Энкефалины

Рис. 5.12. Схема синтеза гибридного и активного лейцин-энкефалина

Рис. У11.24. Морфин и энкефалин - оба болеутоляющие вещестьа. Белковая цепь эикефалина, сиорачипаясь, принимает форму, такую же, как у морфина, которая подходит под соответствующий рецептор.

В последнее время объектом повышенного внимания биохимиков являются олигопептиды энкефалины и эндорфины, которые вырабатываются организмом и обладают болеутоляющим действием, подобно морфину. Дипептиды а-аманитин и фаллоидин, выделенные оба из бледной поганки (Amanita pha-loides), очень ядовиты. [c.192]

Из экстрактов тканей гипофиза и гипоталамуса млекопитающих выделены и другие О.п., получившие групповое название эндорфины. Все они в N-концевой области молекулы содержат обычно остаток энкефалина. Различают -эндорфин (ф-ла I), о-эндорфин (его молекула тождественна [c.387]

Хотя структурные формулы морфина и эндорфинов или энкефалинов на первый взгляд могут показаться совершенно непохожими (рис. VII.24), в действительности некоторые части этих молекул одинаковы, и это именно те части, которые отвечают за болеутоляющее действие. [c.482]

Активный лейцин-энкефалин [c.135]

Энкефалины. Сложное и ярко выраженное действие морфина на мозг человека дало импульс к поиску других природных веществ с подобным действием. Описаны два пентапептида [c.364]

Какова природная функция рецепторов алкалоидов опия Логично предположить, что они предназначены для связывания каких-то нейромедиаторов или модуляторов. В последние годы было показано, что следующие два пентапептида (называемые энкефалинами), а таюке [c.345]

Декан Лей-энкефалин Бычий проинсулин [c.257]

Три примера подобных вычислений приведены в табл. 9.4-2 для небольшой молекулы декана, молекулы средней массы лей-энкефалина и макромолекулы бычьего проинсулина. Из этих примеров видно, что различие между номинальной, точной и средней молекулярными массами увеличивается с увеличением масс. Ниже 1000 а.е.м. можно легко экспериментально определить номинальную и точную массы, но для больших молекул обычно определяют среднюю молекулярную массу. [c.257]

С обнаружением в нервной системе стереоспецифических опиатных рецепторов начались интенсивные поиски эндогенного субстрата для этих рецепторов. Сначала из экстракта головного мозга были выделены энкефалины — два пентапептида, последовательность которых отличается [c.230]

В 1978 г. сотрудниками Института биоорганической химии под руководством акад. Ю. А. Овчинникова был осуществлен синтез двух структурных генов, кодирующих синтез нейропептидов лейцин-энкефалина и брадикинина. Синтезированный ген лейцин-энкефа-лина имел два липких конца [c.133]

Может удивить, почему клетки мозга имеют рецепторы, почти точно подходящие под чуждые организму молекулы морфиноподобных лекарств. Оказывается, что мозг вырабатывает собственные болеутоляющие вещества, называемые эндорфинами и энкефалинами, действующие на этот же рецептор. [c.482]

Гистон нз мыши Гистон НЗ Гистон Н2Ь Гистон Н4 р -Гемоглобин а -Гемоглобин Иммуногл. С кролик Лютропин Фосфорилаза 01и-амидотрансфер. Ка-уретическ пепт. Энкефалин Инсулин Пролактин о - Тубулин мыши Р - Тубулин Рибосомальный бел. Цитохром с Нейраминидаза Гемагглютинин т-рецептор,Ур-цепь [c.59]

Впоследствии из тканей гипофиза и гипоталамуса млекопитающих были выделены и другие полипептиды с аналогичной физиологической активностью. Такие полипептиды, как природные, так и синтетические, получили название опиоидные полипептиды. Все они характеризуются присутствием остатка энкефалина в М-концевой области цепи. Их действие обусловлено способностью связываться с опиатными рецепторами организма вследствие сходности пространственного строения энкефалинового фрагмента и морфина (алкалоида опиумного мака). [c.82]

L-M.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во всех организмах в составе молекул белков и пептидов, входит в состав опиоидного пептида энкефалина особенно богат М. казеин. М. играет важную роль в биосинтетич. метилировании. [c.71]

И. регулируют практически все ф-ции центр, нервной системы-болевую чувствительность, состояние сон-бодрствование, половое поведение, процессы фиксации информации и др. В частности, энкефалины и эндорфины (см. Опиоидные пептиды) играют важнейшую роль в системе болевых ощущений и участвуют в патогенезе нек-рых психич. расстройств. Кроме того, Н.управляют вегетативными р-циями организма, регулируя т-ру т ла, дыхание, артериальное давление, мышечный тонус и т. д. Предполагают, что в организме существует совокупность пептидных регуляторов, обеспечивающая все необходимые оттенки модуляций процессов жизнедеятельности. Эта совокупность представляет собой систему, в к-рой изменение кол-ва любого пептида приводит к изменению активности других П., а следовательно, к отдаленным по времени эффектам. Именно это определяет исключит, функцион. динамичность Н. [c.204]

Ф.-кодируемая, незаменимая аминокислота, встречается во всех организмах в составе молекул белков, напр, в оваль-бумине, зеине, фибрине, инсулине, гемоглобине входит в состав пептидов-подсластителей (см. Аспартам), соматоста-тина и энкефалина. Остаток D-Ф. входит в грамицидин S и нек-рые др. пептиды. [c.65]

Большого внимания заслуживает описаннЬ1Й Кульманом [348] ферментативный синтез Leu- и Met-энкефалинов (ср. разд. 2.3.3.2) с использованием только катализируемой протеазами конденсащ1И, причем из семи ферментативных реакций пять было проведено с папаином. Скорость катализируемого папаином пептидного синтеза существенно повышается при применении в качестве карбоксильного компонента алкиловых эфиров вместо N-замещенных аминокислот или пептидов (Якубке и др., 1981 г.). [c.168]

Очень хороша для ферментативного пептидного синтеза карбоксипепти-даза (СРВ-У) из пекарских дрожжей, синтетические возможности которой тщательно изучены группой Йохансена [349]. Авторы применяли СРВ- для получения различных синтетических объектов, в том числе энкефалина. Большие ожидания возлагаются на СРВ- в области семисинтеза, в особенности для превращения инсулина свиньи в человеческий (такое превращение было описано также с применением других протеаз [351]). О значении протеаз для семисинтеза [540] см. разд. 2.2.10.1.3. [c.169]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.364 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.345 , c.346 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.82 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.244 , c.338 , c.339 , c.340 , c.341 , c.342 , c.343 , c.344 , c.345 , c.346 , c.347 , c.348 , c.349 , c.350 , c.351 , c.352 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.263 , c.643 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.233 , c.287 , c.297 ]

Биохимия (2004) -- [ c.25 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.64 , c.110 , c.261 , c.263 , c.270 , c.271 , c.372 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.369 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.107 , c.131 , c.806 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.102 , c.103 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.230 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.293 , c.294 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.384 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.268 , c.269 , c.273 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.244 , c.338 , c.339 , c.340 , c.341 , c.342 , c.343 , c.344 , c.345 , c.346 , c.347 , c.348 , c.349 , c.350 , c.351 , c.352 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.41 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.268 , c.269 , c.273 ]

Иммунология (0) -- [ c.246 , c.247 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.357 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.8 , c.50 , c.459 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.100 , c.156 , c.208 , c.213 , c.257 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.384 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.540 , c.545 , c.546 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.297 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология