Фермент простые

Ферменты бывают одно- и двухкомпонентными. Однокомпонентные ферменты (простые белки, протеины) состоят только из белка, обладающего каталитическими свойствами. Это свойство в них проявляют чаще всего остатки серина, гистидина, триптофана, аргинина, тирозина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. Свободные радикалы (—NH2, —NH, —5Н, СООН и др.) этих аминокислот и составляют активный центр, выполняющий ту же функ- [c.115]

Процесс аэробного биохимического разрушения органических загрязнений в очистных сооружениях происходит под воздействием биоценоза, т. е. комплекса всех бактерий и простейших микроорганизмов, развившихся в данном сооружении. Окисление органических загрязнений производственных сточных вод происходит преимущественно под воздействием бактерий, благодаря их способности вырабатывать ферменты. Простейшие микроорганизмы, развивающиеся в сооружениях биохимической очистки, при это.м не играют существенной роли [3]. [c.282]

ФЕРМЕНТЫ — ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ [c.121]

Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин, уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [c.204]

Все это позволяет с известной долей вероятности считать ферменты простейшим живым веществом . Поэтому теория ферментативного катализа в известной степени должна быть и теорией элементарных процессов жизни. [c.253]

Для освобождения смеси от небольших молекул и ионов проводят диализ или электродиализ. Последний представляет собой довольно опасную операцию, при которой фермент может быть в значительной мере инактивирован вследствие местного нагрева или сдвига pH среды. Поэтому при электродиализе необходимо тщательно выбирать условия, которые соответствовали бы свойствам каждого отдельного фермента. Простой диализ обычно осуществляют с помощью мембран из коллодия, пергамента или целлофана. Чаще других применяют целлофан, но скорость диализа через целлофановые мембраны сравнительно мала. Чтобы увеличить размер пор, их обрабатывают водными растворами хлористого цинка. В литературе есть указания, что низкомолекулярные белки, например цитохром (М=—13 000) проходят [c.144]

В настоящее время получено в очищенном виде значительное количество ферментов, и все они в одних случаях простые белки, в других — сложные белки. Ферменты — простые белки — носят название однокомпонентных ферментов. При гидролизе их обнаруживаются только аминокислоты. [c.169]

Эта реакция также практически необратима. Факт одновременного существования двух необратимых реакций имеет для метаболического контроля огромное значение он означает, что направление потока может контролироваться активностями двух ферментов. Простая обратимая реакция не могла бы контролироваться подобным образом, потому что катализатор не способен влиять на направление потока реагирующих веществ, которое определяется исключительно термодинамическими факторами. [c.162]

Ферменты способны соединяться с поверхностью очень широкопористого силикагеля с образованием относительно устойчивого закрепленного на поверхности ферментного катализатора [282]. Широкопористый кремнезем с порами диаметром 51 нм использовался как носитель, к поверхности которого присоединялись молекулы фермента протеазы бактерии Ba illus subtili . Вначале происходила реакция бифункциональной соли диазония с поверхностью кремнезема, а затем реакция фермента с противоположной от поверхности группой диазония. Фермент на кремнеземном носителе был способен гидролизовать казеин его время полупревращения (время, за которое концентрация фермента уменьшалась вдвое) превышало 7 мес, тогда как точно такой же фермент, просто адсорбированный на исходном кремнеземе, имел время полупревращения всего 2,5 мес. [c.1061]

Эта процедура довольно громоздка и трудна в исполнении. Наш метод связывания гаптена с -галактозидазой благодаря вовлечению в реакцию конъюгации с гаптеном сульфгидрильных групп фермента прост и легко воспроизводим. [c.273]

Синтез 3, 5 -фосфодиэфирной связи в РНК осуществляется так же, как и в ДНК. Опять З -гидроксильная группа растущей цепи (РНК) атакует соответствующий мономерный трифосфат, как диктуется матрицей, образуя фосфодиэфирную связь с последующим отщеплением пирофосфата. Эта реакция катализируется ферментом РНК-иолимеразой. В данном случае матрица — это ДНК, так как генетическая информация, хранящаяся в форме ДНК, передается полимерной РНК (так называемой мРНК). В качестве матрицы служит лишь одна из двух цепей ДНК. Однако для начала синтеза не требуется затравки РНК- Фермент просто связывается с определенным участком цепи ДНК, и отсюда начинается синтез РНК этот участок называется промотором. Происходящую прн этом реакцию можно представить следую- [c.152]

Противоположным примером могут служить многие полисахариды морских водорослей, которые специфичны для этих растений и не встречаются в наземной флоре и фауне. Наивно было бы пытаться найти в наземных организмах расщепляющие их ферменты — этим организмам такие ферменты просто не нужны. Значит, источники подходящих полисахаридаз нужно искать в море, скорее всего среди травоядных морских животных. Вероятно, даже человеку, весьма далекому от биологии, понятно, что совсем не одно и то же — иметь источником фермента обычную лабораторную крысу или проростки картофеля, или пользоваться для этой цели, к примеру, морскими моллюсками, да еще не какими-нибудь вообще, а моллюсками определенного вида, обитающими в определенных районах и на определенных глубинах Мирового океана. Чаще всего оказывается, что не только биохимия подходящего организма — продуцента нужного фермента — не изучена, но даже определить-то его как биологический [c.106]

Одно из самых первых предположений состояло в том, что ферменты просто сближают реагенты и удерживают их в таком положении достаточно долго, чтобы реакционноспособные группы могли столкнуться и в конце концов прореагировать. Интуитивно ясно, что фактор сближения должен играть очень важную роль, но ранние попытки количественно оценить этот эффект приводили к заключению, что роль его невелика. Позднее Пейдж и Дженкс показали, что проведенные оценки неверны и что исключительно за счет уменьшения энтропии двух реагентов при их сближении и удерживании на поверхности молекулы фермента можно Ожидать увеличения скорости в 10 и более раз [60, 61]. Поскольку энтропия при связывании субстрата уменьшается, то становится ясным, что энтальпия этого процесса должна быть высока, а в таком случае связывание субстратов ферментом уже само по себе во многом определяет движущую силу катализа. Подобная идея была впервые высказана Вестхеймером [62], который считал, что ферменты за счет способности связывать субстрат создают как бы энтропийную ловушку. [c.61]

При конку1эентном механизме инг ибитор (I) конкурирус с субстратом за активные участки фермента. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид [c.225]

Как в деталях идет процесс созревания Конечно, существуют специальные ферменты, разрезающие молекулу про-РНК и шивaющ e полученные фрагменты друг с другом. Но что указывает ферменту, как правильно нарезать молекулу и как правильно сшить получившиеся куски РНК И как выбрасываются промежуточные участки Кухня такой рубки-сборки совсем не проста ведь если фермент просто разрежет РНК иа куски, то эти куски разбегутся в разные стороны из-за броуновского движения — и пойди, собери их [c.79]

Сохраняя R постоянным и изменяя Q, можно получить ряд соединений, в которых связь Q — О слабее, одинакова или сильнее, чем связь R — О. Если фермент просто доставляет энергию к ROQ, следует ожидать, что разорвется наиболее слабая связь. К счастью, можно определить, какая связь разрывается, проводя реакцию в воде, обогащенной Если разрывается связь — О, то следует ожидать появления изотопа кислорода в соединении / 0 Н 0-а- -Н2018. / 018Н-1-д0Н [c.73]

Первой стадией превращения субстрата в продукт реакции в процессе ферментативного катализа является обратимое образование нз фермента Е и субстрата 8 комплекса Е8. Процессы образования и разрыва связей (т. е. все действительные химические превращения) протекают затем внутри этого комплекса. Реакция может протекать таким образом, что либо между субстратом и ферл ентом образуются ковалентные связи, либо функция фермента просто заключается в том, что он активирует субстрат, кофермент или косубстрат и обеспечивает их пространственное сближение. Как бы ни протекал процесс, специфические фуикциональные группы молекулы фермента должны участвовать либо в образовании ковалентных связей с субстратом, либо в активационном процессе. Кроме того, процессу разрыва связей могут предшествовать (или он мсжет сопровождаться) конфор-мацйонные изменения структуры фермента. Можно считать, что ферментативные реакцин осуществляются путем внутримолекулярного участия определенных функциональных групп, совокупность которых можно определить как активный центр. Таким образом, очевидно сходство между ферментативными и внутримолекулярными реакциями [c.133]

Рассмотрим теперь вопрос о распознавании на молекулярном уровне. Этим свойством обладают структуры, обеспечивающие, в частности, выявление отрицательных ионов с помощью природных ферментов. Простейшим методом моделирования такого механизма является введение в полимер гидрофобных боковых цепей. Такие боковые цепи в результате гидрофобного взаимодействия в водном растворе спонтанно образуют агрегаты (полимерные мицеллы), которые избирательно захватывают находящиеся в растворе гидрофобные субстраты. Этот метод очень легко реализуется в мицеллах и эмульсиях, однако при этом захватьтаются все гидрофобные вещества без разбора, что, конечно, является лишь упрощенным подобием ферментативного действия, поскольку природные ферменты, осуществляя свои функции, с очень высокой точностью сорбируют группы строго определенной структуры. Пока в литературе нет данных о синтезе полимеров или использовании катализаторов на полимерной основе специально для связывания веществ определенного типа. [c.99]

Несколько месяцев тому назад Вернон , исследуя количественно действие животной фенолазы при образовании индофенола из к-нафтола и нарафенилендиамина, тоже нашел, что, с,ыот])я по условиям опыта, действие это пропорционально квадрату концентрации фермента, просто концентрации или квадратному корню из коггцентрации его. Этим он полностью нодтверди,л высказанный раньше Бахом взгляд. [c.93]

Во многих методиках вспомогательные ферменты просто добавляют к инкубационной среде. Можно также использовать индикаторный гель , содержащий вспомогательный фермент (или ферменты). Еще один способ применения вспомогательного фермента описал Харрисон [518]. Для обнаружения после электрофореза в полиакриламидном геле гексокиназы, глюкозо- фосфатизомеразы и фосфоглюкомутазы к гелеобразующему раствору перед полимеризацией акриламида добавляют глюкозо-б-фосфат— дегидрогеназу. В результате вспомогательный фермент оказывается равномерно распределенным в геле и иммобилизованным благодаря возникновению ковалентных связей с матриксом. При этом он сохраняет способность катализировать превращение глюкозо-6-фосфата, образующегося под действием указанных выше ферментов. Таким образом, при инкубации геля в среде, содержащей NADP, ФМС и соль тетразолия, в местах локализации разделенных ферментов появляется формазан. [c.286]

Оказывается, мицеллы отвечают на добавки веществ-разобщителей и антибиотика валиномицина точно такими же изменениями концентрации ионов калия и водорода, как митохондрии в опытах Митчела и Мойл. Стало быть, разобщители и валиномицин атакуют липидный компонент системы, а не белки-ферменты в мицеллах ферментов просто нет. Напомним, что сторонники химических схем сопряжения считали мишенью действия разобщителей именно ферменты. Казалось бы, новое подтверждение гипотезы Митчела Однако Чэпел пока уклоняется от такого вывода. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология