Белки молока

Гнилостные бактерии разлагают молочный сахар лактозу на глюкозу и галактозу. Эти сахара затем окисляются до молочной кислоты, выделяя энергию. Какое действие может оказать молочная кислота на белки молока Ответ поясните. [c.458]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Протеолитические ферментные препараты используют в мясной промышленности для мягчения мяса, придания ему нежного вкуса и консистенции в молочной промышленности — для получения гидролизатов белков молока, в пивоварении — для стабилизации пива от помутнения и др. [c.88]

Взяв за основу происхождение организма, различают растительные, животные, вирусные и бактериальные белки, в то же время учитывая органы и клеточные органеллы — белки плазмы, мышечные белки, белки молока, яиц, рибосомные белки, белки клеточного ядра, микросом и мембран. [c.344]

В стакан с обезжиренным молоком добавьте 30 капель концентрированной уксусной кислоты (Осторожно Пары концентрированной уксусной кислоты нельзя вдыхать. Следите, чтобы она не попала на кожу.) Взболтайте и оставьте стоять на 5 мин. Образуется осадок. Кислота осаждает белки молока, приводя к образованию сгустка. [c.265]

Характеристика продукции, сырья и полуфабрикатов. Сливочное масло — пищевой продукт, вырабатываемый из коровьего молока, состоящий преимущественно из молочного жира и обладающий специфическим, свойственным ему вкусом, запахом и пластичной консистенцией. Кроме жира в масло часто переходят белки молока, молочный сахар, фосфатиды, витамины, минеральные вещества, вода и др. На структуру, качество, стойкость масла во время хранения влияет однородность распределения и размер капель воды, размер пузырьков воздуха и др. Сырье для производства сливочного масла — молоко и сливки. [c.191]

Современный уровень химической технологии, биотехнологии и микробиологии позволяет в промышленных масштабах получать из непищевого растительного сырья (отходы лесозаготовок и деревообработки, дикорастущие травы и кустарники) моносахариды, этиловый спирт, глицерин, кормовые дрожжи и белково-витаминные препараты. В настоящее время из соевого белка научились делать искусственные мясные продукты, а из растительного белка— молоко и сыр. [c.15]

Применяя диализ, можно выделить из молока ту часть солей, которая находится в нем в истинном растворе. Соли кальция и фосфорной кислоты удаляются таким путем лишь наполовину, что заставляет предполагать их тесную, если не химическую, то во всяком случае коллоидную связь с белками молока. При коагуляции эта связь доказывается присутствием солей молока, особенно кальциевых и фосфорных соединений, в коагуляте. При коагуляции кислотой соли остаются в растворе, и коагулят при сжигании оставляет незначительное количество золы. Соли молока, будучи ионизированы, определяют pH последнего и наряду с белковыми веществами служат буферами системы. [c.60]

В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению их в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не обладают текучестью, они упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией). [c.16]

Истоки производства текстурированных растительных белков по технологии варки-экструзии сводятся к патентам, полученным Ансоном и Пэйдером [4]. Принцип описанного в этих патентах процесса основан на способности некоторых белковых растворов к образованию геля после соответствующей термообработки. Первый этап одного из вариантов этого процесса состоит в приготовлении предшественника геля путем суспендирования в воде очищенных белков из семян сои или арахиса с концентрацией в пределах 20—40 % и pH 6—8. Такая суспензия после введения в нее при необходимости различных добавок, таких, как углеводы, липиды, красители, ароматизаторы и витамины, продавливается через решетку с помощью поршневого пресса (плунжерного экструдера). Выдавливаемые цилиндрики , или нити, белковой пасты диаметром около 200 мкм собираются в пучки и после обволакивания крахмалом и белками молока или обработки паром во избежание повторного слипания (реагломерации) фиксируются посредством термической коагуляции. Преимущество полученных таким способом продуктов заключается в сохранении ими структуры после тепловой обработки. [c.547]

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково, Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96 %, мяса и рыбы — на 93—95, то белки хлеба — на 62—86, овощей — на 80, картофеля и некоторых бобовых — на 70 %. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной. [c.20]

B. Белки молока. 1. К 50 жл молока добавляют равный объем воды и затем пе каплям при помешивании 0,2—0,5 мл концентрированной уксусной кислоты до образования хлопьев. Через 5—10 мин смесь фильтруют через полотно (см. пункт А). Фильтрование идет быстро для получения более прозрачного раствора первые, мутные, порции фильтрата пропускают через полотно повторно. Полученный чуть желтоватый прозрачный раствор содержит альбумин и часть глобулина молока, а также молочный сахар (см. опыт 136). [c.348]

К ферментам молока относятся естественная липаза, щелочная и кислая протеа-зы, щелочная и кислая фосфатазы. Свертывание белков молока сычужным ферментом является одним из наиболее важных процессов при выработке сыра. Сычужное [c.1083]

В процессе созревания сыров происходят изменения не только молочного сахара, но и белков молока. В этих процессах молочнокислые бактерии также играют значительную роль. [c.144]

В молоке содержится специфический белок казеин, содержащий фосфор 80% всех белков молока приходится на долю казеина. Этот белок обладает кислыми свойствами и находится в молоке в виде растворимой кальциевой соли. При подкислении казеин выпадает в осадок в виде белых рыхлых хлопьев, которые фильтрованием легко отделить от раствора. [c.8]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

АЛЬБУМИНЫ м мн. Простые белки, хорошо растворимые в воде содержатся в сыворотке крови, яичном белке, молоке используются в медицине, пищевой и микробиологической промышленности. [c.22]

В основе текстурирования белков посредством образования пленок, которое изучали Ву и Бэйтс [96], лежит способ изготовления продукта под названием юба. Молекулярные механизмы, участвующие в образовании белковой сети, те же, что и в случае текстурирования замораживанием. Когда воду удаляют с поверхности жидкости путем прогревания, то концентрация белков увеличивается локально и молекулы, денатурированные под действием температуры, могут взаимодействовать через гидрофобные участки и сульфгидрильные группы [39]. Таким путем на поверхности жидкости белки образуют сеть с включением капелек липидов и теряют способность к растворению. Эти регенерирующие пленки высушивают, затем соединяют вместе различными способами, получая куски продукта, которые после ароматизации и окрашивания можно вводить в пищевые полуфабрикаты и кулинарные изделия. Этот технологический процесс, первона-ально применявшийся к соевым белкам, распространили и на елки арахиса, семян хлопчатника и белки молока [95]. [c.559]

Фосфор, как и азот, необходим для всех живых существ, так как он входит в состав некоторых белков как растительного, так и животного происхождения. В растениях фосфор содержится главным образом в белках семян, в животных организмах — в белках молока, крови, мозговой и нервной тканей. Кроме того, большое количество фосфора содержится в костях позвоночных животных в основном в виде соединений ЗСаз(Р04)2-Са(0Н)2 и ЗСаз(Р04)2-СаС0з-Н20. В виде кислотного остатка фосфорной кислоты 4>осфор входит в состав нуклеиновых кислот — сложных органических полимерных соединений, содержащихся во всех живых организмах. Эти кислоты принимают непосредственное участие в процессах передачи наследственных свойств живой клетки. [c.442]

КАЗЕИН (от лат. aseus-сьф), осн. белковая фракция коровьего молока относится к запасным белкам. Представляет собой смесь неск. фосфопротеидов (осн. компоненты-а , - и к-К.) сходной структуры. В коровьем молоке содержание К. составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока-ок. 80%), в женском-в два раза меньше. Содержание а -, - и к-К. от всего К. составляет соотв. 54,2, 30,1 и 13,3%. В фракцию К. входит также у-К. (2,5% от всего К.)-продукт частичного протеолиза -K., катализируемого протеиназой молока. Осн. компоненты К. имеют генетич. варианты, отличающиеся неск. аминокислотными остатками. Изучена первичная структура всех К. и их физ.-хим. св-ва. Эти белки имеют мол. массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (р/) ок. 4,7. Содержат повыш. кол-ва пролина (полипептидная цепь имеет -структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатта фосфорной к-ты (обычно в виде Са-соли) образ)тот сложноэфирную связь гл, обр. с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный К.-белый порошок без вкуса и запаха, практически не раств. в воде и орг. р-рителях, раств. в водных р-рах солей и разб. шелочей, из к-рых выпадает в осадок при подкислении. [c.284]

Создать технологию и оборудование производства уникального белка молока — фактора роста кровеносных сосудов ангиогенина из молочного сырья [c.1355]

Первые работы по приготовлению текстурированных растительных белков были проведены в США под давлением социальных групп, которые по религиозным соображениям не употребляли мяса. Так, Келлог [53] в рамках секты Адвенисты седьмого дня разработал рецептуру пищевого продукта, одновременно привлекательного внешне и питательного, в качестве заменителя мяса. Процесс изготовления состоял в смешивании клейковины, казеина и растительного масла. После растирания и размешивания проводился прогрев массы для закрепления структуры. Большая часть проводившихся в дальнейшем работ касалась приготовления продуктов питания на структурной основе из клейковины, белков молока и продукта, обогащенного крахмалом. [c.528]

Так, в прядильные растворы вводили различные добавки клейковину и белки молока [35], крахмал в нативном состоянии, желатинированные или химически модифицированные крахмалы [73, 75, 80] липиды, красители и ароматизаторы [15], пигменты, такие, как нитрозилгемоглобин [23]. Коагулирующие растворы также подвергались многочисленным исследованиям. Для улучшения цвета и вкуса волокнистого продукта добавляли сульфит натрия в разные кислоты (молочную, уксусную, лимонную, фосфорную) и соли, входящие в состав обрабатывающих растворов. Было показано, что коагуляция белков в присутствии солей алю- [c.542]

Эти технологические процессы позволяют добиваться макроскопического структурирования однородной белковой пасты юсредством интенсивных механических воздействий. Пасту, которая может содержать не только растительные белки, но также овальбумин, белки молока или другие белки животного происхождения, сначала коагулируют. Эта коагуляция возможна посредством простой термообработки [78] или коагуляции альгината после добавления солей кальция [7]. В первом случае полу- чаемый коагулят интенсивно перемешивают с помощью лопастной мешалки, во втором случае сгусток измельчают вращающимся ножом. Полученный продукт можно затем обрабатывать путем промывки, варки или прожаривания и пропитывать различными, красящими и ароматизирующими добавками. [c.559]

С давних времен человек использовал ферменты для изменения свойств белков и приготовления различных пищевых продуктов. Сыроделие насчитывает уже около 10 тыс. лет, но лишь в недавние годы достаточно хорошо познана особая и первостепенная роль сычужного фермента при воздействии на белки молока. Протеолиз имеет также важное значение в производстве других традиционных продуктов питания, таких, как мизо. [c.596]

Лактоза входит в состав женского и коровьего молока ее содержание составляет примерно 5%. В промышленных масштабах (+)-лактозу получают как побочный продукт при производстве сыра она содержится в сыворотке — водном растворе, остающемся после коагуляции белков молока. Молоко скисает, когда лактоза превращается в молочную кислоту (кислую, как все кислоты) под действием бактерий (например, La toba illus bulmri us). [c.970]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Рассмотрим кратко вопрос о регуляции процессов дифференцировки клеток высших организмов. ДНК, присутствующая во всех соматических клетках, вероятнее всего, имеет одинаковую первичную структуру у данного организма и соответственно располагает информацией для синтеза любых или всех белков тела. Тем не менее клетки печени, например, синтезируют сывороточные белюг, а клетки молочной железы —белки молока. Нет сомнения в том, что в дифференцированных клетках имеется весьма тонкий механизм контроля деятельности ДНК в разных тканях, обеспечивающий синтез многообразия белков. [c.540]

Некоторые галактоманнаны взаимодействуют с белками молока, пектинами растений, белками ант биотиков, обладают ан-тираковой активностью, являются ингибиторами вирусов. [c.100]

Первая помощь. При попадании КОН в глаза — немедленное длительное (15-20 мин) струйное промывание водой, затем закапывание 2% раствора новокаина или 0,5% раствора дикаина, а также 0,25% раствора левомицетина, либо другого антибиотика с последующим введением в конъюнктивальный мешок стерильного вазелинового или персикового масла. Темные очки. Госпитализация в офтальмологическое отделение. При раздражении верхних дыхательных путей — свежий воздух, полоскание носа и горла водой, теплое молоко или боржоми, кодеин, при си.тьном кашле — горчичники на грудь и спину, кислород. В случае попадания гидроксида К. на кожу — немедленное обильное промывание водой, влажные повязки с раствором риванола (1 1000) или фу-рацилина (1 5000). При ожогах кожи лечение в зависимости от тяжести поражения. При отравлении через рот — немедленное промывание желудка водой с молоком или с яичным белком. Внутрь взбитые яичные белки, молоко, растительное масло. Противо-шоковая терапия. Срочная госпитализация сантранспортом [c.448]

Растворы миозина и казеина имеют наиболее высокую концентрацию белка, а растворы лейкозина и водорастворимых белков молока наиболее разбавлены. [c.349]

Организм животных может синтезировать лишь определенные аминокислоты другие происходят из белков нищи, как уже указывалось выше. Поэтому недостаточно, чтобы пища животных содержала определенное количество белков (определенный процент азота) она должна содержать достаточное количество каждой незаменимой аминокислоты. Белки молока, мяса, рыбы, яиц, мозга, сыворотки, фибрина, сои и пшеничного зародыша содержат незаменимые аминокислоты в адекватном количестве эти белки могут заменять друг друга без какого-либо ущерба. Нанротив, в гемоглобине, желатине и многих белках растений (см. зеин) наблюдается дефицит некоторых незаменимых аминокислот (см. табл. 14). Потребление с пищей исключительно этих белков приводит к серьезным расстройствам (например, к нервным расстройствам у крыс в отсутствие валина). Отсутствие незаменимых аминокислот в белках пищи ярко проявляется на молодых животных, рост которых прекращается или замедляется. Эти явления исчезают при введении в их диету молока. [c.443]

Основным белком молока является фосфопротеид казеин. Фильтрат, остающийся после осаждения последнего — молочная сыворотка — содержит лакталь-бумин и лактоглобулин. Последний может быть легко получен в кристаллическом состоянии ( -лактоглобулин), и поэтому он был широко исследован по-видимому, он является индивидуальным соединением. [c.445]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.348 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.87 , c.195 , c.237 , c.238 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.359 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.53 , c.532 , c.536 , c.537 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.365 , c.367 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология