Свойства белковых веществ

Как известно, на свойства белковых веществ оказывает влияние концентрация водородных ионов или pH среды. При низких значениях pH частицы белков заражены положительно, а при высоких — отрицательно. При определенном pH заряд частиц проходит через нуль. Это состояние называется изоэлектрической точкой. Для большинства белков изоэлектрическая точка, при которой происходит их коагуляция, наступает при pH 4,7—5,5. [c.104]

Многочисленные качественные реакции, характеризующие строение и коллоидно-химические свойства белковых веществ, весьма существенно меняются в ходе механодеструкции [251], отражая глубину и направление изменений химической природы таких лабильных объектов, как белки. [c.97]

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ [c.25]

Физико-химические свойства белковых веществ [c.336]

Однако определение аминокислотного состава белков дает лишь одностороннюю их характеристику. Биологические свойства белковых веществ определяются не только входящими в их состав аминокислотными звеньями, а в еще большей степени последовательностью их соединения, т. е. строением белка. [c.390]

Влияние давлений на превращение белковых веществ. При воздействии высоких давлений на белковые вещества происходит уплотнение молекул аминокислот. Давление, развивающееся в прессах, приводит к изменению свойств белковых веществ семян, имеющему аналогичный характер с денатурацией, и к снижению их растворимости. Высокие давления, развиваемые в прессах при отжиме масла из масличного материала, приводят к разогреванию его в прессе, что в свою очередь вызывает глубокую денатурацию белков. [c.232]

Ферменты представляют собой белки и являются характерными и специфическими катализаторами. Поэтому, чтобы ознакомиться с ними, необходимо прежде всего получить основные сведения о катализе и узнать о важнейших особенностях и свойствах белковых веществ. [c.11]

Глава 2. СВОЙСТВА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ [c.21]

С большой сложностью молекулы белка связаны известные особенности Б физических и химических свойствах белковых веществ. [c.227]

Третьим характерным свойством белковых веществ, отличающим их от всех других присутствующих в клетке соединений, является способность к денатурации. Нативные белки денатурируются под действием тех же самых физических или химических агентов, которые убивают или повреждают живые клетки. Однако денатурация белков может быть вызвана не только такими грубыми воздействиями, как нагревание или действие кислот и щелочей, она может происходить и при комнатной температуре под влиянием водных растворов мочевины и других [c.5]

Создание пептидной теории было встречено с огромным энтузиазмом, так как она удачно объясняла многие основные свойства белковых веществ как химические и физико-химические, так и биологические. Таким образом, задача выяснения общего принципа строения белка была решена Фишером в течение нескольких лет. Эти работы сделали имя Фишера бессмертным.. [c.89]

Сторонники пептидной теории исходили из предпосылки, что состав природных белковых веществ является гораздо более разнообразным, чем состав тех несложных синтетических пептидов или циклических производных, свойства которых обычно использовались для сравнения с белковыми веществами. Все большее и большее внимание привлекал именно биохимический аспект проблемы белка. Основные свойства белковых веществ и их биологические функции связывались с неисчерпаемым разнообразием их строения, разнообразием, которое очень хорошо можно было представить на базе полипептидной теории. [c.115]

Белковые вещества очень чувствительны к различным воздействиям и легко подвергаются сложным изменениям, что в значительной степени затрудняет их химическое исследование. Как все коллоиды, белковые вещества в определенных условиях свертываются (коагулируют), то есть их золи превращаются в гели. Коагуляция белков может быть необратимой и обратимой. Примером необратимой коагуляции может служить свертывание куриного белка под влиянием высокой температуры белок при этом переходит в нерастворимое в воде состояние и по устранении причины, вызвавшей коагуляцию, то есть по охлаждении, не может больше перейти в раствор при этом белок также теряет некоторые из своих первоначальных свойств — коагуляция сопровождается изменением молекулярной структуры белка. Такое изменение состояния и свойств белковых веществ получило название денатурации. [c.325]

И сентября 1869 г. на одном из заседаний Русского химического общества И. Г. Борщовым было сделано сообщение на тему О свойствах и частичноМ строении некоторых коллоидных веществ, участвующих в образовании растительных и животных организмов В этом сообщении И. Г. Борщов суммировал все основные, известные в ту пору, свойства белковых веществ и полисахаридов и сделал поистине замечательные выводы о строении и свойствах высокомолекулярных веществ. Эти выводы в значительной степени справедливы и поныне. [c.36]

Отмеченные работы представляют собой первую попытку связать механические свойства белкового вещества с его химическим и пространственным строением. Дальнейшим развитием этого направления можно считать изучение Мейером мышечных белков. Было показано, что макроскопическое сокращение мускулов связано с изменением молекулярной формы белковых цепей. Проведя совместное механическое и рентгеноструктурное исследование, Мейер пришел к заключению, что в ослабленных мускулах имеются параллельно ориентированные цепи главных валентностей, а в сокращенных их нет. Он наблюдал дифракционную диаграмму у высушенного в растянутом виде мускула, типичную для волокнистой структуры, отвечающую аморфному состоянию. Такой интерпретации удовлетворяли данные опытов с замороженным белком. Растянутый мускул легко расслаивался при температуре жидкого воздуха вдоль предполагаемых волокон, тогда как сокращенный препарат в этих же условиях распадался на комочки. По этому поводу Мейер в 1930 г, писал "Белковые цепи, скрепляющиеся друг с другом по всей длине мускула в определенных местах посредством молекулярных сил сцепления несольватируемых групп или какими-нибудь другими связями и сокращающиеся или растягивающиеся под влиянием меняющейся величины pH, должны вызывать сокращения или же ослабления на протяжении всей длины мускула. Этим макроскопическое сокращение сводится в конце концов к внутримолекулярному процессу" [3. С. 435]. И далее он делает не менее важное и новое для того времени замечание "Нет сомнения в том, что источником мускульной энергии и причиной движения является химический выделяющий энергию процесс" [3. С. 438 см. также 4. С. 64]. [c.10]

Резкое изменение свойств белковых веществ в процессе дубления (уменьшение набухания в воде, потеря растворимости в слабых кислотах и щелочах, устойчивость к воздействию ферментов) во многоТм напоминает ряд других хим иче-ских реакций высокомолекулярных соединений, при которых ничтожные количества определенного реагента коренным образом меняют свойства вещества. Примером таких реакций могут служить вулканизация каучука, полимеризация стирола в присутствии небольших количеств дивинилбензола и т. д. Штаудингер высказал предположение об образовании мостиков , возникающих между отдельными линейными молекулами за счет функциональных групп реагента. [c.488]

Как мы уже видели, гибкость макромолекул и связанная с ней эластичность высокополимерных веществ обусловлены колебательно-вращательными движениями отдельных звеньев в макромолекуле, причем основным фактором, влияющим на эти свойства, является температура. В белковых макромолекулах причиной их большой гибкости и способности скручиваться, помимо вращательно-колебательных движений, является и различие знака заряда отдельных участков нитевидной макромолекулы. Представление об амфионном строении молекул линейных аминокислот приводит к необходимости признать, что в нейтральном состоянии противоположно заряженные ионы —NH+ и —С00 должны испытывать сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывать укорачивание белковой нити и даже скручивание ее в виде спирали (пружины), что схематически показано на рис. 40,а. В кислой или щелочной среде, вследствие преобладания одноименных—либо положительных, либо отрицательных—зарядов в цепи, должно происходить отталкивание отдельных групп и растягивание цепи в целом (раскручивание спирали) (рис. 40,6). Экспериментальные исследования подтверждают подобные представления. Таким образом, выясняется огромная роль изоэлектрического состояния в проявлении ряда важных свойств белковых веществ, в том числе и эластических. Это обстоятельство по- [c.176]

В предисловии дается общая характеристика свойств белковых веществ указывается на недостаточную изученность их, вследствие чего нельзя не впадая в односторонность, дать сколько-нибудь отчетливое, но краткое химическое описание зтих веществ. Отмечается, что приводимая переводная статья может служить для первого знакомства с разнообразием, свойствами и приготовлением белковых веществ, потому что она написана объективно, лишена односторонности, в которую ныне при неполноте сведений о белковых веществах легко впасть в этом предмете . М-вым отмечается, что в переводе им произведены лишь немногие изменения . Предисловие подписапо Д. Менделеев . [c.327]

Безводный фтористый водород является прекрасным растворителем для белков. В нем легко растворяются белки, растворимые в воде, а также многие нерастворимые в воде волокнистые белки, например шелковое волокно. Хорошо растворимы в жидком НР рибонуклеазы, инсулин, трипсин, альбумин сыворотки, глобулин сыворотки, эдестин, гемоглобин и коллаген. При этом возможны х имические реакции, но они не нарушают биологических свойств белковых веществ. Из раствора в жидком фтористом водороде можно выделить инсулин, почти полностью сохранив его биологические свойства Рибонуклеазы и лизоцимы можно растворить в жидком НР или в смеси НР—302- Выделенные из раствора п гтем отгонки растворителя эти вещества также не теряют своих ферментных свойств при условии, что температура процесса отгонки достаточно низкая, а продолжительность небольшая . При болёе высоких те 4пературах происходит инактивация фермента. Это связано, [c.76]

Первый, описательный период исследований белковых веществ начался с 1745 г., когда была опубликована работа Я. Беккари, и продолжался до 1833 г., когда после опубликования работ Ж. Гей-Люссака и Л. Тенара сложились все условия для перехода к исследованиям на более высоком уровне. В течение этого периода были накоплены и систематизированы первые сведения о некоторых общих свойствах белковых веществ знакомство с этими свойствами позволило разработать первые специальные методы выделения отдельных белковых препаратов из различных источников и очистки этих препаратов. В результате применения этих методов было установлено, что белковые вещества широко распространены в природе и являются по количеству главными компонентами различных частей животных и растений. Другим, еще более важным итогом исследований этого периода было установление сходства основных свойств белковых веществ растительного и животного происхождения. Эти наблюдения к концу рассматриваемого периода постепенно привели к широкому распространению предположения об общности всех белковых веществ. Это предположение, подкрепленное установлением факта присутствия азота во всех белковых веществах, явилось одной из предпосылок перехода к следующему периоду исследований. Этот переход стал окончательно возможен в результате применения метода органического анализа к исследованию белковых веществ. Методы органического анализа позволили перейти к систематическим исследованиям элементарного состава различных белковых препаратов и установлению эмпирических формул белков, что расчистило путь для создания первых теорий строения белковых веществ. [c.25]

Постепенный переход ко второму этапу исследований сопровождался накоплением некоторых важных сведений об общих свойствах белковых веществ, подготовивших развитие препаративной биохимии белков, методы исследований которой сыграли решающую роль в исследованиях второго этапа. [c.43]

В годы индустриализации, в связи с запросами иромышленности и сельского хозяйства, получили развитие работы ио прикладной коллоидной химии, в частности по исследованию дисперсных систем в пищевой иромыгилеиности (А. В. Думанский и Н. Ф. Ермоленко с сотрудниками), в промышленности синтетического каучука, латек-сов и резин (Б. А. Догадкин с сотрудниками [57], С. С. Воюцкп , А. И. Юрженко с сотрудниками, Р. Э. Нейман), красителей (Н. Н. Песков, Л. И. Беленький и др.), целлюлозы (С. М. Липатов с сотрудниками) и в других областях. С. М. Липатову [58, 59], С. А. Гликману, А. А. Морозову и А. В. Памфилову с сотрудниками принадлежат также работы по изучению свойств полимеров, их растворов и студней, их старения и синерезиса. Исследования коллоидных свойств белковых веществ проводили А. Г. Пасьшский [60] и В. А. Пчелин [61]. [c.248]

Получение белков в кристаллическом виде не всегда еще 1 арантирует выделение индивидуальных белков, так как иногда несколько близких друг к другу по своим свойствам белковых веществ кристаллизуются вместе с образованием кристаллов общей для них формы. В этих случаях кристаллические белки представляют собою смеси или комплексы, состоящие из нескольких индивидуальных белков. Так, например, установлено, чтс> кристаллический миоген, выделенный из мышц, включает несколько индивидуальных белков. Неоднородными по своему химическому составу ока зались кристаллический р-глобулин молока и некоторые иные препараты кристаллических белков. Неоднородность состава препаратов кристаллических белков устанавливается физико-химическими методами (например, методом электрофореза, ультрацентрифугированием), а также изучением их биологических особенностей. Так, например, установлено, что кристаллический миоген обладает активностью нескольких ферментов. Учитывая специфичность действия ферментов, следует считать, что кристаллы мио-гена представлены не одним всего, а несколькими индивидуальными белками. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология