Липотропин

Липотропные гормоны (ЛТГ, липотропины) [c.261]

Участок ( -липотропина Пептидный гормон [c.246]

Меланотропины, или меланоцитстимулирующие гормоны (МСГ), -олигопептиды, секретирующиеся клетками промежуточной доли гипофиза хладнокровных позвоночных, птиц и млекопитающих. В настоящее время известны а-, -, у- и 8-формы меланотропинов (МСГ) млекопитающих, которые входят в состав одного предшественника, так называемого пре-проопиомеланокортина. а-Меланотропин всех животных имеет одинаковую последовательность из 13 аминокислот и представляет собой N-koh-цевую часть адренокортикотропного гормона (АКТГ). Последовательность -меланотропина является частью -липотропина и с N-конца примыкает к -эндорфину. -M r обнаруживает видовые отличия. У человека этот гормон состоит из 22 аминокислотных остатков у других млекопитающих он, как правило, включает 18 остатков. Обе формы меланотропинов содержат одинаковый гептапептидный фрагмент Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly (4-10 у а- и 7-13 у -МСГ). Существование у-меланотропина, гомологичного а- и -меланотропинам, было предсказано С. Наканиши и соавт. [138] при изучении N-концевой области пре- [c.362]

Меланотропин 03-МСГ) из различных организмов имеет неодинаковую длину пептидной цепи. Для /3-МСГ свиньи приводится следующая первичная структура, соответствующая участку 41—58 /3-липотропина [c.247]

З-Липотропин Белки прокариотов вирусов позвоночных человека [c.506]

Эндорфин — опиат мозга, состоящий из 31 аминокислотного остатка, был синтезирован в генетически сконструированных клетках в 1980 г. группой ученых из Австралии и США. -Эндорфин получен в клетках Е. соН в виде гибридного белка с -галактози-дазой. Процедура синтеза -эндорфина включала получение путем обратной транскрипции мРНК — кДНК, кодирующей белок-предшественник, содержащий помимо последовательности -эндорфина последовательность АКТГ и -липотропина ( -JITT), в дальнейшем удаляемые. -Эндорфин, полученный из гибридного белка и тщательно очищенный, обладал значительной биологической активностью. Он специфически взаимодействовал с антисывороткой против -эндорфина. От -эндорфина человека генно-инженерный -эндорфин отличался по двум аминокислотам, и эти отличия можно было легко устранить на нуклеотидном уровне путем замены двух кодонов в ДНК бактериальной плазмиды. [c.139]

В кортикотропине (рис. 2-2) присутствует не только указанный гептапептид, но и целиком вся последовательность аминокислот а-меланотропина, к С-концу которой присоединены еще 29 других аминокислот. Тот же гептапептид обнаруживается в липотропинах, также секрётируе-мых гипофизом. Молекулы липотропинов содержат 46 аминокислот, присоединенных к одному концу гептапептида, и 5—37 аминокислот, присоединеннь х к другому концу (С-концу). Наличие общего гептапео - [c.321]

М. г. синтезируются и секретируются в кровь промежут. долей гипофиза, где оки образуются из общего предшественника-проопиомеланокортина. Причем а-М.г. образуется в ходе процессинга (превращений) адренокортикотропина, а -М.г.- -липотропина, в состав к-рых входят аминокислотные последовательности М. г. Предшественник у-М. г.-N-концевой фрагмент (т. наз. 16К-фрагмеит) проопиомеланокортина. [c.23]

Осн. роль М. г. в организме заключается в стимуляции ф-ции и роста меланоцитов, вырабатывающих пигмент меланин, т. е. в регуляции пигментации, а- и Р-М. г. обладают высокой липотропной активностью (стимулируют распад жира в жировых депо). а-М.г. участвует также в терморегуляции тела и обладает невысокой стероидогенной активностью. Предполагают, что у плодов он является осн. гормоном, регулирующим ф-цию надпочечников,. Помимо гипофиза М. г. обнаружен в разл. отделах головного мозга. Этот гормон имеет, по-видимому, внегшюфизарное происхождение и играет важную роль в регуляции поведенческих р-ций и в механизмах памяти у человека и животных. Эта активность М. г.-обусловлена наличием в их структуре гептапептида, общего для а- и Р-М. г., адренокортикотропина и р-липотропина. Др. эффекты М. г. также в той шш иной степени связаны с этим гептапептидом. [c.23]

Собственно /3-липотропин не обладает каким-либо гормональным действием на организм человека и может быть охарактеризован как прогормон /3-эндорфина и /3-МСГ. С помощью радиоиммунного анализа /3-эндорфина Иосими с сотр. [613] смогли показать, что так называемый биг -/3-липотропин (названный также биг-биг -/3-эндорфином) с Л/ 37 ООО присутствует в экстракте человеческих желез. В экстракте желез крысы присутствует тот же белок, но с А/ 31 ООО, предположительно соответствующий описанному Майнсом и сотр. [597] предшественнику проопиомелано-кортину. [c.246]

В клетках АКТГ синтезируется в составе общего для нескольких пептидов предшественника — проопиомеланокортина [597, 598]. Так как из этого гликопротеина действием протеаз кроме АКТГ и /3-липотропина образуются также эндорфины и меланоцитстимулирующий гормон, возникает проблема разграничения понятий прогормон , препрогормон и т. д. На стр. 243 схематически представлен процесс последовательного расщепления предшественника АКТГ и липотропина. [c.242]

В связи с тем что последовательность Ме1-энкефалина совпадает с участком 61—65 /3-липотропина (разд. 2.3.1.4), следует обратить внимание на другие фрагменты этого пептида. Из гипофиза верблюда Ли и сотр. выделили 31-членный фрагмент /3-липотропина, показавший незначительное липотропное (мобилизующее жиры) действие и содержащий последовательность Ме1-энкефалина. Гольдштейном была установлена опиатоподобная активность этого пептида. Эти данные дали Ли основание назвать выделенный пептид /3-эндорфином. Позже, когда были открыты другие эндорфины, это название стало общим для эндогенных опиатов. [c.291]

Используя технику клонирования ДНК [599] и анализа нуклеотидных последовательностей [600], Наканнши и сотр. foOl] установили нуклеотидную последовательность мРНК-предшественника. Нумерация аминокислотной последовательности положительная справа от N-концевой аминокислоты АКТГ, в левую сторону отсчет идет со знаком минус. Белок-предшественник содержит 8 пар основных аминокислот и одну двойную пару -Lys-Lys-Arg-Arg. В этих местах происходит ферментативное расщепление белка с образованием различных пептидов. /3-Липотропин образует С-концевую область и, вероятно, отщепляется непосредственно от предшественника. Общая схема ферментативного расщепления и вид фрагментации к настоящему времени еще не установлены. В отличие от известных последовательностей /3-липотропинов свиньи и овцы /3-липотропин теленка содержит между 35 и 36 аминокислотными остатками два дополнительных (-Ala-Glu-) этим объясняются различные длины цепей липотропинов (см. схему). Анализ на ЭВМ аминокислотной последовательности отрицательной части предшественника дал интересный результат между позициями —55 и —44 найдена аминокислотная последовательность -Tyr-Val-Met-Gly-His-Phe-Arg-Trp-Asn-Arg-Phe-Gly-, имеющая большое сходство с а- н /3-МСГ. Так как в области аминокислотной последовательности предшественника от —111 до —105 присутствует еще один участок, имеющий структурное сходство с МСГ-пептидами, предполагается существование серии дупликаций гена, аналогично имеющей место в случае иммуноглобулинов. О [c.242]

Исходя из частично очищенного экстракта смеси тканей гипофиза и гипоталамуса свиньи, Гийемен и сотр. провели выделение как (3-эндорфина, так и двух других эндорфинов, названных а- и 7-эндорфинами. Из гипофиза многих животных выделен так называемый С-фрагмент /3-липотропина [c.292]

N-Концевая аминокислотная последовательность 1—58 соответствует первичной структуре v-липотропина. /3-Липотропин теленка отличается от /3-липотропина свииьи больше всего в N-концевой области и состоит из 93 аминокислотных остатков [612], так как между позициями 35 и 36 приведенная здесь последовательность содержит дополнительный дипептид -Ala-Ulu. [c.246]

При описании биосинтеза кортикотропина и -липотропина уже упоминалось, что МСГ образуется в составе общего предшественника проошю-меланокортина. Кроме известных ранее а- и /3-МСГ Наканиси и сотр. [601] нашли в составе этого пробелка третью последовательность меланотропи- [c.246]

Химическое родство этих пептидов несомненно. Все эндорфины имеют своим N-кoнцeвым участком Ме1-энкефалин. Интересно, что /3-липотропин, формально являющийся предшественником эндорфинов, сам по себе не обладает опиатным действием. Последовательности (3-эндорфина человека и /3-эндорфины из других источников имеют относительно небольшие различия, что не оказывает какого-либо влияния на биологическую активность [c.292]

Среди гормонов передней доли гипофиза, структура и функция которых выяснены в последнее десятилетие, следует отметить липотропины, в частности 3- и у-ЛТГ. Наиболее подробно изучена первичная структура 3-липо-тропина овцы и свиньи, молекулы которого состоят из 91 аминокислотного остатка и имеют существенные видовые различия в последовательности аминокислот. К биологическим свойствам 3-липотропина относятся жиромобилизующее действие, кортикотропная, меланоцитстимулирующая и ги-покальциемическая активность и, кроме того, инсулиноподобный эффект, выражающийся в повышении скорости утилизации глюкозы в тканях. Предполагают, что липотропный эффект осуществляется через систему [c.261]

Учитывая гюключительную роль 3-липотропина как предшественника перечгюленных гормонов, приводим первичную структуру 3-липотропина свиньи (91 аминокислотный остаток) [c.262]

Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Оказалось, что в прокариотических клетках имеются особые ферменты, модифицирующие N-концевые остатки, в частности деформилаза, катализирующая отщепление формильной группы от N-концевого метионина, а также аминопептидазы, катализирующие отщепление не только N-koh-цевого формилметионина (или метионина у эукариот), но, возможно, и других остатков аминокислот с N-конца пептида. Аналогичному так называемому ограниченному постсинтетическому протеолизу подвергаются некоторые пробелки, или проферменты (например, трипсиноген, химотрипсиноген и др.), и предшественники гормонов (например, препроинсулин, пре- 3-липотропин и др.). В ряде случаев наблюдается и С-концевая модификация синтезированного белка. [c.532]

Оказалось, что пептвды с морфиноподобной активностью являются производными 3-липотропного гормона гипофиза. Установлено, что 3-эн-дорфин представляет собой фрагмент 3-липотропина с 61-го по 91-й, у-эвдорфин—с 61-го по 77-й иа-эндорфин—с 61-го по 76-й аминокислотный остаток. [c.643]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология