Фибриноген

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Первые попытки разделения белков плазмы были основаны на фракционном осаждении их сульфатом аммония или спиртом. Фибриноген легко может быть получен методом высаливания. Электрофоретический анализ кровяной сыворотки показывает наличие в ней четырех основных фракций, названных альбумином и а-, р- и Y- Глoбyл и нa-ми. С улучшением техники разделения было показано, что эти фракции являются не индивидуальными белками, а группами белков, обладающими одинаковылш подвижностями. Дальнейшие успехи, достигнутые в период второй мировой войны Коном и Эдсоллом , были стимулированы большим спросом на пла шу, необходимую для предотвращения шока, зависящего от поддержания осмотического давления белками сыворотки. Цельная плазма содержит протеолитические ферменты, которые в большой мере расщепляют белки плазмы, поэтому получение белковой фракции крови в сухом виде сулило большие преимущества. [c.670]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Таким образом, механизм процесса свертывания крови можно представить в следующем виде 1) протромбин+тромботропин+Са +тромбоки-наза -> тромбин 2) тромбин+фибриноген фибрин. [c.328]

Коэффициентом седиментации служит Сведберг (С), причем 1 С=10 1 с. Приводим значения коэффициентов седиментации s o, w некоторых биологических частиц (в С) трипсин 3, сывороточный альбумин 4, фибриноген 8, каталаза 10, рибосомы 70—80, вирус полиомиелита 100, вирус гриппа 600. [c.155]

Л —альбумин а, Э, V — глобулины Ф— фибриноген. [c.215]

А — альбумин а-, 3- и у-глобулины Ф — фибриноген [c.219]

О двух последних столбцах речь пойдет ниже, а пока рассмотрим цифры, находящиеся в трех первых столбцах. Белки расположены в порядке увеличения объемов элюции (Уд) — соответственно увеличиваются и значения Следовало бы ожидать, что в этом же порядке будут уменьшаться молекулярные массы (М) белков, однако это не так. Фибриноген выходит из колонки первым, для него Kd = 0,03, т. е. намного меньше, чем для ферритина и уреазы, а между тем его молекулярная масса не больше, а меньше, чем у этих двух белков. Оставим в стороне ферритин — особый белок, в состав которого входит железо. Плотность ферритина р = 1,7, в то время как для подавляющего большинства нормальных белков р = 1,38. Но как объяснить несоответствие между значениями Kd и М для фибриногена и уреазы Kd фибриногена почти в 7 раз меньше, чем уреазы, а молекулярная масса его не больше, а в 1,5 раза меньше. Похоже на то, что основной закон гель-фильтрации ( чем меньше белок, тем больше Fr ) нарушается. [c.146]

Фибриноген, к-рый применяют в сочетании с другими А. с. [c.173]

Предшественник Ф. (фибриноген)- гликопротеин (мол. м. 340 тыс.), содержащий две одинаковые субъединицы, [c.88]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Жидкости, требующие тщательной предварительной обработки некоторые сыворотки, плазма крови, протамбин и фибриноген, аллергены. [c.289]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

Одним из самых важных применений электрофореза является использование его в анализе естественных смесей коллоидов, например белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот, а также продуктов, полученных фракционной перегонкой. При электрофорезе между раствором белка и буфером в специальной У-образной трубке, снабженной электродами, образуется резкая граница, за движением которой можно проследить с помощью оптической шлирен-системы (разд. 11.10). Эти опыты обычно проводят при температуре 4° С, т. е. при максимальной плотности воды, так что температурный градиент в электрофоретической кювете, вызванный нагреванием током, сопровождается наименьшим градиентом плотности. Градиенты плотности горизонтально поперек кюветы стремятся вызвать конвекцию. На рис. 20.1 [1] показана электрофоретическая картина плазмы крови человека в буферном растворе (pH 8,6) диэтилбарбитурата натрия с ионной силой 0,10 (после 150 мин при 6,0 В/см и 1°С). Строится график зависимости градиента показателя преломления от расстояния в кювете (горизонтальная ось). Одна картина получена для той части кюветы, в которой белки опускаются вниз, а другая — для той части, где белки поднимаются вверх. Начальные положения границ указаны на рисунке тупыми концами стрелок. Различные виды белков представлены альбумином, аг, аг-, р-, у-глобу-линами и фибриногеном ф. Площадь под определенным пиком почти точно пропорциональна концентрации белка, дающего эту границу. Так, например, процент альбумина может быть получен делением площади пика альбумина на суммарную площадь всех пиков белков. е-Граница в спускающейся части и б-граница в поднимающейся части картины обусловлены не белковыми компонентами, а изменениями концентрации соли, которые возникают в опытах с обычным переносом вблизи начального положения границы. [c.603]

В ряде белков, как, например, в некоторых кератинах волос, миозине и актомиозине мышц, фибриногене крови и др., несколько полииептидных цепочек, расположенных параллельно (или параллельно лишь на отдельных участках микроструктуры), свернуты спиралью, образуя как бы жгут из нитей (рис. 70). Цепи связываются между собой водородными и дисульфидными связями. Так, например. [c.176]

Техническое значение имеет альбумин кровяной сыворотки, который применяется для изготовления светочувствительных бумаг и в ситцепечатании. Ол, так жз как и фибриноген, получается на бойнях из крови животных. При выходе из кровеносных сосудов фибриноген свертывается в фибрин. Для того чтобы лучше отделять фибрин, кровь сбивают. При сбивании кровв фибрин выделяется в виде белых нитей, а в остатке получается жидкость, красная от плавающих в ней кровяных телец. Последние удаляют центрифугированием и получают кровяную сыворотку. При осторожном выпаривании этой сыворотки из нее выделяются кристаллы альбумина. [c.390]

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин Селка куриного яйца. Таким образом, в белке куриного яйца, I крови, в мускульной ткани находятся и глобулины и альбумины. В отличие от этого в молоке почти не содержится глобулинов. Из глобулинов состоят и многие растительные белки. [c.390]

Змеиные яды обладают также тромбиноподобпым протеолитическим действием, хотя. между воздействием ядов и тромбина на фибриноген имеются различия [c.86]

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

Итак, гемокоагулирующий эффект ядов связан с их влиянием на протромбин и фибриноген (Г. А. Якунин, 1975). [c.98]

L-T.- кодируемая незаменимая аминокислота, входиг в состав мн. белков наиб, кол-ва Т. содержатся в фибриногене и у-глобулине крови. [c.5]

В норме общее содержание сывороточных белков лежит в интервале 5,7—8,0 г на 100 мл (- 1 мМ). Содержание индивидуальных белков варьирует от 3,5—4,5 г на 100 мл для альбумина до нескольких миллиграммов и менее для некоторых других белков. На втором месте по количеству идут иммуноглобулины (дополнение 5-Е) содержание одного из них (1дО) достигает 1,2—1,8 г на 100 мл. агАнтитрипсин, аа-мак-роглобулин, а- и р-липопротеиды, гаптоглобулин, трансфер-рин и фибриноген присутствуют в количестве более 200 мг на 100 мл. [c.103]

Фибриноген человека. . Полистирол (М-700000) Глобулин антител лошади Частицы золей УгОз. . . Вирус табачной мозаики Нуклеиновая кислота (ДНК) Актомнозин. ...... [c.66]

Особенно важную защитную функцию выполняют белки н процессе свертывания крови у позвоночных. На последней стадии этого сложного процесса, включающего 12 факторов (из них 11 белковых) и начинающегося при понрежденни сосуда, растворимый белок плазмы фибриноген, синтезируемый в печени, переходит в фибрин, закрывающий рану. [c.427]

Фибриноген содержится в человеческой плазме в концентрации 200 — 300 мг на 100 мл и составляет приблизительно 3 — 4<Уо суммарного содержания плазменных белков. В образонании молекулы, состоящей из двух идентичных субъединиц, принимают участие три пары полипептидных цепей ( 2/3272). лежащих параллельно одна другой и сшитых между собой в N-концевой области многими дисульфидными снязями. Отдельные цепи имеют различный размер (для а-цепи М 67 ООО, для /3-цепи — 56 ООО и у-цепи — 47 ООО). Фибриноген имеет М 340 ООО (по данным малоуглового рентгеновского рассеяния в растворе 335 ООО 25 ООО). Предполагается, что его пространственная структура имеет вид вытянутого цилиндра длиной 45 нм и диаметром 9 нм. Гидратация фибриногена (5 г воды на 1 г белка) необычно высокая для белков. [c.427]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.670 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.73 , c.103 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.213 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1053 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.264 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.656 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.213 , c.214 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.193 , c.195 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.571 , c.607 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.619 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.549 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.355 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.23 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.293 , c.766 , c.767 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.310 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.440 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.467 , c.470 , c.475 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.7 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.643 , c.656 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.704 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.220 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Методы разложения в аналитической химии (1984) -- [ c.106 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.17 , c.18 , c.58 , c.174 , c.176 , c.181 , c.185 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.28 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.466 ]

Новейшие методы исследования полимеров (1966) -- [ c.392 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.326 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.90 , c.91 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.396 , c.399 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.130 , c.132 , c.141 , c.142 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.57 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.152 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.486 , c.508 , c.511 , c.520 , c.523 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.324 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.320 , c.325 , c.326 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.11 , c.12 , c.14 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.18 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.320 , c.325 , c.326 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.499 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.217 , c.274 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.59 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.158 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.504 , c.505 , c.506 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.167 , c.175 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология