Белки тканей

Введенные в организм меченые аминокислоты быстро включаются в белки тканей. Активный ресинтез белков происходит даже в период [c.410]

Ляпис обладает прижигающим и вяжущим действием. Взаимодействуя с белками тканей, он способствует образованию белковых солей — альбуминатов. Свойственно ему и бактерицидное действие —как и всякой растворимой соли серебра. Поэтому ляпис широко применяют не только в химических лабораториях, но и в медицинской практике. [c.22]

Давно замечено бактерицидное (вызывающее гибель различных бактерий) свойство серебра и его солей. Например, в медицине раствор коллоидного серебра (колларгол) применяют для промывания гнойных ран, мочевого пузыря при хронических циститах и уретритах, а также в виде глазных капель при гнойных конъюнктивитах и бленнорее. Нитрат серебра А ЫОз в виде карандашей применяют для прижигания бородавок, грануляций и т. п. В разбавленных растворах (0,1—0,25 %-ные) его используют как вяжущее и противомикробное средство для примочек, а также в качестве глазных капель. Ученые считают, что прижигающее действие нитрата серебра связано с его взаимодействием с белками тканей, [c.170]

Современные методы измельчения тканей обычно сочетают с одновременной экстракцией белков из гомогенатов тканей. Большинство белков тканей хорошо растворимо в 8—10% растворах солей. При экстракции белков широко применяют различные буферные смеси с определенными значениями pH среды, органические растворители, а также неионные детергенты — вещества, разрушающие гидрофобные взаимодействия между белками и липидами и между белковыми молекулами. [c.24]

В состав остаточного азота входит также азот аминокислот и полипептидов. В крови постоянно содержится некоторое количество свободных аминокислот. Часть из них экзогенного происхождения, т.е. попадает в кровь из пищеварительного тракта, другая часть аминокислот образуется в результате распада белков ткани. Почти пятую часть содержащихся в плазме аминокислот составляют глутаминовая кислота и глутамин (табл. 17.2). Содержание свободных аминокислот в сыворотке и плазме крови практически одинаково, но отличается от уровня их в эритроцитах. В норме отношение концентрации азота аминокислот в эритроцитах к со- [c.581]

Мочевина составляет большую часть органических веществ, входящих в состав мочи. В среднем за сутки с мочой взрослого человека выводится около 30 г мочевины (от 12 до 36 г). Общее количество азота, выделяемого с мочой за сутки, колеблется от 10 до 18 г, причем при смешанной пище на долю азота мочевины приходится 80—90%. Количество мочевины в моче обычно повышается при употреблении пищи, богатой белками, при всех заболеваниях, сопровождающихся усиленным распадом белков тканей (лихорадочные состояния, опухоли, гипертиреоз, диабет и т.д.), а также при приеме некоторых лекарственных средств (например, ряда гормонов). Содержание выделяемой с мочой мочевины уменьшается при тяжелых поражениях печени (печень является основным местом синтеза мочевины в организме), заболеваниях почек (особенно при нарушенной фильтрационной способности почек), а также при приеме инсулина и др. [c.619]

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая — эндогенная — часть образуется в результате распада белков тканей. В сыворотке содержание свободных аминокислот составляет 2,7—4,6 ммоль/л. Аминокислотный спектр сыворотки соответствует аминокислотному спектру свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания аспартата и глутамата и повышенного содержания аспарагина и глутамина (25%). Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [c.409]

В организме синтез и распад белков тесно взаимосвязаны. Постоянство массы и белкового состава взрослого организма является результатом тонко настроенного равновесия между анаболизмом и катаболизмом. Аминокислоты белков пищи и аминокислоты, возникающие в результате распада белков тканей в процессе самообновления, составляют общий фонд аминокислот организма, равный приблизительно 500 г. [c.167]

Из белков тканей для изучения представляет интерес коллаген, способный при деструкции превращаться в фибриллярные фрагменты. Волокна коллагена образованы из так называемых [c.256]

Анализ белка ткани производят нагреванием с серной кислотой в присутствии сульфата ртути с последующим прямым определением аммиака реактивом Несслера после обработки цинковой пылью. Ошибка определения составляет 2%. [c.111]

Если азота выводится из организма больше, чем его было введено, то имеет место отрицательный азотистый баланс. Это значит, что в организме происходит распад белков, органов и тканей, который не компенсируется белками пищи. Отрицательный азотистый баланс всегда наблюдается при различных заболеваниях, связанных с усиленным распадом белков тканей, а также при недостаточном поступлении белков с пищей (белковое голодание). [c.322]

Нативные растворы шампуней не оказывали раздражающего и сенсибилизирующего влияния на кожу головы и рук человека, не изменяли физико-химических свойств крови и белков тканей органов, уровня окислительно-восстановительных процессов (активности каталазы и пероксидазы) в организме животных. После мытья волос этими средствами величина pH поверхности кожи рук возрастала на 0,8—1,3 единицы, но через 1,5 ч она снижалась до исходной. Содержание общих липидов на поверхности кожи рук уменьшалось на 35% (при испытаниях Золотой рыбки и Кориандра ), на 46% ( Влада ), на 53% ( Лужок ) и на 76% ( Пихта ). Для их полной регенерации после применения первых двух средств требовалось 3 ч, после применения трех остальных — 4 ч. [c.142]

Единственные известные белки тканей, которые не содержат аргинина (si ). Наиболее правильные данные . [c.94]

Белки тканей Сердце Легкое Хрусталик Мышь, саркома Опухоль челов. [c.319]

Бык Белки тканей Циммерман 1 Не опубликовано 16,1 i о 1 i [c.335]

Применение аминокислот. Отдельные представители. Исключительная роль аминокислот в жизнедеятельности живого организма связана в первую очередь с тем, что они входят в состав белков. При попадании в желудочно-кишечный тракт белки пищи под действием ферментов распадаются на составляющие их аминокислоты, которые затем используются организмом для построения своих собственных белков — тканей, крови, кожи, волос и т. д. [c.186]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Щелочи действуют иа организм вследствие способности их отнимать воду от тканей и разрушать белки тканей. Наиболее сильное действие оказывают едкие щелочи (едкий натр, едкое кали). Растворы щелочных солей, имеющие щелочную реакцию, также могут поражать кожу. [c.105]

Обратимся к вопросу о том, способен ли животный организм к синтезу аминокислот уз других соединений. При кормлении животных искусственной смесью аминокислот, не содержащей заменимых аминокислот, количество последних тем не менее в организме не уменьшается (в белках тканей). Этот факт с несомненностью свидетельствует о том, что организм способен их синтезировать из каких-то других веществ. [c.344]

Как известно из курса коллоидной химии, соли оказывают очень сильное влияние на белки тканей тела, находящиеся в коллоидном состоянии. От. присутствия в клетках и тканях в известных концентрациях тех или иных ионов зависит степень дисперсности, гидратации и растворимости многих внутриклеточных и внеклеточных белковых веществ. Большое значение при этом имеют валентность и химическая природа ионов. Именно специфическими особенностями в действии различных катионов и анионов на физикохимическое состояние коллоидов клетки в значительной мере и определяется своеобразие физиологического действия отдельных ионов. [c.394]

Имеются данные о том, что белки плазмы находятся в равновесии с белками тканей иначе говоря, тканевые белки могут быть использованы для образования белков плазмы, и наоборот [590, 591]. Вероятно, это использование в том и другом случае связано с распадом исходного белка и ресинтезом нового белка [592—594]. Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот лактирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. Подобное же заключение можно сделать относительно синтеза яичного альбумина у кур [597, 598]. Найдено также, что [c.274]

Полипептиды. Часть полипептидов поступает в кровь из кишечника при переваривании белков (стр. 318) Другая часть является промежуточными продуктами распада белков тканей. Определение полипеп-442 [c.442]

ПРОЦЕССЫ ОБНОВЛЕНИЯ БЕЛКОВ ТКАНЕЙ [c.347]

Аминокислоты. В крови циркулируют те же аминокислоты, которые входят в состав белков пищи. Конечно, не все количество аминокислот крови экзогенного происхождения среди них имеется и значительное количество аминокислот, образовавшихся при распаде белков тканей. Но так как и те и другие аминокислоты ничем друг от друга не отличаются, то проводить какую-либо грань между аминокислотами пищи и аминокислотами эндогенного происхождения невозможно. Количество аминокислот, постоянно находящихся в крови, невелико, так как, поступая в кровь, они быстро извлекаются оттуда клетками тканей, использующими их для построения тканевых белков и других азотсодержащих веществ. [c.479]

Аминотрикарбоновая а, 7-карбоксиглутаминовая кислота (Gla) была найдена в протромбине и в минерализированных белках тканей [22, 23]. [c.23]

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эвдогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных. [c.416]

Увеличение аминокислот в крови (гипераминоацидемия) наблюдается при заболеваниях печени, что связано с пониженным синтезом мочевины, а также при различных тяжелых инфекционных заболеваниях, опухолях, тяжелых оперативных вмешательствах, что связано с усиленным распадом белков тканей. [c.409]

Креатинин образуется из креатиифосфата и является постоянной составной частью мочи. За сутки с мочой выделяется 0,5—2,0 г (4,4—17,6 ммоль/сут) креатинина, что составляет 2—7% азота всех азотсодержащих соединений мочи. Количество выделенного с мочой креа-тннина зависит от интенсивности процессов распада белков тканей организма и от содержания креатинина в пище (его много в мясной пище) [c.207]

Гормоны гипофиза. Установленное отсутствие аргинина в окситотическом гормоне и относительно высокое содержание его в прессорном гормоне является лишним примером необычного состава большинства физиологически активных протеинов и полипептидов по сравнению с более инертными белками тканей. [c.83]

Автотрофные организмы. Кажущееся отсутствие метионина (высчитано по нецистиновой сере) в общих белках тканей некоторых морских организмов менее поразительно, чем исключительно высокое содержание этой аминокислоты у других автотрофных организмов (обратное см. [433 А]). [c.257]

Процессы распада, или диссимиляции, тканевых белков, а также их синтеза неизменно протекают при участии катепсинов, которые могут быть легко обнаружены почти во всех тканях нашего тела. Действие этих ферментов регулируется посредством тончайших коррелятивных механизмов организма, объединяемых центральной нервной системой. При нарушении нормальной жизнедеятельности тканей, нанример при недостаточном кровоснабжении органа, а также при нарушении питания тканей или при сохранении вырезанных из тела органов в асептических условиях в термостате белки тканей быстро расщепляются тканевыми протеолитическими ферментами и постепенно разрушаются. Этот процесс самопереваривания и растворения тканей называется автолизом (греч. autos — сам и lysis — растворение). [c.326]

Изменения белков в организме можно вызвать не только введением чужеродного белка, но и путем различных воздействий на организм. Так, В. Н. Орехович показал возможность изменения тканевых белков (кожи, мышц и других органов) у животных при раке. Изменения эти обнаруживаются в различной расгцепляелюсти белков тканей ферментами до и после прививки опухоли. У крыс с экспериментальной опухолью (саркомой) белки мышц расщепляются ферментами легче, чем белки мышц здоровых крыс. [c.327]

При некоторых заболеваниях наблюдается полипептидемия. Так, например, содержание полипептидов в крови увеличивается при опе-грационных шоках при некоторых тяжелых заболеваниях печени или почек концентрация полипептидов может доходить до 15 мг%. Полипептидемия обычно отмечается и при наличии очагов распада белков тканей, например при злокачественных новообразованиях. [c.443]

Полипептиды. Часть полипептидов поступает в кровь из кишечника при переваривании белков (стр. 328) другая часть является промежуточными продуктами распада белков тканей. Определение полипептидов, как и аминокислот, в плазме или сыворотке производится после удаления белков. Освобождение плазмы или сыворотки от белков достигается осаждением их трихлоруксусной кислотой, фосфорновольфрамовой кислотой и др. (стр. 23). В зависимости от способа удаления белков получаются различные числа, характеризующие содернсанпе полипептидов в плазме или сыворотке. Обычное содержание азота полипептидов составляет в норме от 0,1 до 3 мг%. [c.479]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология