Оксигемоглобин

К числу наиболее важных природных хелатирующих агентов относятся производные порфина, молекула которого схематически изображена на рис. 23.6. Порфин может образовывать координационные связи с ионом металла, роль доноров при этом выполняют четыре атома азота. При комплексообразовании с металлом происходит замещение двух указанных на рисунке протонов, которые связаны с атомами азота. Комплексы, полученные с участием производных порфина, называк тся шорфи-ринами. Различные порфирины отличаются друг от друга входящими в них металлами и фуппами заместителей, присоединенными к атомам углерода на периферии лиганда. Двумя важнейшими порфиринами являются гем, который содержит атом желе-за(П), и хлорофилл, который содержит атом магния(П). О свойствах гема мы уже говорили в разд. 10.5, ч. 1. Молекула гемоглобина-переносчика кислорода в крови (рис. 10.10)-содержит четыре гемовые структурные единицы. В геме четыре атома азота порфиринового лиганда, а также атом азота, который принадлежит бе1сковой структуре молекулы гемоглобина, координированы атомом железа, который может координировать еще молекулу кислорода (в красной форме гемоглобина, называемой оксигемоглобином) либо молекулу воды (в синей форме гемоглобина, называемой де-зоксигемоглобином). Схематическое изображение оксигемоглобина дано на рис. 23.7. Как отмечалось в разд. 10.5, ч. 1, некоторые группы, например СО, действуют на гемоглобин как яды, поскольку они образуют с железом более прочные связи, чем О2. [c.376]

В таблице 8 приведены результаты кинетического изучения необратимой денатурации бычьего оксигемоглобина [6]. Определить порядок реакции денатурации. [c.11]

Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

Для растворов оксигемоглобина в буферном растворе с pH 7 прп 576 нм в кювете толщиной I см получены следующие данные [c.10]

Рассчитайте а) молярный коэффициент погашения, если М = 7300 б) процент пропускания раствора, содержащего 9-10 кг оксигемоглобина на 100 см раствора, считая, что система подчиняется закону Беера. [c.10]

Оксигемоглобин см. Гемоглобин окисленный [c.386]

Кинетика необратимой денатурации бычьего оксигемоглобина. Условия опыта pH 11,9 температура 2° С [c.11]

Оксигемоглобин человека Оксигемоглобин крысы. Гемоглобин крысы. . . Оксигемоглобин кролика Гемоглобин кролика. . Оксигемоглобин быка. , [c.72]

Зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от парциального давления кислорода должна описываться несколько другим уравнением, как это видно из рис. 7.5. Особенностью кривой для гемоглобина является то, что по мере связывания молекул кислорода сила связи кислорода с гемоглобином не уменьшается, как в большинстве равновесий, включающих последовательно связываемые лиганды (в данном случае молекулы кислорода), а увеличивается. Эта особенность имеет огромное физиологическое значение, поскольку оксигемоглобин диссоциирует с выделением кислорода в значительно более узком интервале [c.231]

Наиболее мощными буферными системами крови являются гемо-глобиновый и оксигемоглобиновый буферы, которые составляют примерно 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглобина по своему механизму действия идентичны белковым буферным системам кислые продукты обмена веществ взаимодействуют с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества их калиевых солей и свободного гемоглобина, обладающего свойством слабой органической кислоты. Кроме того, система окси-гемоглобин — гемоглобин участвует в еще одном своеобразном механизме поддержания постоянства pH крови. Как известно, венозная кровь содержит большие количества углекислоты в виде бикарбонатов, а также СО2, связанной с гемоглобином. Через легкие углекислота выделяется в воздух однако сдвига pH крови в щелочную сторону не происходит, так как образующийся оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем гемоглобин. В тканях, в артериальной крови под влиянием низкого парциального давления кислорода оксигемоглобин диссоциирует и кислород диффундирует в ткани. Образующийся при этом гемоглобин, однако, не обусловливает изменения pH крови в щелочную сторону, так как в кровь из тканей поступает углекислота. [c.82]

Свободный гем легко окисляется на воздухе, превращаясь в гемин, железо которого трехвалентно. Соединяясь же с глобином, гем становится более устойчивым к окислению и, реагируя с кислородом, образует оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентную форму. Этим объясняется и довольно легкое отщепление кислорода, присоединенного к гемоглобину. [c.144]

Углекислота, связанная с гемоглобином, в конечном итоге выделяется в воздух через легкие, однако сдвига pH крови в щелочную сторону не происходит, так как образующийся при этом оксигемоглобин значительно кислее гемоглобина. [c.216]

То обстоятельство, что дезоксигемоглобин представляет собой высокоспиновый комплекс, а оксигемоглобин-низкоспиновый, согласуется с их окраской. [c.396]

Отравляющее действие ядовитых газов можно наблюдать и при вполне достаточном и даже избыточном содержании кислорода во вдыхаемом воздухе. Наибольшую опасность отравления представляет окись углерода. Она вытесняет кислород из оксигемоглобина крови и [c.25]

Комплексообразователем в хлорофилле выст пает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.110]

Дезоксигемоглобин-голубой комплекс желе-за(П)-имеет четыре неспаренных электрона. При координировании молекулы дезоксиге-моглобином образуется оксигемоглобин — красный комплекс железа, обладающий диамагнитными свойствами. Предположите что к этим комплексам применима диаграмма энергетических уровней, соответствующая расщеплению в октаэдрическом кристаллическом поле, и объясните, чем обусловлены различия в их окраске и магнитных свойствах. [c.396]

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин— красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протеканию в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. [c.392]

См. также Оксогалогениды Оксигемоглобин 1/96. 1007. 1008 3/971 [c.668]

С помощью рентгеноструктурного анализа Перутц с сотрудниками обнаружили, что конформации субъединиц дезокси- и оксигемоглобина, хотя и слабо, но вполне достоверно различаются [69, 70]. Более удивительным оказался тот факт, что в процессе оксигенации как а-, так и [c.306]

Вне организма гемоглобин быстро превращается в метгемогло-б и н, который отличается от оксигемоглобина более прочной связью с кислородом и при расщеплении образует наряду с глобином г е м а-т и н у последнего при атоме железа имеется одна гидроксильная группа. В гемоглобине железо двухвалентно, в метгемоглобине и тематике — трехвалентно. [c.974]

Совершенно иной механизм биологического окисления лежит в основе действия гемоглобина, используемого в опыте В. Гемоглобин способен непосредственно вступать во взаимодействие с кислородом воздуха, образуя так называемый оксигемоглобин, имеющий в растворе янтарно-желтый цвет. Глюкоза отнимает кислород от оксиге-моглобина, превращаясь в карбоновую кислоту, а оксигемоглобин превращается при этом в гемоглобин, который, как известно, имеет в растворе ярко-красную окраску. Таким образом, в данном случае гемоглобин является переносчиком кислорода, т. е. биологическим окислителем. [c.143]

Сущность демонстрируемого опыта заключается в следующем. При энергичном встряхивании пробирки находящийся в растворе гемоглобин вступает в соединение с кислородом воздуха, превращаясь в оксигемоглобин. Раствор при этом из ярко-красного переходит в янтарно-желтый. Как только пробирка остается в спокойном состоянии, находящиеся в растворе молекулы глюкозы отнимают от оксигемоглобина кислород и раствор опять приобретгот красную окраску. Этот процесс может быть повторен многократно. [c.143]

При ацидозе это равновесие смещается влево и способность гемоглобина образовывать оксигемоглобин НЬО уменьшается. Уменьшение количества О2, поставляемого к клеткам организма, проявляется в повьпценной утомляемости и головных болях в серьезных случаях наступает кислородное голодалие (ощущение одышки, вызывающее необходимость в глубоком дыхании). [c.119]

О (напр., СРзОООСРз) и нек-рые другие также можио атнестн к П. с. К комплексным П. с. следует отнести соед., обратимо отдающие кислород, - комплексы с мол. кислородом, важнейший из к-рых - оксигемоглобин. Энергия, длина и порядок связи О—О В молекуле П.с. зависят от заряда на группе Од (табл. 1). [c.490]

Решение. Голубая окраска дезоксигемоглоби-иа объясняется тем, что этот комплекс поглощает оранжевый свет, т.е. низкоэнергетическое излучение видимой области спектра (рис, 23.16). Следовательно, энергия расщепления кристаллическим полем А между двумя наборами -орбиталей в дезоксигемоглобине должна быть невелика, Оксигемоглобин имеет красную окраску, поскольку он поглощает зеленый свет-высокоэнергетическое излучение видимой области спектра следовательно, в этом случае расще- [c.396]

ФЕНИЛЕНДИАМИНЫ eHi (NH ) , — известны три изомера все они бесцветные кристаллы, темнеющие на свету и на воздухе, хорошо растворяются в спирте, эфире, хлороформе, горячей воде. Получают о-Ф. восстановлением о-нит-роанилина м-Ф. восстановлением л-ди-нитробензола п-Ф. восстановлением и-нитроанилина или л-аминоазобензола. Ф. широко применяют в производстве красителей, для синтезов и в аналитической химии. Так, о-Ф. служит реактивом на дикетоны, карбоновые кислоты, альдегиды м-Ф,— реактив на нитрит-ион м-Ф. и п-Ф. применяют для синтеза красителей. Все Ф. токсичны, действуют на центральную нервную систему, расширяют сосуды слизистых оболочек, действуют на кровь, превращая оксигемоглобин в feтгeмoглoбин, вызывают сильное раздражение кожи. [c.260]

Существуют специальные микрополярографы, на которых можно определить 10 ° г вещества в 0,01 мл раствора. Полярографический анализ широко применяется в анализе лекарственных веществ, в биохимии, фармации и клинических анализах. Полярографически определяют следы примесей в химико-фармацевтических препаратах и химических реактивах, например, присутствие меди в растворах лимонной кислоты, чистоту хирургического эфира, содержание формальдегида в таблетках. Кроме металлов, многие органические соединения способны восстанавливаться на ртутном капельном электроде, например, хингидрон, оксигемоглобин, никотиновая кислота, пиридин, ацеталь-дегид, ацетон. [c.512]

Клеточные (эритроцитарные) буферные системы. Главной и самой мощной буферной системой являются гемоглобиновая и оксигемоглобиновая, со тоя-щне из гемоглобина или оксигемоглобина и их калиевых солей [c.220]

В крови человека и животных находятся миллиош эритроцитов — красных кровяных телец, содернощих гемоглобин (стр, 450). Одна молекула гемоглобина может связать сравшиельно непрочной связью 4 молекулы кислорода, образуя молекулу оксигемоглобина. Насыщенная кислородом кровь направляется по артериям ко [c.447]

Гемоглобин. — Этот белок ответственен за перенос кислорода из легких к тканям тела. Механизм дыхания животных может быть продемонстрирован на растворе гемоглобина следующим образом если раствор гемоглобина встряхивать с кислородом, он становится ярко-красным (артериальная кровь) если удалить кислород при помощи вакуум-насоса, раствор гемоглобина становится синевато-красным (венозная кровь). Легко может быть осуществлена кристаллизация окисленного гемоглобина— окоигемоглобина. Для этого раствор гемоглобина обрабатывают небольщим количеством спирта для понижения растворимости и оставляют яа 2—3 недели при 0°С. Последующие кристаллизации требуют все уменьшающихся количеств этилового спирта и меньше времени. Процентный состав оксигемоглобина слегка меняется для препаратов, полученных из различных животных. Типичная эмпирическая формула гемоглобина ( TasHues OjosNzoaSaFe) мини мальный молекулярный вес 16 500—17 000 (определен на основании содержания железа). Так как седиментационный метод дал величину в четыре раза большую, то п, вероятно, равно четырем. [c.671]

Окись углерода является ядом, поскольку она легко соединяется с гемоглобином, образуя более прочный, чем оксигемоглобин, продукт присоединения, который препятствует нормальному функционированию гемоглобина в переносе кислорода. Химические окислители превращают гемоглобин (феррогемоглобин) в коричнево-красный метгемогло-бин (ферригемоглобин), не способный служить пербносчиком кислорода. [c.671]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Некоторые анализы биологических сред можно проводить без вмешательства биораспознающей поверхности, которая характеризует биосенсор, поскольку определяемое вещество обладает характерными ему оптическими свойствами. Например, уровни содержания кислорода in зИи определяют по сдвигу поглощения между гемоглобином н оксигемоглобином. В отличие от этого, в оптическом биосенсоре определение зависит от биораспознавания в [c.546]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.671 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.15 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.418 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.124 , c.253 , c.256 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.168 , c.174 , c.176 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.611 , c.612 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.124 , c.253 , c.256 ]

Биохимия (2004) -- [ c.51 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.15 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.121 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.454 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.200 , c.201 , c.211 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.392 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.292 ]

Основы неорганической химии (1979) -- [ c.643 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.121 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.65 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.67 , c.68 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.544 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.657 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.712 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.451 , c.454 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.374 , c.377 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.39 , c.57 , c.75 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.67 , c.68 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.357 , c.578 , c.580 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.539 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.539 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.66 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.132 , c.135 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.499 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.742 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.281 , c.282 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.44 , c.507 , c.524 , c.527 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.328 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.185 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.185 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.75 , c.86 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология