включение в белки

При дозе 200 мг кг подавление включения в белки гепатомы возрастает до 63% и отмечается подавление включения в белки селезенки (22%). [c.328]

В одной из работ крысам вводили тяжелый изотоп азота в виде D-лейцина количество включенного в белки N было примерно таким же, как и в случае кормления животных М 5-Ь-лейцином. При введении D-лейцина, меченного дейтерием, некоторое количество дейтерия было найдено в тканевом L-лей-цине, что свидетельствует о частичном переходе углеродного остова D-лейцина в L-лейцин это превращение предполагает инверсию конфигурации ос-углеродного атома. Результаты упомянутых опытов представляют интерес в связи с тем, что есть данные, свидетельствующие о невозможности замены L-лейцина D-лейцином в питании (опыты по обеспечению роста молодых крыс). Очевидно, превращение D-лейцина в L-лейцин протекает со скоростью, недостаточной для обеспечения роста животных. По-видимому, D-аминокислоты дезаминируются оксидазой D-аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот и последние подвергаются переаминированию, превращаясь в соответствующие L-аминокислоты. [c.178]

Имеются данные о том, что белки плазмы находятся в равновесии с белками тканей иначе говоря, тканевые белки могут быть использованы для образования белков плазмы, и наоборот [590, 591]. Вероятно, это использование в том и другом случае связано с распадом исходного белка и ресинтезом нового белка [592—594]. Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот лактирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. Подобное же заключение можно сделать относительно синтеза яичного альбумина у кур [597, 598]. Найдено также, что [c.274]

Из аминокислот в клетке строятся белки. Используя меченые аминокислоты, можно проследить их включение в белки и передвижение по различным клеточным органеллам. Для этого образцы ткани гомогенизируют через разные промежутки времени после введения аминокислот, разделяют клеточные органеллы центрифугированием (рис. 5.9) и определяют, в каких органеллах наблюдается наивысшая радиоактивность. После концентрирования в аппарате Гольджи белок в пузырьках Гольджи транспортируется к плазматической мембране. Конечным этапом является секреция неактивного фермента посредством процесса, обратного пиноцитозу. Пищеварительные ферменты. [c.197]

Транспорт аминокислот в мозг и из мозга, скорости их метаболических превращений, включения в белки и катаболизма определяют их концентрацию в этом органе. Состав пула свободных аминокислот при нормальных физиологических условиях довольно стабилен и характерен для мозга. Он лишь незначительно варьирует в мозге различных видов позвоночных. Нервная ткань обладает уникальной способностью поддерживать относительное постоянство уровней аминокислот при различных физиологических и даже некоторых патологических состояниях. Аминокислотный фонд мозга человека составляет в среднем 34 мкмоль на 1 г ткани (табл. 2.1), что значительно превышает их содержание как в плазме крови, так и в спинномозговой жидкости. [c.37]

Выяснить, как растут нервные клетки, казалось бы, несложно. Вводя в тело нервной клетки радиоактивные аминокислоты и определяя их включение в белки, исследователи показали, что белки выходят из тела нейрона и движутся по аксонам. На рис. 11-24 приведен результат эксперимента, в котором морской свинке делали инъекцию Н-лейцина в область иннервирующего язык нерва. Спустя девять дней животное забивали. Нервное волокно извлекали и разрезали на кусочки длиной 2 мм, которые анализировали с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия. Белки можно было [c.213]

Как видно из данных табл. 3, ПГ в дозе 150 мг1кг тормозит включение в белки опухоли на 26%, не ингибируя включения в печень, почки и селезенку. [c.328]

Возможно, что у Е. all происходит какой-то процесс фиксации накапливаемых аминокислот, предшествующий их включению в белки [47]. При инкубировании . со//в среде, содержащей С -валин, концентрация валина в клетках достигала величин, в 1000 раз превышающих концентрацию его в среде. Поглощенный валин удавалось конкурентно вытеснить лейцином или изолейцином. Процесс поглощения был специфичен для L-ва-лина и протекал значительно быстрее, чем включение этой [c.170]

При дезаминировании многих аминокислот из них образуются соответствующие а-кетокислоты, которые могут вновь подвергаться реаминированию и включению в белки или же вступать на путь распада, приводящий в конечном итоге к образованию углекислоты и воды. В процессе обмена некоторых амино- [c.180]

Для изучения интенсивности белкового обмена в органах центральной нервной системы, влияния на него голодания и авитаминоза А. В. Палладии и П. Вертаймер [1521] изучили скорость включения в белки 5 из меченого метионина, вводимого под кожу подопытным животным. У кошек через 24 часа наибольшее количество 5 находилось в сером веществе больших полушарий головного мозга и в мозжечке, а наименьшее — в спинном мозге. [c.498]

Активно развивающийся мицелий актиномицета (в возрасте до 20-22 ч) наиболее чувствителен к актиномицину. Антибиотик ингибирует включение в белки ряда аминокислот L-пролина, L-ва-лина, DL-триптофана, L-треонина и др. 24-часовой мицелий стрептомицета способен осуществлять биосинтез актиномицина, но менее чувствителен к антибиотику, а на 48-часовой мицелий актиномицин не оказывает заметного ингибирующего действия. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология