Эндорфины

В последнее время объектом повышенного внимания биохимиков являются олигопептиды энкефалины и эндорфины, которые вырабатываются организмом и обладают болеутоляющим действием, подобно морфину. Дипептиды а-аманитин и фаллоидин, выделенные оба из бледной поганки (Amanita pha-loides), очень ядовиты. [c.192]

Рис. 111.23. Схема конформационно о анализа молекул Ме1-энкефалина, а-, 7-, 5- и р-эндорфинов

Хотя структурные формулы морфина и эндорфинов или энкефалинов на первый взгляд могут показаться совершенно непохожими (рис. VII.24), в действительности некоторые части этих молекул одинаковы, и это именно те части, которые отвечают за болеутоляющее действие. [c.482]

Из экстрактов тканей гипофиза и гипоталамуса млекопитающих выделены и другие О.п., получившие групповое название эндорфины. Все они в N-концевой области молекулы содержат обычно остаток энкефалина. Различают -эндорфин (ф-ла I), о-эндорфин (его молекула тождественна [c.387]

За последние 25 лет выделены и охарактеризованы многообразные эндогенные пептиды человеческого организма пептиды сна, нейропептиды и пептидные гормоны.Так, сон вызывается нонапептидом Тф-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu. Подобные пептиды оказались очень лабильны и пока их трудно использовать в качестве снотворных лекарственных веществ. Энкефали-ны и эндорфины являются природными опиоидными пептидами, обладающими -мощным агонистическим действием на опиатные рецепторы (нейропептиды) [c.39]

Не все лекар<тва или наркотики действуют на специфические рецепторы в организме так, k ik это делают морфин и эндорфины. Как полагают, спирт действует на все ми некоторые нейроны (нервные клетки). Он подавляет передачу нервных сигналов. Это замедляет в целом работу мозга. Чтобы понять, как это происходит, рассмотрим, как передаются нервные сигналы. [c.483]

При обсуждении важнейших биологически активных пептидных гормонов и токсинов рассмотрены также гормоны и токсины белкового характера. Отмечено возросшее количество работ, посвященных гормонам гипоталамуса и других нейропептидов, например эндорфина. Затронуты также и некоторые иммунологически интересные пептиды. Предлагаемая классификация пептидных антибиотиков основана на принципе главного действия. [c.7]

Может удивить, почему клетки мозга имеют рецепторы, почти точно подходящие под чуждые организму молекулы морфиноподобных лекарств. Оказывается, что мозг вырабатывает собственные болеутоляющие вещества, называемые эндорфинами и энкефалинами, действующие на этот же рецептор. [c.482]

Эндорфин — опиат мозга, состоящий из 31 аминокислотного остатка, был синтезирован в генетически сконструированных клетках в 1980 г. группой ученых из Австралии и США. -Эндорфин получен в клетках Е. соН в виде гибридного белка с -галактози-дазой. Процедура синтеза -эндорфина включала получение путем обратной транскрипции мРНК — кДНК, кодирующей белок-предшественник, содержащий помимо последовательности -эндорфина последовательность АКТГ и -липотропина ( -JITT), в дальнейшем удаляемые. -Эндорфин, полученный из гибридного белка и тщательно очищенный, обладал значительной биологической активностью. Он специфически взаимодействовал с антисывороткой против -эндорфина. От -эндорфина человека генно-инженерный -эндорфин отличался по двум аминокислотам, и эти отличия можно было легко устранить на нуклеотидном уровне путем замены двух кодонов в ДНК бактериальной плазмиды. [c.139]

Во всех тканях -Л. образуется из общего для мн. гормонов гипофиза предшественника - пропиомеланокортина, в молекуле к-рого Л. расположен на С-коице сразу после адренокортикотропина. В передней доле гипофиза -Л. частично расщепляется с образованием -эндорфина и у-Л. в промсжуг. доле гипофиза у-Л. далее расщепляется до -ме-ланоцитстимулирующего гормона. [c.604]

И. регулируют практически все ф-ции центр, нервной системы-болевую чувствительность, состояние сон-бодрствование, половое поведение, процессы фиксации информации и др. В частности, энкефалины и эндорфины (см. Опиоидные пептиды) играют важнейшую роль в системе болевых ощущений и участвуют в патогенезе нек-рых психич. расстройств. Кроме того, Н.управляют вегетативными р-циями организма, регулируя т-ру т ла, дыхание, артериальное давление, мышечный тонус и т. д. Предполагают, что в организме существует совокупность пептидных регуляторов, обеспечивающая все необходимые оттенки модуляций процессов жизнедеятельности. Эта совокупность представляет собой систему, в к-рой изменение кол-ва любого пептида приводит к изменению активности других П., а следовательно, к отдаленным по времени эффектам. Именно это определяет исключит, функцион. динамичность Н. [c.204]

Собственно /3-липотропин не обладает каким-либо гормональным действием на организм человека и может быть охарактеризован как прогормон /3-эндорфина и /3-МСГ. С помощью радиоиммунного анализа /3-эндорфина Иосими с сотр. [613] смогли показать, что так называемый биг -/3-липотропин (названный также биг-биг -/3-эндорфином) с Л/ 37 ООО присутствует в экстракте человеческих желез. В экстракте желез крысы присутствует тот же белок, но с А/ 31 ООО, предположительно соответствующий описанному Майнсом и сотр. [597] предшественнику проопиомелано-кортину. [c.246]

Pro—Gly—NHj и его аналоги тормозят развитие злокачественных новообразований. Фрагмент AKTTi-j обладает практически полной активностью АКТГ и вьшускается пром-стью как лек. ср-во под названием синактею>. Среди аналогов эндорфинов обнаружены пептиды с сильным и длительным анальгетич. эффектом. Иногда одновременно с Н. применяют пептиды-ингибиторы протеаз, позволяющие значительно повышать продолжительность действия Н. [c.204]

Название эндорфины объединяет пептиды с морфиноподобным действием, образуемые самим организмом и являющиеся эндогенными лигандами опиатных рецепторов (э ()огенные морфины — эндорфины). Кроме того, часто используются названия опиатные, или опиоидные, пептиды. [c.289]

В связи с тем что последовательность Ме1-энкефалина совпадает с участком 61—65 /3-липотропина (разд. 2.3.1.4), следует обратить внимание на другие фрагменты этого пептида. Из гипофиза верблюда Ли и сотр. выделили 31-членный фрагмент /3-липотропина, показавший незначительное липотропное (мобилизующее жиры) действие и содержащий последовательность Ме1-энкефалина. Гольдштейном была установлена опиатоподобная активность этого пептида. Эти данные дали Ли основание назвать выделенный пептид /3-эндорфином. Позже, когда были открыты другие эндорфины, это название стало общим для эндогенных опиатов. [c.291]

Исходя из частично очищенного экстракта смеси тканей гипофиза и гипоталамуса свиньи, Гийемен и сотр. провели выделение как (3-эндорфина, так и двух других эндорфинов, названных а- и 7-эндорфинами. Из гипофиза многих животных выделен так называемый С-фрагмент /3-липотропина [c.292]

В клетках АКТГ синтезируется в составе общего для нескольких пептидов предшественника — проопиомеланокортина [597, 598]. Так как из этого гликопротеина действием протеаз кроме АКТГ и /3-липотропина образуются также эндорфины и меланоцитстимулирующий гормон, возникает проблема разграничения понятий прогормон , препрогормон и т. д. На стр. 243 схематически представлен процесс последовательного расщепления предшественника АКТГ и липотропина. [c.242]

Химическое родство этих пептидов несомненно. Все эндорфины имеют своим N-кoнцeвым участком Ме1-энкефалин. Интересно, что /3-липотропин, формально являющийся предшественником эндорфинов, сам по себе не обладает опиатным действием. Последовательности (3-эндорфина человека и /3-эндорфины из других источников имеют относительно небольшие различия, что не оказывает какого-либо влияния на биологическую активность [c.292]

К настоящему времени эндорфины найдены в центральной нервной системе, в спинномозговой жидкости, в почках, в нервных волокнах Желудочно-кишечного тракта, в крови, плаценте и гипофизе. Для изучения распределения эндорфинов используется иммуно-цитохимическая техника и радиоиммуноанализ. Поскольку различные опиатные пептиды имеют значительное структурное сходство, стало возможным получить антитела для всей группы пептидов. Показано, что высокомолекулярные эндорфины, прежде всего, вероятно, стабильный к протеазам /3-эндорфин, коИцент Яв1У -ются в гипофизе и гипоталамусе. Энкефалины найдены преимуШествеиНо в [c.293]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.710 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.231 , c.243 , c.248 , c.286 , c.289 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.338 , c.339 , c.353 , c.354 , c.355 , c.356 , c.357 , c.358 , c.359 , c.360 , c.361 ]

Высокоэффективная жидкостная хроматография (1988) -- [ c.302 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.263 , c.643 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.205 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.37 ]

Высокоэффективная жидкостная хроматография (1988) -- [ c.302 ]

Биохимия (2004) -- [ c.147 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.261 , c.263 , c.271 , c.406 , c.641 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.710 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.806 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.230 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.293 , c.294 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.329 , c.384 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.182 , c.183 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.338 , c.339 , c.353 , c.354 , c.355 , c.356 , c.357 , c.358 , c.359 , c.360 , c.361 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.182 , c.183 ]

Иммунология (0) -- [ c.246 , c.247 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.8 , c.459 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.329 , c.384 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.540 , c.541 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.295 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология