Гемоглобин лошади

Задача 37.22. а) Гемоглобин лошади содержит 0,335% железа. Каков минимальный молекулярный вес белка б) Измерение осмотического давления дало для молекулярного веса величину около 67 ООО. Сколько атомов железа входит в состав молекулы [c.1048]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Гемоглобин лошади, не содержащий цистина, представляет особый интерес, так как методом измерения поверхностного натяжения удалось показать [129], что его молекулярный вес равен 12 000. Гидродинамические методы определения дают молекулярный вес около 68 ООО, который при работе с растворами мочевины снижается примерно вдвое [345]. Если [c.176]

Детальный анализ структуры этих белков приводит к важным выводам [ПО—ИЗ]. Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. То же справедливо для каждой из четырех цепей гемоглобина [114]. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. С учетом Гли, но не Про, общее число неполярных остатков в цепях гемоглобина лошади равно 72 (в каждой из двух а-цепей) и 78 (в каждой из двух р-цепей). Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном pH, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью [ПО]. В целом в миоглобине из 77 полярных групп (включая Три) только 5—6 расположено внутри глобулы, а остальные находятся на ее поверхности [П4]. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных (приматы, лошадь, свинья, кролик, лама, карп, минога) и миоглобинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков в подавляющем большинстве случаев сохраняется их неполярный характер (табл. 4.12) [П1]. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [c.232]

Полинг и Кори [1599] обратили внимание на то, что при определенных условиях глобулярные белки могут переходить в формы, подобные р-кератину. На этом основании они предположили, что основной чертой их структуры служит а-спираль. Рентгенографическое исследование Перутца [256, 1614] показало, что гемоглобин лошади частично может иметь такую структуру. [c.273]

У молекул большинства изученных глобулярных белков длина малой оси эллипсоида колеблется между 20 и 60, а длина большой оси — между 40 и 200 ангстремами (1 ангстрем= 1/100 ООО ООО см и обозначается А). Отношение большой оси эллипсоида к малой у молекул яичного альбумина, например, приближается к 3, у альбумина и глобулина молока и гемоглобина (лошади) — около 4,5, у глобулина сыворотки крови — около 7,5, у таких же глобулярных белков, как глютелины (белки злаков), — около 11, а у зеина (белок кукурузы) — даже около 20. Следовательно, частицы этих белков имеют скорее веретенообразную, чем округлую форму. Таким образом, объединение названных белков по форме их частиц в общую группу глобулярных белков условно. [c.45]

Гемоглобин Лошадь Все методы 68 ООО [c.423]

Гемоглобин (лошадь) о Бойд —120 5,3 j [c.270]

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

Если сравнить аминокислотные последовательности миоглобина (кита) и гемоглобина (лошади и человека), кажется очевидным, что и тот и другой произошли от обш,его глобулярного белка. На рис. 10.27 изображена предполагаемая картина такой дифференциации в ходе эволюции. [c.263]

Остатки с дистальной стороны плоскости указаны заштрихованными кружками, остатки с проксимальной стороны — светлыми кружками. Остатки, образующие водородные связи с про-пионовыми карбоксильными группами, указаны в верхней части рисунка для миоглобина кашалота [11]--слева и гемоглобина лошади [99] —справа (Кендрью [148] и Перутц [147]). [c.61]

В этом отношении от глицина резко отличается гемоглобин лошади, у которого в изоэлектрической точке в любой момент времени только около 22% всех молекул находится в изоэлектрическом состоянии и лишь средний свободный заряд равен нулю благодаря флуктуациям при pH, соответствующем изоэлектрической точке, около 39% молекул белка представляют собой положительно заряженные частицы и 39% молекул—отрицательно заряженные. При этом все формы находятся друг с другом Б состоянии динамического равновесия. [c.123]

Элементарная асимметричная единица есть та наименьшая область структуры, из которой посредством операций симметрии можно воссоздать всю структуру. Элементарная ячейка может состоять из одной, двух, трех и более элементарных асимметричных единиц и может быть получена из них с помощью операций симметрии. Элементарная асимметричная единица может быть по размерам меньше или больше молекулы, тогда как элементарная ячейка всегда содержит целое число молекул. Молекула гемоглобина с молекулярным весом 67 ООО состоит из двух идентичных половин с молекулярным весом 34 ООО. Каждая такая половина является элементарной асимметричной единицей обе половины связаны между собой осью симметрии второго порядка. Элементарная ячейка содержит две асимметричные единицы и, следовательно, одну молекулу гемоглобина. Гемоглобин лошади кристаллизуется также и в ромбической форме, в которой элементарной асимметричной единицей является уже целая молекула. Инсулин, молекулярный вес которого равен 6000, имеет элементарную асимметричную единицу с молекулярным весом 12 000 и кристаллизуется в двух формах в одной из них элементарная ячейка образована из трех элементарных асимметричных единиц, в другой — из четырех. [c.234]

Как уже указывалось, третичная структура обеих пар цепей гемоглобина лошади аналогична структуре миоглобина. Подобную же структуру имеют цепи миоглобина тюленя и гемоглобина быка. Интересно сравнить аминокислотные последовательности этих цепей, обладающих аналогичной третичной структурой. На первый взгляд они не имеют ничего общего, поскольку их аминокислотный состав совершенно различен. Однако анализ показал, что в а- и р-цепях гемоглобина и в молекулах мио-глобинов некоторые аминокислотные остатки занимают идентичное положение в глобуле. Например, в местах изгиба в этих цепях часто находятся остатки пролина, в местах сближения между сегментами спирали — остатки глицина образование водородных связей между сегментами происходит через остатки тирозина с железом гема связан гистидин. В этом и состоит основное сходство трех структур. Последовательность остатков в спиральных участках может быть совсем различной, но для стабилизации этой структуры существенно, чтобы внутри глобулы находились неполярные остатки. [c.268]

Пример 13.6. а) Гемоглобин лошади — белок, присутствующий в красных клетках ее крови,— содержит по данным анализа обезвоженного вещества 0,328% железа. Чему равен минимальный молекулярный вес гемоглобина лошади [c.412]

Аналогичный метод был использован для того же гемоглобина лошади, когда были получены два производных с серебром и ртутью. Прн исследовании гемоглобина быка для получения производных с металлом были использованы иодид ртути и хлорид золота. [c.218]

Гемоглобин — белок крови, содержащий геминовую группу — пигмент с попом железа. Функция гемоглобина — обратимое связывание молекулярного кислорода в красных клетках крови, эритроцитах, и доставка кислорода во все области организма. Молекулярный вес гемоглобина (лошади) 68 ООО. Он состоит из 4 полипептидных цепочек, 2 пз. которых относятся к области А и 2 — к области В. Обе части гемоглобина (А и В) могут быть обратимо отделены друг от друга при кислых pH или путем хроматографии на катионите. Молекула гемоглобина содержит 4 группы гема, фиксированных определенным образом на поверхности глобулы белка глобина (рис. 36). [c.93]

Гемоглобин лошади. . . Сывороточный альбумин лошади. ........ [c.80]

Пример 9.8, а) Гемоглобин лошади — елок, входящий в состав эритроцитов, содёржит, по данным анализа обезвоженного вещества, 0,328% железа. Чему равна минимальная молекулярная масса гемоглобина лошади б) В одном из опытов Адер нашел, что раствор, содержащий 80 г гемоглобина в 1 л, имеет осмотическое давление я=0,026 атм при 4°С. Чему равно точное аначение молекулярной массы [c.268]

Результаты определения аминокислотного состава большинства белков указывают на наличие такого количества цистина, которого вполне достаточно для образования дисульфидных мостиков между известным числом открытых полипептидных цепей. Однако гемоглобин лошади, имеющий шесть N-кoнцeвыx валииовых остатков [160, 245], не содержит [c.175]

Изучение последовательности аминокислот в гемоглобине используют для выяснения вопросов эволюции в новой области науки — химической палеогенетике. Например, р-цепь гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах (от общего числа 146), свиньи — в 10 местах, а гориллы — всего лишь в одном месте. Подсчитано, что в среднем удачная замена аминокислоты может произойти примерно один раз за десять миллионов лет (удачной считается замена, увеличивающая шансы на выживание). (Подобная замена обеспечивается заменой в последовательности оснований в молекуле нуклеиновой кислоты, разд. 37.18). [c.1055]

Рис. 7.9. График Хилла для насыщения гемоглобина лошади кислородом.

Гуццо 1171] нашел, из статистической обработки данных по пространственной структуре миоглобина, что антиспи-ральными остатками являются Про, Асп, Глу, Гис. Однака сформулированный им критерий, заключающийся в том, что любой участок полипептидной цепи будет спиральным, если в нем не содержатся эти остатки, не выдержал проверки на других белках. Кук 175] из статистических расчетов миоглобина кашалота, а- и р-цепей гемоглобина лошади [176] и лизоцима (первые три имеют очень сходное пространственное строение) выделил в качестве спиральных Ала, Лей, Вал, а в качестве антиспиральных—Apr, Асп-МНг, Про. НедавнО Птицын 177] провел статистические расчеты по 6 белкам, т. е. приблизительно по 1000 остаткам кроме тех белков,, которые рассматривал Кук, были включены рибонуклеаза А быка 178] и а-химотрипсин быка 179]. В результате были выделены спиральные остатки Лей, Ала и Глу и антиспи-ральные Тре и A n-NHg, причем отбрасывание двух гомологичных белков — глобинов — не повлияло на результаты. [c.152]

Так, было найдено, что кристаллический гемоглобин лошади состоит из молекул шарообразной формы с размерами 55x55x70 А. Эти молекулы расположены в кристалле параллельно по гексагональной схеме (Брегг, Псрутц и Кендрью, начиная с 1947 г.) Молекула гемоглобина (мол. вес 68 ООО) содержит 540 аминокислотных остатков. Если бы последние образовали одну длинную линейную цепь, то ео длина была бы примерно равна 1 800 А (так как длина одного остатка равна 3,4 А). Следовательно, цепь или цепи, составляющие молекулу гемоглобина, должны иметь витую, крученую или слоистую конформацию. [c.435]

Рис. 8-11. А. Положение инвариантных аминокислотных остатков (красные черточки), общих для а- и Р-цепей гемоглобина лошади и миоглобина кашалота. Черными черточками показаны положения, занятые идентичными аминокислотными остатками в а- и Р-цепях гемоглобина. Б. Сходство третичных структур р-цепи гемоглобина лошади и миоглобина кашалота. Красный диск - гемогруппа.

При исследовании производных гемоглобина лошади оптическая асимметричная единичная ячейка пространственной группы симметрии С2 содержит пару о- и Р-субъединиц. Следовательно, можно оценить только среднее изменение ориентации для обоих гемовых групп. К тому же дезоксигемоглобин, представленный на рис. 11, модифицирован бифункциональным реагентом — бис- (N-малеимидиметиловым) эфиром. Ковалентное связывание этого реагента Р-субъединицами препятствует изменению четвертичной структуры, происходящему в немодифицированном дезоксигемоглобине [126]. Только в этом случае можно прямо сравнить поляризационные свойства Соре координационных производных гемоглобина со свойствами некоординированного белка в кристаллическом состоянии. Более подробно этот вопрос рассмотрен в работе [135]. [c.55]

Рис. 13. Схематическое сравнение аминокислотных остатков, вовлекаемых в неполярные вандерваальсовы контакты с порфирииовым каркасом, миоглобина Кашалота (верхний ряд) и а- и Р-субъединиц гемоглобина лошади (второй и третий ряды соответственно).

При работе с гемоглобином лошади и различными гемоглобинами человека было показано, что в почти нейтральных растворах эти белки могут образовывать две различные четвертичные формы. Форму Т ( плотная или дезоксигенированная форма) образует только дезокси-НЬ или Ре(П)-комплекс нормального гемоглобина, тогда как форму К ( релаксированная , окси - или литандирован-ная форма) принимают все остальные гемоглобины [33]. Формы Т и К отличаются друг от друга способом упаковки полипептидных субъединиц в тетрамер. Кристаллический НЬРе Ог лошади претерпевает резкий структурный переход при pH 5,9, а дальнейшее понижение pH ниже 5,4 приводит к образованию двух дополнительных четвертичных форм [169]. [c.150]

МОЖНО получить, используя результаты, относящиеся к миогло-бину. На фиг. 50 изображена модель структуры оксигемоглобина лошади. Две пары комплементарных полипептидных цепей образуют молекулу с размерами 64x55x50 А. Из четырех гемогрупп две соединены с а-цепями и находятся на расстоянии 35 А друг от друга, две другие — с р-цепями (расстояние между этими гемогруппами 25 А). Их ориентация установлена также с помощью метода электронного парамагнитного резонанса. Эксперименты показали, что две сульфгидрильные группы гемоглобина лошади, входящие в состав р-цепей, более активно связываются с атомами ртути, чем другие сульфгидрильные группы. [c.267]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология