Аминокислоты введения

На основании полученных данных авторы делают вывод, что по крайней мере в некоторых высших растениях происходит расщепление бензольного кольца тирозина. Последний они называют глюкогенной аминокислотой. Введение в листья груши в аналогичных условиях С -фенилаланина приводит к его превращению в производные коричной кислоты (в частности, в хлорогеновую кислоту), но не к расщеплению бензольного кольца. [c.229]

Аминокислоты пищевых белков потребляются организмом в первую очередь для построения белков, необходимых организму для роста, возобновления тканей и синтеза ферментов и гормонов. Избыток аминокислот, введенный с пищей, дезаминируется, причем образующийся аммиак удаляется в виде мочевины или мочевой кислоты, а органический остаток превращается в углеводы или жиры, т.е. в горючее , которое служит источником энергии. (Нормальный животный организм не откладывает запасов белков, подобно тому как он откладывает гликоген или жиры.) [c.387]

В книге рассматриваются в сжатой, лучше сказать в концентрированной, форме все основные химические методы синтеза производных аминокислот, введения и удаления защитных групп, методы конденсации, а также выделения и очистки синтезируемых веществ. При зтом авторы, опираясь на новейшие результаты исследований, опубликованные в последнее [c.5]

Важной для клинической практики является проблема парентерального белкового питания. Как известно, белки пищи могут быть использованы организмом человека только после предварительного переваривания и расщепления их в пищеварительном тракте до свободных аминокислот. Введение белков парентерально, т.е. минуя кишечный тракт, приводит к развитию сенсибилизации (повышенная чувствительность организма к чужеродному белку), а повторное введение белков может вызвать анафилаксию—шоковое состояние. Между тем такой метод введения белка иногда вынуждены использовать, в частности, в хирургической практике при непроходимости пищевода в результате ожогов и отравлений, при тяжелых раковых поражениях пищевода и желудка, после операций на желудке и кишечнике и др. Для предотвращения тяжелых осложнений, возникающих после парентерального введения белковых растворов, в настоящее время для белкового питания используют гидролизаты белков (смесь аминокислот). Введение аминокислотной смеси не вызывает аллергических реакций, поскольку свободные аминокислоты не обладают в отличие от белков ни видовой, ни тканевой специфичностью. Длительные наблюдения больных в клинических условиях свидетельствуют, что потребности организма в белках могут быть полностью компенсированы введением смеси аминокислот. Нельзя не отметить, однако, ряд побочных отрицательных реакций организма в ответ на введение гидролизатов белков, в частности возможность нарушения нормальной психической деятельности. [c.417]

Получены убедительные данные, подтверждающие способность клеток организма млекопитающих концентрировать аминокислоты. Концентрация аминокислот в тканях значительно выше, чем в жидкостях тела [2]. Аминокислоты, введенные в пищеварительный канал или в кровяное русло, быстро уда- [c.164]

Вопрос о гидроксиламине как промежуточном продукте ассимиляции азота детально изучен в самое последнее время В. Л. Кретовичем с сотрудниками. Доказано, что гидроксиламин принимает непосредственное участие в синтезе аминокислот. Введенный в ткани растения в малых концентрациях гидроксиламин может усваиваться растением. В особенности успешно это [c.462]

Реакция. Селективная защита аминогруппы а-аминокислоты введением /и/7ете-бутилоксикарбонильной группы (Бок). [c.564]

Конфигурация асимметрического центра аминокислот имеет существенное значение для проявления биологической активности как самих аминокислот, так и более крупных молекул, в состав которых входят аминокислоты. Оптическая чистота остатков аминокислот сильно сказывается на биологических свойствах олиго- и полимерных соединений, мономерами которых служат остатки аминокислот (эти соединения называются пептидами). Многие лекарственные формы пептидной природы получают, модифицируя природный пептид О-аминокислотами с целью пролонгирования действия препарата, так как пептиды с О-аминокислотами становятся менее подверженными разрушающему действию пептидаз, "узнающих" только остатки Ь-аминокислот. Введение 0-а]Ушнокис-лоты в пептид может, в зависимости от места модификации, пролонгировать активность или уничтожить её, а в ряде случаев такое изменение структуры сообщает пептиду новую биологическую активность. [c.39]

Метод изотопного разбавления (Фостер и Риттенберг, 1940 г.) основывается на следующем принципе в смесь аминокислот, полученную гидролизом известного количества белка, вводят некоторое количество определенной аминокислоты, содержащей изотоп или S ) и выделяют из смеси соответствующую аминокислоту в чистом В1вде (либо как таковую, либо в виде производного). Соотношение между мечено11 и немеченой аминокислотами в чистом выделенном продукте остается таким же, как и в исходной смсси (независимо от выхода чистого продукта). Определяя масс- спектрографически соотношетпге между меченой и немеченой аминокислотой в чистой выделенной аминокислоте и зная количество меченой аминокислоты, введенное в исходную смесь аминокислот, можно вычислить количество немеченой аминокислоты в смеси. Этот метод трудоемок, так как он требует синтеза большого числа меченых аминокислот. [c.419]

Зервас и Фотаки ([2664] ср. Фишер и Раске [721]) показали, что производные цистеина, в том числе и пептиды цистеина, можно получить из производных других аминокислот введением меркаптогруппы на последних этапах синтеза. На схеме (105) показаны возможные пути такого рода превращений. Следует, однако, учитывать, что эти реакции сопровождаются рацемизацией. [c.304]

Предположение о том, что искусственная смесь аминокислот, введенная парентерально, во всех отношениях эквивалентна соответствующему количеству принятого с пищей белка, полностью, однако, не оправдалось. Было показано, что у собак при инъекции смеси аминокислот, содержащей глутаминовую кислоту, возникает рвота [48] и что смесь аминокислот, содержащая более 10% глицина, вызывает признаки отравления и остановку роста у крыс [49]. Вредное действие глицина и глутаминовой кислоты оказалось весьма неожиданным, так как обе аминокислоты являются важными компонентами белков пищи и соматических белков, образующихся в организме. Следует, однако, вспомнить, что в нормальном организме они подвергаются очень быстрому обмену, в связи с чем концентрация их в тканевой жидкости остается все время очень низкой. Резкое же повышение их концентрации в сыворотке крови при введении per os или внутривенно свободных аминокислот может служить причиной указанных интоксикаций. [c.370]

N- и С-Концевые остатки аргинина можно заменять на остатки других основных или структурно близких аргинину аминокислот в этом случае наблюдается лишь небольшое снижение активности. Аналогичная замена на нейтральные аминокислоты сопровождается резким снижением активности. Во всех этих случаях остаток Arg более важен для проявления биологического действия, чем Arg . Значительным снижением активности сопровождается одновременная замена двух остатков аргинина. К такому же результату приводит замена остатков фенилаланина (положения 5 и 8) на остатки неароматических аминокислот. Введение атома фтора в пара-положение ароматического кольца остатка Phe практически не влияет на активность, а введение гидроксильной группы в пара-положение ароматического кольца остатка Phe (т. е. замена на остаток тирозина") вызывает резкое снижение биологического эффекта. Замена в положении 6 (остаток серина) практически может происходить без изменения активности. Остатки пролина по их важности для проявления биологической активности можно расположить в следующий ряд Рго > Рго > Рго . Замена остатка Gly сопровождается снижением брадикининовой активности приблизительно до 0,5%. [c.179]

Опыты с введением пролина, меченного одновременно дейтерием и показали, что из него у животных образуется оксипролин (выделенный из белков тканей оксипролин содержал дейтерий и тяжелый азот). Образование оксипролина из пролина — процесс необратимый. При введении в организм меченого оксипролина не наблюдалось появления в белках тканей меченого пролина. Следует указать, что введенный оксипролин вообще мало используется для синтеза белков тканей. Введенный меченый оксипролин обнаруживается в очень малых концентрациях в белках тканей. При введении же меченого пролина в белках тканей обнаруживается большая концентрация меченого оксипролина, чем при введении меченого оксипролина. Эти данные указывают, что оксипролин тканевых белков возникает из пролина. В гидроксилировании пролина в белках участвует аскорбиновая кислота. При недостатке последней (при цинге) нарушается образование проколлагеиа — белка с высоким содержанием оксипролина. Об особом поведении оксипролина у животных легко судить по результатам исследований с кормлением животных различными аминокислотами. В то время как различные аминокислоты, введенные в организм с пищей, легко им усваиваются, при введении оксипролина имеет место его выделение в значительных количествах в неизменном виде. [c.373]