Предшественники белков

На V, последней, стадии синтеза белка происходят формирование третичной структуры и процессинг молекулы полипептида. Синтезированная на рибосоме в строгом соответствии с генетической программой линейная одномерная полипептидная молекула уже содержит определенную информацию. Такая молекула называется конформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) в строго определенное трехмерное тело, которое само наделено информацией, но уже функциональной. Указанное положение справедливо для молекул белков, выполняющих в основном структурные функции, но не для биологически неактивных молекул предшественников белков, функциональная активность которых проявляется позже в [c.531]

Предшественниками белков обычно считают аминокислоты. Такая точка зрения основывается главным образом на следующих данных [c.482]

Имеются данные о том, что белки плазмы находятся в равновесии с белками тканей иначе говоря, тканевые белки могут быть использованы для образования белков плазмы, и наоборот [590, 591]. Вероятно, это использование в том и другом случае связано с распадом исходного белка и ресинтезом нового белка [592—594]. Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот лактирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. Подобное же заключение можно сделать относительно синтеза яичного альбумина у кур [597, 598]. Найдено также, что [c.274]

Нуклеиновые кислоты реагируют с белками, образуя нерастворимые соединения, вследствие чего синтезируемые белки постоянно удаляются из раствора. Благодаря этому равновесие между предшественниками белков и синтезируемыми белками все время сдвинуто вправо, что создает условия для дальнейшего синтеза белков. [c.402]

Однако в какой-то момент в результате непрерывно происходящих процессов обновления белка в небелковую фракцию азота наряду с меченым азотом, поступающим из почвы, попадает в большем или меньшем количестве и небелковый азот, образовавшийся в результате распада белковых молекул, синтезированных в более ранние сроки, еще без участия меченого азота. Следовательно, может оказаться, что в этот момент степень обогащения изотопом Ы небелковой фракции будет ниже, чем она была за некоторое время до этого. В этом случае вычисление степени обновления белка по данным изотопного анализа одновременно выделенных небелковой и белковой фракций азота даст преувеличенные результаты, так как какая-то часть белковых молекул была синтезирована в тот момент, когда степень обогащения предшественника белка — небелковой фракции была выше, чем в момент взятия пробы. [c.177]

Таким образом, вычисляя степень обновления белка и пир-рольного ядра хлорофилла путем отнесения найденных величин обогащения изотопом К этих фракций к степени обогащения одновременно выделенной фракции небелкового азота (приняв последнюю за 100), мы, по-видимому, получим лишь первое приближение к истинным значениям искомых величин. Но когда степень обогащения изотопом Ы предшественников белка и хлорофилла практически станет равной степени обогащения изотопом N 5 самого белка и хлорофилла, мы с полным основанием можем утверждать, что в этот момент произошло полное обновление азотного состава белка и хлорофилла. [c.177]

При вычислении степени обновления аминокислот и амидов небелкового органического азота) в качестве исходного источника азота принимался вносимый в подкормку меченый сульфат аммония, аммиачный азот которого непосредственно используется на синтез аминокислот и амидов. Но на построение белка и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а синтезированные за его счет аминокислоты. Следовательно, при вычислении и степени обновления азота белка и хлорофилла в качестве исходной величины (А) нужно принимать степень обогащения изотопом М азота аминокислот, являющихся непосредственными предшественниками белка в процессе его образования в растениях. В таблицах 1 и 2 приведены данные, полученные в опыте с овсом в 1953 г. [c.188]

Предшественники белков молока [c.530]

Т Установлено, что предшественниками белков молока являются достав ляемые к молочной железе с кровью аминокислоты, а также белки плазмы крови, главным образом, глобулины. Полагают, что 30—45% белков молока синтезируются за счет доставляемых аминокислот, а остальное количество-за счет белков крови, без предварительного распада их иа аминокислоты. Некоторое количество аминокислот подвергается в молочной железе деза минированию и образующиеся из них сс-кето кис лоты либо полностью распадаются и в этом случае они используются для энергетических целей, либо он I превращаются в другие органические вещества (жиры, углеводы). [c.530]

Сигнальная гипотеза была проверена и в генетических, и в биохимических экспериментах. Доказана ее справедливость и для растительных, и для животных клеток. Эта гипотеза подтверждается и для случая переноса белков через плазматическую мембрану прокариот. Более того, N-концевые лидерные пептиды были обнаружены не только у секреторных белков, но и у предшественников белков плазматической мембраны и лизосом, которые также переносятся с помощью ЭР. Как отмечалось ранее, сигнальная роль этих лидерных пептидов была напрямую продемонстрирована с использованием техники рекомбинантных ДНК при присоединении сигнальных последовательностей к белкам, в норме их лишенных полученные гибридные белки направлялись в ЭР. [c.44]

Исследование клеточного метаболизма с помощью радиоактивных предшественников белков и нуклеиновых кислот удобно осуществлять на культурах клеток. Введение метки при этом происходит через питательную среду. Аминокислоты, как правило, хорошо проникают через наружные мембраны клеток и исполь- [c.263]

Чтобы изучить образование белков в динамике и установить, например, изменения белковых структур в процессе их хранения, можно ввести в органы или ткани предшественник белка, меченный тритием или углеродом " С, и с помощью радиоавтографии выявлять радиоактивные соединения. При световой и электронной микроскопии биологический материал обрабатывают с таким расчетом, чтобы получить тонкие или сверхтонкие срезы, которые затем покрывают подвижной ядерной эмульсией, как, например, эмульсия Ильфорсд Г5 или Л4 (1Иог5с1 Оз или Ь4) по методу Ларра и Дроза [52]. После удаления эмульсии местонахождение радиоактивных участков определяется по присутствию зерен восстановленного серебра, которые задерживают фотоны или электроны. - [c.128]

В последнее время выяснены некоторые закономерности синтеза физиологически активных пептидов из биологически инертных предшественников—белков в результате процесса, называемого посттрансляционной модификацией (постсинтетические превращения белковой молекулы). Известно, например, что ангиотензины (представленные октапептидами), оказывающие выраженное сосудосуживающее действие, образуются из присутствующего в сыворотке крови неактивного белка ангиотензиногена в результате последовательного действия ряда иротеолитических ферментов (ренина и особого фермента, участвующего в превращении неактивного ангиотензина I в активный ангиотензин II). [c.75]

Уменьшение количеств белков и пептидов, необходимых для анализа их структуры, является одной из центральных проблем, стоящих перед исследователями. С целью ее решения ведется поиск новых методов изучения структуры, в частности более чувствительных способов идентификации производных аминокислот (см. с. 61). Один из перспективных подходов заключается в широком использовании радиоактивных методов анализа. В ряде лабораторий при деградации пептидов в секвенаторе применяется радиоактивный или С-ФИТ1Д. Можно вводить радиоактивную метку непосредственно в анализируемый белок. Для многих белков это достигается добавлением радиоактивно меченных аминокислот непосредственно в питательную среду, на которой выращивается культура, являющаяся источником исследуемого белка. Таким же путем оказывается возможным радиоактивно метить белок избирательно по определенным аминокислотным остаткам. Если белок, радиоактивно меченный, например, по остаткам лейцина, анализировать с помощью секвенатора, то простое измерение радиоактивности экстрактов, содержащих анилинотиазолиноны, позволяет безошибочно определить, в каких положениях полипептидной цепи в N-концевой области белка расположены остатки лейцина (рис. 31). Аналогичным образом можно определить положение и других аминокислотных остатков. Такой прием используется для анализа N-koh-цевой последовательности предшественников белков, доступных лишь в ничтожно малых количествах. Для исследования полной структуры он, однако, не применяется из-за дороговизны и трудоемкости. [c.79]

Из схемы видно, что центральное место в биогенезе многих классов природных веществ занимает уксусная кислота, активированная в виде ацетилкофермента А. Соединения, образуемые линейной конденсацией ацетатных единиц, называют ацетогени-нами. (Этот удачный термин был предложен Хендриксоном.) Ацетилкофермент А является также предшественником мевало-повой кислоты, из которой образуются терпены и стероиды. Аминокислоты, получающиеся из промежуточных продуктов цикла Кребса или непосредственно из углеводов, служат предшественниками белков, пуринов, ниримидинов, некоторых алкалоидов, антибиотиков и порфиринов. Класс алкалоидов весьма неоднороден по своему биогенезу некоторые алкалоиды, видимо, род- [c.468]

Предшественник белка (Р23) головки бактериофага Т4 Белковый фактор, стимулирующий ДНК-зависимый синтез РНК из побегов гороха и кукурузы Белковые фракции из пострибосо-мальных супернатантов ретикулоцитов кролика и печени крысы Белки из бесклеточных экстрактов Es heri hia oli [c.357]

Совершенно иначе обстоит дело для белковых веществ и для хлорофилла, на построение которых используется не непосредственно аммиачный азот, а азот, уже переработанный в растении в органические соединения — аминокислоты, предшественники белка и хлорофилла . И если мы хотим, используя данные изотопного анализа, установить действительное обновление азотистого состава белковых фракций и хл орофилла, то мы должны принять для этих фракций в качестве непосредственного источника азота не азот сульфата аммония, который был внесен в подкормку, а водорастворимый небелковый органический азот, т. е. именно тот азот, который непосредственно используется на построение белка и хлорофилла. Следова- [c.162]

При составлении табл. 2 для вычисления процентного содержания меченого азота в исследуемой фракции за 100% принималась величина обогащения изотопом сульфата аммония, применявшегося для подкормки. Такой способ определения степени обновления азота в исследуемых фракциях будет правильным только применительно к аминокислотам п амидам, на синтез которых непосредственно используется аммиачный азот сульфата аммония, внесенного в качестве подкормюи. Но на построение белков и хлорофилла идет не аммиак как таковой, а продукты его превращения в небелковые органические соединения, например в аминокислоты, яв,ляющиеся непосредственными предшественниками белка и хлорофилла. Следовательно, при вычислении степени обновления азота этих соединений мы должны исходить не из степени обогащения изотопом N 5 удобрения, а из степени обогащения изотопом небелковых органических соединений азота, которые непосредственно используются для синтеза белка и хлорофилла. [c.49]

В то же самое время О. П. Самариной и сотрудницей физической лаборатории О. Ф. Борисовой велись исследования состояния РНК в 308-частицах и в растворе с помощью оптических и флюоресцентных методов. Не входя в их детали, укажу на основной вывод из этой работы. Оказалось, что в РНК в составе 308-частиц исчезает большая часть двухцепочечных участков, которые есть в свободной РНК, происходит плавление вторичной структуры РНК- Это не касается только длинных (100— 200 нуклеотидов) двухцепочечных участков в РНК, которые вообще оказываются не связанными с информоферами. В связи с этим следует напомнить, что информатины являются предшественниками белков клетки, вызывающих плавление вторичных структур в нуклеиновых кислотах. [c.214]

Согласно данным (vanWijk et a . 1995 vanWijIk et a . 1996), полученным на изолированных тилакоидах шпината, предшественник белка D1 синтезируется на рибосомах, ассоциированных с тилакоидными мембранами. Затем он интегрируется в неспрессованные тилакоиды стромы, после чего происходит его процессинг, заключающийся в удалении определенной аминокислотной последовательности с карбоксильного конца полипептида. Зрелый" белок включается в состав так [c.139]

В работе (vanWijIk et al. 1996) сделано предположение о существовании так называемого быстрого механизма встраивания, когда белок D1 может ассоциировать с суб-комплексом ФСП до окончания процесса трансляции. В пользу этого предположения говорят как результаты кинетического анализа встраивания радиоактивной метки, так и обнаружение псевдо-полисомных образований, содержащих интермедиаты трансляции белка D1 вместе с белком D2. Возможно, это происходит за счет ассоциации вновь синтезированных а—спиралей белка D1 с белками, входящими в состав суб-комплекса ФСП, скорее всего с белком D2. Иными словами, авторы данной работы считают, что процессинг белка D1 и его встраивание в комплекс ФСП есть события, которые не зависят друг от друга, т.е. может происходить процессинг как встроенного , так и свободного" предшественника белка D1. В пользу такого предположения свидетельствует встраивание данного предшественника в соге-комплекс ФСП в мутанте S enedesmus LF1, в котором отсутствует фермент, осуществляющий процессинг. [c.140]

Используя рибосомы и другие компоненты белоксинтезиру-ющего аппарата клетки-хозяина, проникающая в клетку РНК образует полисомы (этап 2) и направляет синтез полипротеина . Последний расщепляется протеолитически еще до окончания своего синтеза, в результате чего образуются предшественник белков оболочки (Р1), белок центральной части генома (Р2) и [c.211]

В самом начале этапа сборки оболочки (этап 6) предшественник белка Р1 расщепляется вирус-специфической протеазой с образованием 5S-субъединиц (незрелый протомер), состоящих из трех тесно связанных белков (VPO, VP3 и VP1). 5 S-субъединицы объединяются в пентамеры. Для образования 60-субъединичной белковой оболочки, окружающей геномную РНК, нужно 12 таких пентамеров. Инфекционные (150—160) S-вирионы (этап 7) образуются в результате созревания, при котором большинство цепей VPO расщепляется с образованием зрелых четырехцепочечных субъединиц (VP4, VP3, VP2, VP1), характерных для вирионов пикорнавирусов. Полные вирусные частицы, которые в зараженных клетках часто образуют кристаллы, в конце концов высвобождаются из этих клеток в результате разрушения, вызванного инфекцией (этап 8). [c.212]

B. Н. Орехович впервые открыл проколлаген, что положило начало большой серии работ по предшественникам белков в мировой науке. В 1937 г. здесь же академиком А. Е. Браунштейном впервые была открыта (совместно с М. Г. Крицман) реакция переаминирования аминокислот с кетокислотами, ознаменовавшая новую главу в биохимии обмена белков и изучении пиридок-салевого катализа. [c.11]

Предшественник белка A4 амилоида (104760, 21q21.3—q22.05, ген APP, 6 дефектных аллелей, iR). [c.371]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология