Переаминирование

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Построенные из п-глюкозных единиц циклодекстрины хи-ральны, и для них в ходе реакций наблюдалось проявление хиральных свойств к субстратам [173]. Эти свойства использованы в работе Бреслоу и сотр. [186] на основе циклодекстрина, ковалентно связанного с коферментом, они синтезировали искусственный фермент . Он состоит из р-цнклодекстриипиридоксамина (разд, 7.2), который способен селективно осушествлять реакцию переаминирования, превращая фенилпнровиноградную кислоту в природный ь-энантиомер фенилаланина с выходом 52%. [c.311]

Имеющиеся сведения [305, 306] относительно этих процессов в значительной степени дополнены в результате изучения механизма и стереохимии реакций переаминирования. При решении [c.442]

Было показано, что Си (И) и Fe(III) также могут в значительной степени благоприятно влиять на скорость реакции выделены даже реально существующие хелатные промежуточные соединения. На модельных системах удалось воспроизвести все реакции, катализируемые Вб ферментами (за исключением реакций декарбоксилирования) переаминирование, окислительное дезаминирование, элиминирование р- и у-заместителей и т. д. Синтезированы и изучены в биологической системе многие аналоги пиридоксаля. Следующие соединения оказались неэффективными [c.435]

Эта полоса в видимой области соответствует наличию карбанион-ного промежуточного соединения, которое исчезает через несколько часов, образуя продукты переаминирования. [c.442]

Снелл (1958) провел неферментативное переаминирование под действием пиридоксальфосфата и поливалентного катиона ( u +, Fe " , А1 +) и показал, что при этом в качестве промежуточных продуктов образуются хелатные шиффовы основания. [c.733]

В ЦТК сжигаются не только углеводы, но и жирные кислоты (после предварительной деградации до ацетил-КоА), а также многие аминокислоты (после удаления аминогруппы в реакциях дезаминирования или переаминирования). [c.207]

Д. аминокислот и нек-рых др. азотсодержащих орг. соед. играет важную роль в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов. См. также Переаминирование. [c.148]

Примерно таким же путем осуществляется распад многих других аминокислот. В большинстве случаев имеет место переаминирование в соответствующую а-кетокислоту. Далее следует р-окисление и расщепление до таких соединений, как пируват и ацетил-СоА. [c.101]

Переаминирование (акцептор— си.-кетоглутарат ) -1- [c.115]

ЩАВЕЛЕВОУКСУСНАЯ КИСЛОТА НООСС (ОН) = СНСООН (кетоянтар-ная). Кристаллическая Щ. к.— почти чистый енол, существует в цис- и транс-формах. Ц б -изомер — бесцветные кристаллы, т. пл. 152 С. Транс-изомер — бесцветные кристаллы, т. пл. 184° С при нагревании переходит в цис-изомер. Щ. к. устойчива на холоду. Щавелевоуксусный эфир — ценный продукт, щироко используемый во многих органических синтезах. Щ. к.— важное биологическое соединение, принимающее участие в цикле трикарбоновых кислот и в процессе переаминирования содержится во всех животных и растительных тканях и в микроорганизмах. [c.288]

Главная особенность механизма действия этого кофермента, которую сло-дует подчеркнуть, — это протонный перенос. При переаминировании [реакция (7-1)], важненщем процессе метаболизма азота, пнридоксаль превращается в пиридоксамин. [c.431]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

Связывание металла, если оно происходит, может обеспечивать различные пути протекания реакций. Интересный пример такого влияния наблюдается для ь-серилгидроксиметилтрансферазы, которая может также катализировать переаминирование о-серина. Центр связывания тот же. но продукты образуются другие [c.440]

После такого короткого экскурса в химию карбаниоиов можем теперь приступить к рассмотрению моделей, которые Крам и сотр. использовали для изучения стереохимического выхода на стадиях переноса протона при биологических реакциях переаминирования, осуществляемых пиридоксалем [310]. Были изучены следующие модельные системы [311] [c.447]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

При таком комплексообразовапии происходят декарбоксилирование и переаминирование, что имеет важное значение для процессов образования АС в нефти. Например, анофермент гистидиндекарбоксилазы активируется пиридоксальфосфатом и Ре или АР . [c.62]

Важнейшим способом получения ароматических аминов из соответствующих фрнолоп является реакция Бухерера, несмотря на ограниченные возможности ее применении [969J. Под реакцией Бухерера понимают превращение некоторых феполов н амины в присутствии сернистой кислоты и обратный процесс, а также згатализуемое-бисульфитом переаминирование ароматических амлпов (ср. стр- 502). [c.495]

ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ. 1). Замена аминогруппы NHj в молекуле орг. соединения па группу NHR (илп NRR ). а также обратная замена или обмен замещенной аминогруппы на другую. Осуществляется обычно нагреванием смеси двух аминов (или их гидрохлоридов) в присут. кат., напр, к-т, солей, кат. дегидратации, гидрогенизации-дегидрогенизации. Возможна также в отсутствии кат., папр. в случае замены диалкпламиногрунпы в основаниях Манниха [c.429]

Существует и другой путь распада глутамата а-аминобутиратный шунт, рассматриваемый в гл. 9 (рис. 9-4). а-Аминобутиратный шунт начинается не с дезаминирования или переаминирования, а с зависимого от пиридоксальфосфата декарбоксилирования. Поскольку декарбоксилазы известны для большинства аминокислот, обычно существует несколько путей, по которым может пойти начинающееся таким образом расщепление. В ткани мозга -у-аминобутират, как полагают, функционирует как важный нейромедиатор (гл. 16, разд. Б, 4, б). [c.101]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Первоначально считали, что путь В занимает важное место в метаболизме млекопитающих, но, как оказалось, он может быть использован только для расщепления О-лизина. Этот путь, установленный для Р8еийотопа5 рШШа [53], тоже представляет собой переаминирование, проходящее через последовательные этапы восстановления и окисления. На этот раз процесс носит внутримолекулярный характер выступающая в роли окислителя карбонильная группа образуется путем переаминирования а-аминогруппы лизина. На пути Г, который, по-видимому, используется в дрожжах [54], ацетилирование е-аминогруппы, предшествующее переаминированию, позволяет избежать образования промежуточных циклических соединений. Далее а-кетогруппа эффективно блокируется путем восстановления в спирт, затем отщепляется ацетильная группа, блокировавшая е-аминогруппы, и этот конец молекулы прямым путем оки< ляется с образованием карбоксильной группы. [c.109]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Описано свыше 50 случаев редкого аутосомно-рецессив-ного нарушения (открытого в 1954 г.), при котором моча больного и выдыхаемый им воздух имеют запах кленового сиропа . В моче обнаруживаются высокие концентрации а-кетокислот с разветвленной цепью, образующихся при переаминировании валина, лейцина и изолейцина. Характерный запах бывает обусловлен продуктами распада этих кислот. Биохимический дефект кроется в ферменте, катализирующем окислительное декарбоксилирование кетокислот, как указано на рис. 14-11. [c.116]

Смотреть страницы где упоминается термин Переаминирование: [c.432] [c.381] [c.248] [c.25] [c.123] [c.139] [c.298] [c.416] [c.58] [c.59] [c.88] [c.90] [c.95] [c.104] [c.107] [c.107] [c.108] [c.108] [c.109] [c.113] [c.113] [c.113] [c.116] [c.118]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.69 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.89 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.223 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.831 , c.872 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.400 , c.402 , c.406 , c.409 , c.425 , c.434 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.170 , c.351 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.210 , c.239 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.270 ]

Биохимия фенольных соединений (1968) -- [ c.320 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.673 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.382 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.210 , c.212 ]

Технология спирта Издание 3 (1960) -- [ c.240 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.66 , c.183 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.372 ]

Микробиология (2006) -- [ c.222 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.377 , c.491 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.320 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.309 , c.327 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.41 , c.275 , c.295 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.449 , c.450 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.178 , c.307 , c.308 , c.337 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.178 , c.307 , c.308 , c.337 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.43 , c.44 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.124 , c.266 , c.276 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.300 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология