Аминокислотный фонд

Поддержание и использование организмом аминокислотного фонда. [c.9]

Некоторые поступающие в печень аминокислоты задерживаются и используются в протекающих в печени реакциях с другой стороны, печень выделяет в кровь те аминокислоты, которые в ней синтезировались. Б кровь поступают также аминокислоты, образовавшиеся в других тканях при катаболизме (расщеплении) их белков. Белки и аминокислоты не накапливаются в виде запасных отложений, как накапливаются продукты углеводного и жирового обмена. Для целей обмена может использоваться временный аминокислотный фонд, образующийся при повышении концентрации аминокислот за счет процессов их всасывания, синтеза, а также образования при расщеплении белков. Этот аминокислотный фонд доступен для всех тканей и может использоваться в процессах синтеза вновь образующихся тканевых белков, белков крови,гормонов, ферментов и небелковых азотистых веществ, таких, как креатин и глютатион. Взаимоотношения между аминокислотным фондом и обменом белков можно представить в общих чертах в виде схемы, приведенной ниже [c.378]

Метод меченых атомов позволил глубоко разобраться в вопросах обновления белков в организме. Шен-геймер и его сотрудники с помощью меченых атомов показали, что тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия. При включении в корм животного какой-либо аминокислоты, меченной но азоту, в тканях этого животного обнаруживали около 50% внесенного изотопа Большую часть меченого азота находили не в той аминокислоте, в составе которой вводили с пищей изотоп а в других аминокислотах. Это показывает, что аминокислоты тканевых белков непрерывно обмениваются на аминокислоты из аминокислотного фонда отсюда следует и то, что белки организма являются чрезвычайно лабильными соединениями. [c.379]

Транспорт аминокислот в мозг и из мозга, скорости их метаболических превращений, включения в белки и катаболизма определяют их концентрацию в этом органе. Состав пула свободных аминокислот при нормальных физиологических условиях довольно стабилен и характерен для мозга. Он лишь незначительно варьирует в мозге различных видов позвоночных. Нервная ткань обладает уникальной способностью поддерживать относительное постоянство уровней аминокислот при различных физиологических и даже некоторых патологических состояниях. Аминокислотный фонд мозга человека составляет в среднем 34 мкмоль на 1 г ткани (табл. 2.1), что значительно превышает их содержание как в плазме крови, так и в спинномозговой жидкости. [c.37]

При нормальных физиологических условиях головной мозг характеризуется постоянством состава и распределения свободных аминокислот. Причем, нервная ткань обладает удивительной способностью поддерживать относительное постоянство уровней аминокислот при различных физиологических и даже некоторых патологических состоя-ниях. Аминокислотный фонд (или пул) мозга имеет характерный состав, отличающийся от состава его. в других органах. Кгк видно из табл, 36, фонд сво- [c.183]

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку (за счет расщепления белков пищи пищеварительными ферментами) и образующимися в ней при расщеплении белков. [c.42]

Наблюдавшиеся значительные различия в содержании свободных аминокислот вегетативной массы вики позволяли предполагать, что это должно сказаться и на процессах синтеза белков, так как обменный фонд аминокислот является, в первую очередь, субстратом белкового синтеза, обладающим рядом регуляторных функций но отношению к нему. Изучение аминокислотного состава гидролизатов суммарного белка вегетативной массы вики не позволило, однако, отметить каких-либо отклонений. Наши результаты в этом отношении полностью согласуются с данными, полученными ранее на горохе [5]. Следует сказать, что суммарный белок вегетативной массы растений чрезвычайно гетероге-нен по составу индивидуальных белковых компонентов и обладает, вследствие этого, высокой буферностью в отношении изменений общего аминокислотного состава [9]. Вместе с тем, отдельные отклонения в его составе позволяют предполагать наличие изменений в соотношениях групп белков, а наблюдавшиеся изменения содержания большинства свободных аминокислот, возможно, связаны с активностями ряда ферментных комплексов их обмена. [c.94]

Чтобы избежать длительных опытов при использовании рассмотренных методик, некоторые авторы после добавления меченых кислот измеряли увеличение активности протеинов плазмы и отсюда делали заключение о скорости обновления. К таким экспериментам также следует отнестись критически, особенно в тех случаях, когда после однократного добавления одной какой-либо аминокислоты авторы измеряли активность протеина плазмы. Действительно, введенв ая аминокислота не только включается в состав протеинов, ио одновременно, в зависимости от природы аминокислоты, может участвовать и в других процессах. С другой стороны, скорость включения меченых аминокислот в составе протеина зависит не только от скорости обновления, но также и от общего количества данной аминокислоты в ткани и может быть даже от гетерогенности аминокислотного фонда в данной ткани [14]. Поэтому разные авторы в одних и тех же условиях, в зависимости от того, какую амршокислоту добавляли, нашли различные величины скоростей включения. Напротив, можно получить одинаковые скорости включения при добавлении разных аминокислот, если их вводить в систему не сразу, одной дозой, а постепенно. С кинетической точки зрения даже такие исследования не являются корректными. Как подчеркнул Райнер [4, 5], одни скорости включения не могут служить мерой скорости процесса обновления, если неизвестна хотя бы с точностью до порядка константа скорости синтеза. [c.230]

Исследования Замечника и многих других (см. выше) позволили нарисовать весьма правдоподобную картину той роли, которую РНК играет в биосинтезе белков. Однако зависимость белкового синтеза от скорости синтеза и распада РНК пока еще трудно понять. Так, например, наряду с системами, в которых между скоростью синтеза РНК и интенсивностью белкового синтеза существует, по-видимому, зависимость, известны и такие системы, в которых скорости синтеза белка и РНК как будто не связаны между собой. Печень представляет собой очень своеобразный пример системы, в которой при изменении аминокислотного состава пищи наступают довольно сложные сдвиги в метаболизме РНК. Мы уже упоминали (стр. 111) о том, что при скармливании крысам пищи с недостаточным содержанием белка их печень быстро теряет белки, РНК и фосфолипиды. Следовательно, состав диеты оказывает регулирующее воздействие на метаболизм каждого из перечисленных соединений. В случае РНК оно было подробно изучено в серии опытов, проведенных Манро и его сотрудниками. В первых своих опытах они установили [140], что ног.лощение Р рибонуклеиновой кислотой, по-видимому, зависит от энергетического фонда пищи. Резкие же колебания в количестве съеденного белка не оказывали влияния на включение Р данные эти согласовывались с более ранними наблюдениями других авторов [141]. Казалось бы, эти факты указывают на отсутствие связи между содержанием белка в пище и скоростью синтеза РНК. На первый взгляд это трудно увязывается с теми значительными изменениями количества РНК в печени, которые наступают при сдвигах в белковой диете. Поэтому было необходимо выяснить, каким образом поглощение белка может влиять на количество РНК, не изменяя при этом скорости синтеза. Для этого бы.ти поставлены новые опыты, в которых изменения в обмене РНК и белка были прослежены с помощью Р и 2-С -глицина [142]. Оказалось, что РНК поглощает изотопы независимо от содержания белка в диете только в том случае, ес.ли животных кормят на протяжении всего опыта. Если же крыс после обильной белковой пищи заставляют голодать, то включение Р в РНК падает очень заметно еще сильнее снижается включение глицина в РНК. Исходя из различных данных, можно думать, что это явление [c.288]

В системах, способных к эффективному синтезу белка in vivo или in vitro, единичные 70S- или 803-рибосомы присоединяются к одноцепочечной молекуле т-РНК, образуя комплексы, называемые полирибосомами или просто полисомами (фиг. 166). В процессе белкового синтеза размер этих компонентов сохраняется приблизительно постоянным. По мере образования пептидных связей каждая из рибосом перемещается от одного конца молекулы т-РНК к другому ее концу вдоль всей цепи. Когда рибосома переместится на достаточно большое расстояние, освобождается место для присоединения другой рибосомы, и так продолжается до тех пор, пока рибосома, присоединившаяся первой, не достигнет противоположного конца матрицы или по крайней мере конца данного цистрона. После присоединения последнего (и-го) аминокислотного остатка более или менее одновременно происходят следующие два события готовая полипептидная цепь отделяется от рибосомы, а та рибосома, которая была ответственна за процесс удлинения цепи от первого до п-то остатка, либо отсоединяется от матрицы и пополняет собою фонд свободных рибосом, либо начинает трансляцию следующего цистрона. Таким образом, средний размер полисомы остается более или менее постоянным и зависит от размера матрицы. Действительно, [c.523]

Фонд свободных аминокислот в клетках живых организмов имеет эволюционную, органную и тканевую специфичность. Например, аминокислотный состав мозга существенно отличается от состава других органов и тканей присутствием избыточного количества дикарбоновых кислот и их амидов они составляют две трети от общего количества аминокислот в мозге всех видов животных. Глутамин, аспарагин и их остатки в составе пептидов в организме неферментативно гидролизуются до соответствующих дикарбоновых кислот. В связи с этим важно отметить, что белки молодых клеток характеризуются более высокой степенью амидированности, чем белки стареющих клеток (Пушкина, 1977). [c.25]

Измерение основано на изу<1ении включения меченой аминокислоты в растущие и завершенные полипептиды. Выбор метода принципиально определяется характером изменений удельной активности внутриклеточного фонда (пула) меченой аминокислоты и возможностью точного измерения 1м. Существуют также некоторые частные ограничения одни методы требуют исследования кинетики мечения на нестационарной стадии (1м 1с), другие — предполагают знание полной аминокислотной последовательности полипептида, его концевых фрагментов или концевых аминокислот. [c.278]

Аминокислоты, которые встречаются в растении в свободном виде и известны как непротеиногенные, т. е. они не входят в состав белков. Непротеиногенные аминокислоты составляют очень большую группу и насчитывают свыше 200 индивидуальных соединений, именно они представляют уникальную особенность аминокислотного обмена у растений (рис. ЗЛ). У растений одна-единственная аминокислота зачастую составляет значительную часть азотного фонда или его запаса. [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология