Железо окисленное состояние в гемоглобине

Примером молекулярной болезни, причина которой ныне совершенно ясна, может служить ферригемоглобинемия. Это заболевание связано с тем, что в аномальной молекуле гемоглобина два атома из четырех атомов железа (II) легко окисляются до состояния железа (III), в то время как два других атома остаются в двухзарядном состоянии. Соединение гемоглобина с молекулами кислорода в легких и их освобождение в тканях может проходить только в том случае, если атом же- [c.467]

Связь гема с полипептидной цепью осуществляется за счет координации иона железа с атомом азота гистидина (пятая аминокислота в глобине) Шестым лигандом могут выступать О2, СО и др Комплекс гемоглобина с молекулярным кислородом О2, называемый оксигемоглобином, замечателен тем, что ион железа Ре при этом не окисляется, а переходит из высокоспинового состояния в низкоспиновое, уменьшая свой радиус и вдавливаясь в плоскость порфинового кольца Молекула кислорода, таким образом, оказывается в образованном полипептидной цепью гидрофобном кармане, из которого вытеснена вода По этой причине анионы С1 , НСО , 804 , фосфаты не могут войти в комплекс в качестве шестого лиганда [c.910]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (их аминокислотная последовательность известна) и четырех гемов, соединенных слабыми связями с гло-биновой частью (см. гл. IV). Пятое и шестое лигандные места атома железа гема заняты двумя имидазольными группами гистидиновых остатков глобина. Гемоглобин обладает замечательной способностью вступать в обратимую реакцию с молекулярным кислородом, образуя оксигемоглобин, в котором кислород заменяет одну из имидазольных групп и становится шестым лигандом атома железа, причем само железо не окисляется. Метгемоглобин, в котором /келезо окислено до трехвалентного состояния, ие способен соединяться с кислородом. Помимо кислорода гемоглобин соединяется и с другими небольшими молекулами или ионами. Следует, в частности, отметить его способность образовать очень прочный комплекс с окисью углерода, чем и объясняется известная токсичность этого соединения. Гем служит коферментом и некоторых других белков, по своей биохимической [c.233]

При извлечении гемоглобина из эритроцитов, при его обработке уксусной кислотой и хлоридом натрия или при нагревании гем отделяется от глобина, двухвалентное железо (Ре Ф) окисляется до трехвалентного (Ре , ферри-состояние) и гем превращается в гемин — прочные красные кристаллы, содержащие анион хлора [c.544]

Некоторые аномальные гемоглобины связаны с заболеванием метгемоглобинемией. Ре 11) в таких гемоглобинах окислено до Ре(1И), в силу чего эти белки уже не могут функционировать как переносчики кислорода. В связи с этим особенную важность представляют мутации, касающиеся Н15-87 а-цепи или Н15-92 р-цепи, являющихся лигандами железа гема. В HЬrwate Н15-87 в а-цепи замещен на Туг, а в НЬнуае Рагк Туг замещает Н15-92 в р-цепи. В обоих случаях фенольный гидроксил тирозина, по-видимому, образует электростатическую связь с Ре +, стабилизируя тем самьш это валентное состояние. [c.560]

При отравлении оксидами азота, парами нитробензола и другими соединениями часть гемоглобина окисляется в метгемоглобин (ПЬОП), содержащий трехвалентное железо. Метгемоглобин также теряет способность к переносу кислорода от легких к тканям, поэтому при метгемо-глобинемии (вследствие отравления окислителями) в зависимости от степени отравления может наступить смерть от недостатка кислорода. Если вовремя оказать помощь, т.е. повысить парциальное давление кислорода (вдыхание чистого кислорода), то и в этом случае можно вывести больного из опасного состояния. [c.84]

В организме человека основной механизм передачи кислорода от легких к тканям заключается в обратимой ассоциации молекулярного кислорода с белком гемоглобином. Это вещество можно рассматривать как бы состоящим из двух основных компонентов — белка глобина и содержащей железо системы норфириновых колец, которая называется гемом. Нормальная обратимая ассоциация гемоглобина с кислородом происходит без изменения окислительного состояния атома железа, образующего хелат. Если атом железа гемгруппы окислится до трехвалентного состояния, образовавшийся метгемоглобин уже не будет способен связывать кислород. Когда большая доля гемоглобина крови превратится в метгемоглобин, сюособность крови передавать кислород сильно ухудшится, что может даже привести к смерти. Физиологический результат этого действия напоминает отравление окисью углерода, так как в обоих случаях ткани не могут получать кислород. [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология