами цистина так, как эт показано на рис. 218. Последовательность аминокислот была определена и для некоторых полипептидов, обладающих свойствами гормонов был изучен также белок вируса табачной мозаики, содержащий 158 аминокислотных остатков. [c.319]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Помимо структурных различий увеличивается количество доводов в пользу того, что эти две группы пептидов существенно различаются и по биосинтезу. Большинство пептидных гормонов образуется путем ферментативной фрагментации более крупных белковых молекул (прогормонов), биосинтез которых происходит на рибосомах при строгом генетическом контроле. Имеются веские доказательства, что биосинтез пептидных антибиотиков осуществляется внерибосомальными ферментативными процессами, которые менее специфичны и часто приводят к продуцированию одним и тем же организмом смеси родственных антибиотиков, отличающихся только одним аминокислотным участком. [c.286]

Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тироли-берин, соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тире-отропин и др. — см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон). Гормоны—производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин и норадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде. [c.251]

Химическая природа. Инсулин является белком (молекулярный вес 6000) Это первый белковый гормон, химическая природа которого расшифрована. Молекула инсулина построена из 2 полипептидных цепей — мономеров, из которых цепь А содержит 21 аминонислотный остаток, а цепь Б—30 аминокислотных остатков. Полипептидные цепи связаны между собой дисульфидными мостиками за счет сульфгид-рильных групп молекул цистеина. Расположение аминокислот в полипептидных цепях А и Б полностью расшифровано Сэнджером, а в 1963 г. другими авторами осуществлен синтез инсулина. [c.95]

Конечно, когда речь пойдет о сложных пространственных особеивостях строения некоторых из рассмзтриваемых веществ, мы в очень ограниченном числе случаев будем использовать рисунки или фотографии пространственшлх моделей, но в большинстве случаев мы ограничимся обычными структурными формулами. Поскольку все ферменты, многие гормоны, антибиотики и другие биорегуляторы представляют собой вещества белково-пептидной природы и состоят из остатков аминокислот, мы при рассмотрении их строения будем использовать общепринятую международную символику. При этоы вместо изображения группы атомов, соответствующей данному аминокислотному остатку, мы будем использовать его символ (являющийся, как правило, сокращением латинского названия аминокислоты). Для справок мы приводим в таблице 1 расшифровку всех этих обозначений. [c.4]

Гормон роста (ГР), пролактин (ПРЛ) и хорионический соматомаммотропин (ХС плацентарный лактоген) представляют собой семейство белковых гормонов, обладающих значительной гомологией последовательностей. Их молекулы у разных видов насчитывают 190—199 аминокислотных остатков. Молекулы каждого из гормонов этой группы содержат один остаток триптофана (в положении 85 в ГР и ХС и в положении 91 в пролактине) и две гомологичные дисульфидные связи. Гомология аминокислотного состава ГР и ХС человека составляет 85%, а ГР и ПРЛ человека—35%. В связи с этим неудивительно, что все три гормона имеют общие антигенные детерминанты, обладают рост-стимулиру-ющей и лактогенной активностью. Продуцируются они только определенными тканями ГР и ПРЛ—передней долей гипофиза, ХС — синци-тиотрофобластными клетками плаценты. Секреция каждого из них, по-видимому, находится под контролем собственного регуляторного механизма (см. ниже). [c.172]

В молекуле АКТГ, состоящей из 39 аминокислотных остатков (рис. 38), наиболее важной является последовательность 4—10 мет-глу-гис-фен-арг-тре-гли. Эта же аминокислотная последовательность встречается в составе р-липотропина, а- и р-меланоцитстимулирующих гормонов (см. рис. 27). Общие аминокислотные последовательности имеют и другие белково-пептидные гормоны. Предполагается, что каждая группа этих гормонов возникла из общего -предшественника. Появление нескольких гормонов со сходной структурой объясняется дивергенцией,- ндступившей вследствие мутаций и дупликаций генов, их разделения или. слияния . Параллельно с эволюцией структуры гормонов изменялись и гормональные рецепторы. Представляется весьма вероятным, что рецепторы каждой группы (антидиуретического гормона и окситоцина АКТГ, р-липотропина и меланоцитстимулирующих гормонов лютеинизирующе-го, фолликулостимулирующего и тиреотропного гормонов глюкагона и секретина) в процессе эволюции произошли от общих рецепторов-предшественников. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология