Пероксидаза

По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, в зерне активность ферментов дыхания — оксидазы, пероксидазы и каталазы — выше активности гидролитических ферментов. Проращивание повышает активность обеих групп ферментов, но соотношение их активности резко изменяется в обратную сторону и тем сильнее, чем ниже температура. Поэтому в процессе солодоращения накапливается значи- [c.131]

Пероксидазы и катализы катализируют реакции, протекающие с участием пероксида водорода как окислителя. В качестве восстановленной формы образуется вода. Для каталитической активности этих ферментов требуются ионы железа и/или меди. [c.399]

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Другие окислительные ферменты (фермент Варбурга, цитохромы, каталаза, пероксидазы) содержат в качестве коэнзимов комплексные железные соли некоторых порфиринов, строение которых выяснено еще не во всех случаях. [c.909]

Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять огромные количества реагирующих веществ. Так, 1 г кристаллического пепсина расщепляет 50 кг коагулированного яичного белка, а 1 г кристаллического ренина свертывает 72 т молока. Фермент пероксидаза, который ускоряет окисление субстрата за счет пероксида водорода, проявляет свою активность при разбавлении 1 мае. ч. фермента в 500 ООО ООО мае. ч. воды. [c.166]

К оксидоредуктазам относятся также пероксидаза и каталаза. Первая катализирует окисление органических соединений пероксидом водорода или органическими пероксидами, вторая — разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород. Оба фермента двухкомпонентны, активной группой в них является гема-тин, содержащий трехвалентное железо. [c.117]

Оксидазы и пероксидазы (металлсодержащие ферменты) Окислительный фермент Варбурга [c.910]

Химическая природа активной группы пируватдекарбоксилазы в настоящее время полностью выяснена. Она представляет собой соединение молекулы витамина В, и двух остатков фосфорной кислоты. Пируватдекарбоксилаза является примером фермента, активная группа которого содержит витамин. Как показали исследования, витамины являются неотъемлемой составной частью целого ряда важнейших ферментов (каталаза, пероксидаза и др.). [c.169]

Пероксидазы разлагают не только НООН, но и ряд гидропероксидов и пероксикислот. Так, пероксидаза хрена (HRP) в этой реакции превращается в соединение I зеленого цвета [116]. [c.33]

Известны [5, 12, 21, 22] интересные применения МБ-спектроскопии к биологическим системам. Пероксидаза хрена является гемопротеином [c.303]

При действии окислителей бензидин переходит в синий краситель (бензидиновый синий). Поэтому его можно использовать, например, в качестве реактива на пероксидазы кроме того, бензидин применяется в капельном анализе для определения степени окисления различных элементов (РЬ, Мп, Си, Се, Сг, Аи и т. д.) . [c.618]

Пероксидаза Бромат Иодат 29, 40 29, 78, 42, 79, 87 76, 78, 79, 87 [c.11]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Реакции, катализируемые пероксидазой [c.49]

Энзим из шампиньонов, с помощью которого изучали биосинтез лигнина, представляет собой фенолоксидазу (лакказу). Дегидрирующий энзим сосны и других растений также является фенолоксидазой. Наряду с ним в сосновой древесине содержится в небольших количествах пероксидаза, при помощи которой также можно получить искусственный лнгнин через те же самые промежуточные ступени. [c.550]

В регуляции ПОЛ участвуют каталаза и гемсодержащие пероксидазы, регулирующие содержание НООН супероксиддисмутаза, удаляющая супероксид-анионы Оз системы ферментов эндоплазматического ретикулума, участвующие в образовании анион-радикала кислорода глутатионпер- [c.32]

Биосинтез Сд-веществ протекает через щнкнмовую и префеновую кислоты. Из этих кислот образуется пировиноградная кислота или биохимически эквивалентные ей коричная кислота или фенилаланин. Радиоактивный фенилаланин, если его ввести в сосну, очень быстро превращается в радиоактивный кониферин. Последний расщепляется р-глюкозидазой, а затем под действием фенолоксидазы и пероксидазы превращается в лигнин. Если ввести в сосну радиоактивный кониферин или фенилаланин, то в течение нескольких дней большая часть радиоактивности переходит в лигнин. [c.550]

Наряду с холинэстеразой для определения органических токсикантов применяют пероксидазу хрена [86[. Однако, как правило, ее применение основано на иммобилизации в биослой соответствующих устройств, с по- [c.291]

Цитохромы участвуют в окислительном фосфорилировании. Важную роль в жизнедеятельности организма играют железосодержащие ферменты — пероксидаза и каталаза. Пероксидаза катализирует реакцию окисления различных субстратов перекиськ> водорода [c.573]

В загрязненной нефтью почве с течением времени активируются окислительно-восстановительные процессы. Так, активность дегидрогеназы увеличивается в загрязненной почве в течение 10 лет в пять раз по сравнению с незагрязненной в 9,6 раз возрастает активность пероксидаз, что, по-видимому, связано как с увеличением численности микроорганизмов, так и с созданием анаэробных ус.довий в пефтезагрязнен-ной почве, приводящих к активности анаэробных дегидрогеназ [77], [c.44]

В случае высокомолекулярных субстратов существенное уменьшение константы скорости бимолекулярных реакций определяется уменьшением коэффициентов диффузии. Для ферментативного окисления ферроцитохрома С перекисью водорода с помощью цитохрома С пероксидазы теория реакций, контролируемых диффузией, при использовании параметров 0 2 — Ю" см -с и= 5A удовлетворительно описывает экспериментальные данные (Ag n = 1,2-10 М" -с , /е,еор = 2-10 М-1.С-1) [29]. [c.270]

Решение. Высокая скорость реакции при контакте перекиси водорода с открытой раной наводит на мысль, что разложение перекиси водорода катализируется какими-то химическими частицами, имеющимися в ране. Этим веществом является фремент пероксидаза. Наличие в клетках организма пероксидазы предотвращает накопление в них перекиси водорода, которая может препятствовать протеканию в клетках многих других реакций. Пероксидаза-эффективный фермент с очень высоким числом оборотов. [c.452]

Белки, содержащие железотетрапиррол (гемопротеиды), участвуют во многих жизненно важных процессах. К ним относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы. В хлорофилле ион магния входит в окно тетрапирольного кольца. [c.565]

Гемопротеид пероксидаза катализирует окисление ряда фенолов и ароматических аминов. Эстеразы контролируют образование и, гидролиз сложных эфиров (из простых спиртов и кислот) липазы конт-)олируют образование и гидролиз глицеридов высших жирных кислот., (арбогидразы катализируют расщепление гликозидных связей в простых гликозидах и полисахаридах. [c.732]

Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

Можно, таким образом, предположить, что гликозиды не рассеяны беспорядочно, а подобно алкалоидам или эфирным маслам играют важную роль в жизнедеятельности растений. Исследование флавонов с этой точки зрения показало, что они ускоряют реакцию между перекисью водорода, пероксидазой и аскорбиновой кислотой, превращая последнюю в дегидро-аскорбиновую кислоту. [c.539]

Ферменты, выделяемые грибами, являются мощным фактором биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Ряд материалов и покрытий разрушаются продуктами преимущественно определенного вида ферментов резины, битумы, — продуцентами липазы, строительные материалы — продуцентами дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы, фенопласты — фосфатазы. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительновосстановительных процессов, декарбоксилирования, этерефикации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате терминального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп, этанолов и диолов. [c.54]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.721 , c.732 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.434 ]

Перекись водорода и перекисные соединения (1951) -- [ c.109 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.433 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.248 , c.250 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.167 , c.181 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.248 , c.250 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.199 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.335 , c.336 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.133 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.434 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.425 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.121 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.252 ]

Курс неорганической химии (1963) -- [ c.78 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.314 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.229 , c.294 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.247 ]

Основы неорганической химии (1979) -- [ c.639 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.115 , c.139 , c.251 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.716 ]

Биохимия фенольных соединений (1968) -- [ c.298 , c.335 ]

Теория и практические приложения метода ЭПР (1975) -- [ c.410 ]

Органическая химия нуклеиновых кислот (1970) -- [ c.472 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.12 , c.195 , c.228 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.597 , c.689 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.175 , c.460 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.233 ]

Загрязнение воздушной среды (копия) (1979) -- [ c.129 ]

Справочник для работников лабораторий спиртовых заводов (1979) -- [ c.172 , c.173 , c.174 ]

Микробиология (2006) -- [ c.98 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 , c.348 , c.350 , c.351 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Курс неорганической химии (1972) -- [ c.71 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.217 , c.227 , c.229 , c.436 , c.657 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.42 , c.45 , c.46 , c.169 , c.174 , c.194 , c.197 , c.241 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.7 , c.11 , c.44 , c.312 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.211 , c.349 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 , c.242 , c.244 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 , c.242 , c.244 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.116 ]

Биохимия мембран Эндоцитоз и экзоцитоз (1987) -- [ c.12 , c.13 , c.28 , c.30 , c.33 , c.59 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.300 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.38 , c.222 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.175 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.175 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.24 , c.41 , c.60 , c.62 , c.63 , c.72 , c.117 , c.118 , c.120 , c.131 , c.163 , c.166 , c.196 , c.411 , c.413 , c.413 , c.414 , c.414 , c.417 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.125 , c.126 , c.135 , c.136 , c.331 ]

Иммунология (0) -- [ c.434 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.226 , c.262 , c.497 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.393 , c.412 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.114 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология