Каталаза

Рис. 29. Прибор для определения активности каталазы

Опыт 6. Гетерогенный и гомогенный катализ. Каталитическую активность гетерогенных катализаторов можно продемонстрировать на примере реакции разложения 3 %-ного раствора пероксида водорода при внесении в него гранулированных оксидов свинца (IV), марганца (IV), железа (III), меди (II). Ферментативный катализ демонстрируют на примере разложения пероксида водорода при внесении в него кусочка сырого мяса, содержащего в крови каталазу. Пероксид водорода можно использовать и для показа гомогенного катализа окисление индиго-кармина в присутствии хлорида железа [c.166]

Пероксид водорода разлагается в водных растворах на кислород и воду. Реакцию ускоряют как неорганический катализатор (ион Ре +), так и биоорганический (фермент каталаза). Энергия активации реакции в отсутствие катализатора 75,4 кДж/моль. Ион Ре + снижает ее до 42 кДж/моль, а фермент каталаза — до 2 кДж/моль. Рассчитайте соотношение скоростей реакции в отсутствие катализатора в случаях присутствия Ре и каталазы. Какой вывод можно сделать [c.59]

Опыт 42. Определение силы каталазы в листьях растений газоволюметрическим методом [c.97]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

Результат опыта. В зависимости от объекта исследования количество выделившегося кислорода будет неодинаковым. Чем больше в процессе проведения опыта выделяется кислорода, тем большей активностью обладает фермент каталаза в данном растении. [c.98]

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Другие окислительные ферменты (фермент Варбурга, цитохромы, каталаза, пероксидазы) содержат в качестве коэнзимов комплексные железные соли некоторых порфиринов, строение которых выяснено еще не во всех случаях. [c.909]

Анаэробиоз некоторые авторы объясняют тем, что эти микробы не имеют фермента каталазы, разлагающего перекись водорода. Считают, что на первой стадии процесса окисления органического вещества кислородом воздуха образуется перекись водорода, которая является ядом для всех живых существ, но все микробы, кроме анаэробных, способны выделять в среду фермент каталазу, разлагающий перекись водорода на воду и кислород. Анаэробы в присутствии кислорода отравляются перекисью водорода. [c.263]

КАТАЛАЗА — фермент, катализирующий разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород [c.122]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

Ацетальдегид. ..... 45,5 32,5 на. ..... Каталаза печени. [c.79]

Ацилаза (фермент) 72-6-глобулин Каталаза (фермент) [c.202]

Касторовое масло 214, 252, 345 Каталаза 909 [c.1178]

Ферменты обладают высокой специфичностью. Каждый фермент катализирует только определенный химический процесс или определенную группу превращений. Так, фермент каталаза разлагает перекись водорода, но не действует на белки пепсин разлагает белки, но не влияет на скорость окислительных процессов. [c.251]

Химическая природа активной группы пируватдекарбоксилазы в настоящее время полностью выяснена. Она представляет собой соединение молекулы витамина В, и двух остатков фосфорной кислоты. Пируватдекарбоксилаза является примером фермента, активная группа которого содержит витамин. Как показали исследования, витамины являются неотъемлемой составной частью целого ряда важнейших ферментов (каталаза, пероксидаза и др.). [c.169]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Цитохром С редуктаза Цит хром С оксидаза Каталаза-НгОа [c.269]

Проведение опыта. Как видно из рис. 29, прибор для определения каталазы состоит из конической колбы 1 на 50 мл, бюретки 2 на 50 мл и стеклянной груши 3. Все эти части соединены каучуковыми трубками и стеклянным тройником, один из выходов которого закрыт с помощью зажима 4. Прибор наполняют водой до нулевого уровня [c.98]

Объяснение. Каталаза относится к группе окислительных ферментов, расщепляющих перекись водорода на воду и кислород [c.99]

Пример. Ниже приведены данные сравнения активности каталазы по выделению кислорода в ячменях, выращенных в различных пунктах Советского Союза [c.98]

Из приведенных данных видно, что активность каталазы ячменя, выращенного в северном пункте, значительно выше по сравнению с южным. [c.99]

AS и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

НзО+ Уреаза Н3О+ Миозин Ре2 + Каталаза [c.191]

Каталитическая активность. По активности биологические катализаторы в миллионы раз превосходят активность химических катализаторов. Даже лучший из неорганических катализаторов — атомная платина — уступает, например, ферменту каталазе по ак-тивиости в расчеге на 1 активный центр в тысячи раз. О скорости ферментативных реакций можно судить по следующему примеру [c.166]

Коэффициентом седиментации служит Сведберг (С), причем 1 С=10 1 с. Приводим значения коэффициентов седиментации s o, w некоторых биологических частиц (в С) трипсин 3, сывороточный альбумин 4, фибриноген 8, каталаза 10, рибосомы 70—80, вирус полиомиелита 100, вирус гриппа 600. [c.155]

Константу скорости реакции разложения Н2О2 в присутствии каталазы, выделенной из дрожжей, определяли (при 25 °С) титрованием равных объемов анализируемого раствора растворам перманганата калия. Получены следующие данные (т —время от начала реакции) [c.169]

Часто активность ферментов связана с наличием в их структуре кофакторов — органических соединений с ионами металлов. Так, активная группа оксидаз и каталазы представляет собой соединение железа с четырьмя пиррольными ядрами [c.187]

Существование комплекса фермент — субстрат было обнаружено Стерном [103], который показал, что коричневый цвет раствора каталазы меняется на красный при добавлении С2Н5ООН. Применяя спектрофотометрическую методику для непосредственного наблюдения за комплексом, удалось изучить очень быструю реакцию образования комплекса между Н2О2 и каталазоп , а также последующую быструю бимолекулярную стадию [c.563]

Инвертаза, мг г.таэкозы на 1г почвы за 1 час Уреаза, мг МНз на 1 г почвы за 24 часа Каталаза, мл О2 за 1 мин [c.145]

Следствием повышения окислительного процесса в почве является содержагпге катапазьг. После 65 суток в сильнозагрязгюнных почвах (5- 0 < ) содержание каталазы снижается наиболее значительно в черноземе (в 4 раза), а серо-лесной почве - в 3 раза. БП за это время на активность этого фермента влияния практически не оказывает. Наибольшее влияние БП обнаружено после 1 года с 5 %-ным загрязнением нефтью в обоих образцах почвы. Анализы микрофлоры исследуемых образцов почв приведены в табл. 4.4. [c.145]

Рнс. 51. Изменение концентрации комплекса каталаза — перекись водорода при смешивании Ь10 М фермента и 4.1-10 М перекиси ТИКИ образования и расходова- [c.180]

Поскольку состав активированного комплекса при различных катализаторах будет различным, тоС° и будут зависеть от катализатора. Отсюда следует, что катализатор, входя в состав активированного комплекса, изменяет термодинамические параметры АН, А5 и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль" . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

Полимолекулярные пленки белков позволяют изучать некоторые ферментативные реакции, устанавливать структурные особенности белковых молекул, научать иммунохимические явления и др. В частности, для изучения влияния линндных слоев на активность ферментов на гидрофильную и гидрофобную, т. е. смачиваемую и несмачиваемую водой, поверхности стекла наносили слои стеариновой кислоты различной кратности, а затем на эти поверхности из объема раствора наносили каталазу. Схема строения слоев стеариновой кислоты н фермента (Ф) показана на рис. 18. Оказалось, что большей активностью обладает фермент, адсорбирующийся на четном числе слоев стеариновой кислоты, если поверхность стекла вначале была гидрофильной. Такой же результат был получен при адсорбции фермента на нечетном числе слоев, нанесенных на гидрофобную поверхность. Это означает, что гидрофильная поверхность карбоксильных групп не инактивирует фермент. [c.47]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.726 , c.732 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.57 , c.273 , c.366 , c.376 ]

Общая химия (1979) -- [ c.483 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.533 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.387 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.249 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.79 , c.314 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.167 , c.181 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.613 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.168 ]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.109 , c.111 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.249 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.335 , c.336 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.17 ]

Биохимия (2004) -- [ c.40 , c.205 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.32 , c.169 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.425 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.110 , c.113 , c.138 , c.139 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.77 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.162 , c.252 , c.253 , c.258 , c.264 ]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.271 , c.284 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.80 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.454 , c.628 ]

Органические реагенты в неорганическом анализе (1979) -- [ c.159 ]

Перекись водорода (1958) -- [ c.0 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.234 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.40 , c.229 , c.238 , c.239 , c.294 , c.295 , c.522 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.247 , c.281 , c.283 , c.329 ]

Основы неорганической химии (1979) -- [ c.649 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.139 , c.251 ]

Капельный анализ (1951) -- [ c.507 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.234 , c.385 , c.446 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.126 , c.128 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.716 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.450 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.373 ]

Органическая химия нуклеиновых кислот (1970) -- [ c.472 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.12 , c.14 , c.67 , c.136 , c.194 , c.228 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.293 , c.295 , c.381 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.0 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.596 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.373 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.94 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.261 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.282 , c.284 , c.297 , c.300 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.107 ]

Микробиология (2006) -- [ c.98 , c.128 ]

Основы химической кинетики (1964) -- [ c.562 , c.563 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.98 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.909 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.455 ]

Физическая химия Книга 2 (1962) -- [ c.0 ]

Химия и технология химико-фармацевтических препаратов (1954) -- [ c.297 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.80 , c.82 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.282 , c.283 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.227 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.42 , c.45 , c.46 , c.167 , c.169 , c.170 , c.174 , c.175 , c.178 , c.194 , c.197 , c.221 , c.248 , c.538 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.6 , c.11 , c.32 , c.41 , c.312 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.66 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.35 , c.36 ]

Методы общей бактериологии Т.3 (1984) -- [ c.16 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.211 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.120 , c.124 , c.308 , c.309 , c.357 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.120 , c.124 , c.308 , c.309 , c.357 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.194 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.288 , c.289 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.300 ]

Теория и практика иммуноферментного анализа (1991) -- [ c.65 , c.67 , c.110 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.117 , c.118 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.27 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.9 , c.117 , c.118 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.22 , c.97 , c.134 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.15 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.194 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.15 , c.59 , c.134 , c.274 , c.457 , c.463 , c.466 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.100 , c.140 , c.412 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.95 , c.96 , c.409 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.24 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.114 , c.159 , c.160 , c.162 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.78 , c.361 , c.455 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.273 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология