Гемоглобин кислородом

Рис. 17.6. Кривая насыщения гемоглобина кислородом. Объяснение в тексте.

Рис. 24-21. Влияние pH на кривую насыщения гемоглобина кислородом. Свойственные тканям низкие значения pH способствуют высвобождению кислорода, тогда как более высокие значения pH в легких способствуют связыванию кислорода.

Зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от парциального давления кислорода должна описываться несколько другим уравнением, как это видно из рис. 7.5. Особенностью кривой для гемоглобина является то, что по мере связывания молекул кислорода сила связи кислорода с гемоглобином не уменьшается, как в большинстве равновесий, включающих последовательно связываемые лиганды (в данном случае молекулы кислорода), а увеличивается. Эта особенность имеет огромное физиологическое значение, поскольку оксигемоглобин диссоциирует с выделением кислорода в значительно более узком интервале [c.231]

Таким образом, если рассмотреть эту цепочку единым взглядом, то получается следующая картина человек вдохнул в себя воздух и тем самым заполнил свои легкие кислородом (в составе воздуха) из окружающей среды кислород воздуха, в свою очередь, в мельчайших сосудах (кровеносных) легочной ткани насыщает красные кровя ные шарики собой сердце гонит по артериям эту обогащенную кислородом кровь дальше по всему организму, к каждой его клетке. Клетки забирают из крови кислород, используют в процессе своей жизнедеятельности и в качестве отходов этого процесса выделяют в кровь продукты распада (например, углекислый газ). Кровь, отдав кислород клеткам и получив взамен него углекислый газ, возвращается по венам через сердце обратно в легкие, где, в свою очередь, он вытесняется из красных кровяных шариков (гемоглобина) кислородом. Таким образом, этот вечный процесс вдох —и кислород устремляется с кровью к клеткам, выдох — и вместе с неиспользованной долей кислорода удаляется из легких углекислый газ, который принесла на выход из организма кровь обратно от клеток по своим сосудам, продолжается в течение всей жизни человека. [c.269]

Численно сродство гемоглобина к кислороду принято выражать величиной Р д-парциальное напряжение кислорода, при котором 50% гемоглобина связано с кислородом (pH 7,4 температура 37°С). Нормальная величина Рз около 34,67 гПа (см. рис. 17.6). Смещение кривой насыщения гемоглобина кислородом вправо означает уменьшение способности гемоглобина связывать кислород и, следовательно, сопровождается повышением Рз . Напротив, смещение кривой влево свидетельствует о повышенном сродстве гемоглобина к кислороду, величина Рз снижена. [c.594]

Возрастание интенсивности окислительных процессов в тканях, например при усиленной мышечной работе всегда связано с более полным извлечением кислорода из крови. Кроме того, при физической работе резко увеличивается скорость кровотока. Зависимость между степенью насыщения гемоглобина кислородом и Р ,, можно выразить в виде кривой насыщения гемоглобина кислородом, или кривой диссоциации оксигемоглобина, которая имеет 8-образную форму и характеризует сродство гемоглобина к кислороду (рис. 17.6). [c.593]

Фиг. 107. Кривые насыщения гемоглобина кислородом и СО.

При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов гемоглобина кислород присоединяется к одной из половинок молекулы гемоглобина (допустим, к а-цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, а-полипептидная цепь претерпевает конформационные изменения, которые передаются на тесно связанную с ней 3-цепь последняя также подвергается конформационным сдвигам. 3-Цепь присоединяет кислород, имея уже большее сродство к нему. Таким путем связывание одной молекулы кислорода благоприятствует связыванию второй молекулы (так называемое кооперативное взаимодействие). [c.594]

Ход кривой насыщения гемоглобина кислородом или диссоциации оксигемоглобина зависит от ряда факторов. Сродство гемоглобина к кислороду в первую очередь связано с pH. Чем ниже pH, тем меньше способность гемоглобина связывать кислород и тем выше Рз . В тканевых капиллярах pH ниже (поступает большое количество СО,), в связи с чем гемоглобин [c.594]

Способность гемоглобина связывать кислород зависит от ряда факторов. Было обнаружено, в частности, что на связывание гемоглобином кислорода большое влияние оказывает pH среды и содержание СО . В тканях, где значение pH несколько меньшее по сравнению с легкими, а концентрация Oj достаточно высока, сродство гемоглобина к кислороду снижается, кислород отделяется, а Oj и протон водорода присоединяются к гемоглобину. Напротив, в альвеолах легких при освобождении Oj происходит повышение pH и сродство гемоглобина к кислороду увеличивается (рис. 3.18). Этот феномен называется эффектом Бора в честь ученого, впервые открывшего это явление. В реализации данного эффекта кроме гемоглобина и кислорода участвуют СО2 и протон водорода. Дезоксигемоглобин представляет собой прото-нированную форму пигмента. Реакцию оксигенации можно записать следующим образом [c.51]

А. Сигмоидная кривая, полученная для гомотропного фермента, субстрат которого служит также положительным (активирующим) модулятором. Величина. Kg 5 - это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной. Обратите внимание, что относительно небольшое повышение концентрации субстрата в крутой части кривой может вызвать весьма значительное увеличение скорости реакции. Обратите внимание также на то, что эта кривая напоминает кривую насыщения гемоглобина кислородом. [c.261]

Кривая насыщения гемоглобина кислородом [c.533]

Рис. 8-17. Влияние pH на кривую насыщения гемоглобина кислородом. При низком значении pH, характерном для тканей (pH 7,2), кислород освобождается легче, чем при более высоком значении (pH 7,6), характерном для легких, где кислород легче связывается.

При ВЫСОКИХ концентрациях СО , наблюдающихся в тканях, часть СО2 связывается с гемоглобином и его сродство к О2 снижается, что приводит к освобождению 02- И наоборот, когда в легких с гемоглобином связывается О2, уменьшается сродство гемоглобина к СО2. Из сказанного следует, что кривая насыщения гемоглобина кислородом зависит как от pH, так и от концентрации СО2. Такая обратная зависимость между связыванием О2, с одной стороны, и связыванием СО2 и ионов Н -с другой, дает организму большие преимущества. В тканях при низких pH и высоких концентрациях СО2 кислород обычно освобождается из гемоглобина, тогда как в легких высокая концентрация кислорода способствует вьщелению СО2 и ионов Н. Таким образом, благодаря способности молекулы гемоглобина передавать информацию о связывании лигандов от одной полипептидной субъединицы к другой эта молекула оказывается великолепно приспособленной к осуществлению совместного переноса эритроцитами О2, СО2 и ионов Н . [c.210]

Рис. 2, Влияние ДФГ на кривую насыщения гемоглобина кислородом.

Гемоглобин состоит из двух а- и двух р-полипептидных цепей и четырех ге-мовых групп, каждая из которых присоединена к полипептидной цепи (разд. 8.9, 8.10). Одна гемовая группа обратимо связывает одну молекулу молекулярного кислорода. Поскольку гемоглобин содержится в эритроцитах в большом количестве, в 100 мл цельной крови млекопитающего при полном насыщении кислородом транспортируется приблизительно 21 мл газообразного кислорода. Связывание кислорода гемоглобином зависит от четырех факторов 1) парциального давления О2 2) pH,- 3) концентрации 2,3-бисфосфоглицерата и 4) концентрации СО2 (разд. 8.12-8.16). На рис. 24-21 приведены кривые насыщения гемоглобина кислородом. Сигмоидная форма этих кривых свидетельствует о том, что связывание первой молекулы [c.768]

Эритроциты участвуют в транспорте как кислорода, так и Oj между легкими и периферическими тканями. Захвату кислорода в легких и его высвобождению в тканях способствуют относительно высокое значение pH в легких и более низкое его значение в тканях, а также сигмоидная форма зависимости между парциальным давлением Ог и процентом насыщения гемоглобина кислородом. Перенос СО 2 эритроцитами сопряжен с транспортом кислорода через компенсаторные сдвиги в содержании ионов Н и С1". [c.775]

В этом процессе органично участвуют тетрапиррольные соединения, в частности порфирины. У высщих животных кислород вначале должен транспортироваться до системе циркуляции до места, где он требуется. Таким переносчиком кислорода служит гемоглобин. Кислород образует слабый комплекс с атомом железа гема, называемый оксигемоглобином (рис. 13.1). Когда оксигемоглобин достигает места, где концентрация кислорода низка, он легко разрушается, освобождая кислород. Некоторые другие вещества, особенно монооксид углерода и цианид-ион, образуют с гемоглобином более стабильные комплексы, чем кислород. Это препятствует образованию кислородных комилексов, и такие соединения токсичны. [c.292]

В случае же падения, вследствие тех или иных причин, парциального давления кислорода в альвеолярном воздухе ниже 50—60 мм рт. ст. степень насыщения гемоглобина кислородом оказывается уже недостаточной, и кровь не может обеспечить нормальное снабжение тканей кислородом. Недостаточное содержание кислорода в воздухе наблюдается, например, на весьма больших высотах (около 5000 м и выше над уровнем моря). Организм тогда находится в состоянии гипоксемии. [c.464]

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин НЪО, — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Клслород присоединяется к каждому гему молекулы гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем присоединение одной молекулы кислорода к тетрамеру облегчает присоединение второй молекулы, затем третьей и т.д. Поэтому кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную форму, свидетельствующую о кооперативности связывания кислорода. Эта кооперативность обеспечивает не только связывание максимального количества кислорода в легких, но и освобождение кислорода в периферических тканях этому способствует также наличие П и СО, в тканях с интенсивным обменом. В свою очередь кислород ускоряет высвобождение СО, и П в легочной ткани. Эта аллостерическая зависимость между присоединением П, О, и СО, получила название эффекта Бора. [c.84]

Гипоксия вследствие понижения парциального давления кислорода во вдыхаемом воздухе. Этот вид гипоксии возникает главным образом при подъеме на высоту. Может наблюдаться и в тех случаях, когда обш,ее барометрическое давление нормальное, но Р , понижено например, при аварии в шахтах, неполадках в системе кислородообеспечения кабины летательного аппарата, в подводных лодках и т.п., а также во время операций при неисправности наркозной аппаратуры. При экзогенной гипоксии развивается гипоксемия, т.е. уменьшается Р , в артериальной крови и снижается насьщение гемоглобина кислородом. [c.595]

Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение или утилизацию кислорода тканями. Дыхательный (легочный) тип гипоксии возникает в связи с альвеолярной гипервентиляцией, что может быть обусловлено нарушением проходимости дыхательных путей (воспалительный процесс, инородные тела, спазм), уменьшением дьгхательной поверхности легких (отек легкого, пневмония и т.д.). В подобных случаях снижаются Рд, в альвеолярном воздухе и напряжение кислорода в крови, в результате чего уменьшается насыщение гемоглобина кислородом. Обычно нарушается также выведение из организма углекислого газа, и к гипоксии присоединяется гиперкапния. [c.595]

Гемоглобин ответствен за транспорт кислорода в живом организме 1 г гемоглобина связывает 1,35 см кислорода. Гемоглобин связывает кислород в легких и разносит его по всему организму. При связывании с гемоглобином кислород выступает как лиганд по отношению к атому железа. Токсичные свойства монооксида углерода определяются тем, что он является еще более сильным лигандом и препятствует связьшанию и транспорту кислорода. [c.458]

При парциальном давлении кислорода,. равном 20 мм рт. ст., миоглобин оказывается нa ыщeнньпvl кислородом более чем на 95%. В отличие от миоглобина гемоглобин характеризуется значительно более низким сродством к кислороду кроме того, кривая насьпцения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную, т. е. 8-образную, форму (рис. 8-16). Это означает, что при связывании первой молекулы кислорода (нижняя часть 8-образ-ной кривой, соответствующая парциальным давлениям кислорода ниже 10 мм рт. ст.), гемоглобин имеет очень низкое сродство к кислороду, тогда как при связывании следующих молекул кис- [c.206]

Гемоглобин же содержит четыре центра связывания, по одному в каждой из четырех субъединиц, причем все эти центры действуют кооперативно. Вспомним, что когда один центр связывания гемоглобина занят молекулой кислорода, у других центров связывания сродство к кислороду возрастает. Это проявляется в том, что после связывания первой молекулы кислорода кривая насьпцения гемоглобина кислородом резко идет вверх и принимает сигмоидную форму. Аналогичным образом гомотропный аллостерический фермент (рис. 9-21, А) имеет несколько центров связывания для своего субстрата, действующих кооперативно, так что связьшанне одной молекулы субстрата значительно облегчает присоединение к ферменту последующих молекул субстрата. Поэтому зависимость скоро-, сти ферментативной реакции от концентрации субстрата описывается сигмоидной, а не гиперболической кривой. [c.260]

Обратите внимание, что в артериальной крови, вытекающей из легких (при парциальном давлении кислорода около 100 мм рт. ст.) оба белка - и миоглобин и гемоглобин - насыщены кислородом более чем на 95%, тогда как в покоящейся мыщце, где парциальное давление кислорода равно 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом лишь на 75%, а в работающей мышце при парциальном давлении кислорода всего около 10 мм рт. ст.-только на 10%.Таким образом, гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород в мышцах и других периферических тканях. Что же касается миоглобина, то при парциальном давлении кислорода, равном всего 10 мм рт. ст., он все еще остается насыщенным кислородом почти на 90% и поэтому даже при столь низких парциальных давлениях кислорода отдает очень малую часть связанного с ним кислорода. Таким образом, сигмоидная кривая насыщения гемоглобина кислородом является результатом молекулярной адаптации гемоглобина к вьшолнению им транспортной функции в составе эритроцитов. [c.207]

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повьппается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержа-щими полйпептидньши суб 1 гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативность. Для положительной кооперативности характерны сиг-мощны кривые связывания, подобные кривой насьыцения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем, почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности. [c.207]

С каким участком молекулы гемоглобина связывается ДФГ В молекуле гемоглобина имеется открытая центральная полость, или канал, который хорошо виден на рис. 8-10, Этот канал, выстланный многими положительно заряженными К-группами, и служит местом связывания ДФГ, который присоединяется к дезоксигемоглобину и образует поперечную связь (солевой мостик) между двумя 3-субъеди-ницами. При связывании гемоглобином кислорода ДФГ вытесняется из полости. Г емоглобин связывает только одну молекулу ДФГ (рис. 1) напомним, что он может связывать по четыре молекулы О2 или СО2 и примерно четыре иона Н. [c.213]

Сравнение свойств гемоглобинов, содержащихся в эритроф1тах матери и плода. При изучении транспорта кислорода у беременных самок было показано, что кривые насыщения гемоглобина кислородом в крови матери и плода, полученные в одних и тех же условиях, сильно различаются. Это явление обусловлено присутствием в эритроцитах плода гемоглобина (гемоглобин Р, Л2У2), который по своей структуре отличается от обьиного гемоглобина А ( гРг) содержащегося в эритроцитах матери. [c.225]

Оксигемоглобин. Наиболее важным производным гемоглобина является оксигемоглобии (НЬОг), который получается путем прямого присоединения молекулярного кислорода к гемоглобину. Кислород присоединяется к гемоглобину через железо при помощи добавочных связей. Оксигемоглобин очень нестоек и легко диссоциирует на гемоглобин и кислород уже при простом уменьшении парциального давления кислорода. При добавлении к раствору оксигемоглобина некоторых реактивов (например, многосернистого аммония), отнимающих кислород от оксигемоглобина, последний превращается в гемоглобин, имеющий другой спектр поглощения и другой цвет (вишневый). Таким путем можно отличить при спектроскопическом исследовании оксигемоглобин от карбоксигемоглобииа. Последний дает очень сходный с НЬОз спектр поглощения, который, однако, не изменяется под влиянием указанных реактивов. [c.65]

Таким образом, при добавлении к оксигемоглобииу окислителей, в частности железосинеродистого калия, наблюдается количественное выделение всего связанного с гемоглобином кислорода. На этом основан, между прочим, метод газового анализа крови количество связанного с гемоглобином кислорода определяется путем измерения объема газа, освобождающегося при приливании к крови раствора красной кровяной соли. [c.66]

Относительное содержание оксигемоглобина в крови зависит от парциального даЕ1ления кислорода. Эту зависимость между степенью насыш,е-ния гемоглобина кислородом и парциальным давлением кислорода можно изобразить графически (рис. 56). На оси абсцисс нанесено парци- [c.462]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология