Динитро фторбензол

Блестящее исследование строения инсулина, который относят или к низкомолекулярным белкам, или к большим природным полипептидам, позволило Зангеру и его сотрудникам определить полную последовательность аминокислотных остатков в его молекуле. Вещество это имеет тенденцию образовывать агрегаты. Определения эффективного молекулярного веса дают значения до 50 ООО. Однако были отделены и единицы с молекулярным весом (ЮОО. Концевые аминогруппы были помечены обработкой 2,4-динитро-фторбензолом, и белок был подвергнут частичному и полному гидролизу. Динитрофенильные группы (ДНФ) не удаляются кислым гидролизом. [c.591]

К аналитическим методам, представляющим ценность для определения некоторых концевых групп, относится колориметрия и инфракрасная спектроскопия. Концевые аминогруппы некоторых полиамидов реагируют с динитро-фторбензолом с образованием окрашенных производных динитробензола, которые можно определять колориметрически [18]. Гидроксильные и карбоксильные концевые группы полиэтилентерефталата можно определять по поглощению этими группами инфракрасного излучения, если предварительно провести калибрование специальным методом с применением дейтерирования [19]. [c.281]

Фенольную функцию можно количественно переводить в нерастворимый 2,4-динитрофениловый эфир действием 2,4-динитро-фторбензола [c.415]

Сенгеру понадобилось три года кропотливой работы для того, чтобы выделить из гидролизата три тетрапептида постоянного строения и установить последовательность составляющих их аминокислот [380, 382]. Он нашел, что на М-конце фракции А аминокислотные остатки располагаются в следующем порядке гли.изол.вал.глу. На Ы-конце фракции В последовательность была — фал.вал.асп.глу. Исследование пептидов, содержащих лизин, е-аминогруппы которых также реагировали с динитро-фторбензолом, показало, что они имеют строение тре.про.лиз. асп. [380, 382]. [c.133]

Выполнение анализа. В конической колбе емкостью 100 мл растворяют 0,001 моль исследуемого вещества и 0,00105 моль 2, 4-динитро-фторбензола в 0 мл диметилформамида. При определении двух и многоатомных фенолов для растворения берут 15 л диметилформамида. Затем прибавляют 5 мл раствора бикарбоната натрия, приготовленного таким образом, чтобы на каждую фенольную гидроксильную группу было прибавлено 126 мг бикарбоната натрия. [c.371]

Аминокислоты + 2,4-динитро-фторбензол Вода 25 9 0,7 0,513 101 [c.37]

Еще большее значение имеет реакция между 2,4-динитро-фторбензолом и аминами. При взаимодействии с первичными ароматическими аминами 2,4-динитрофторбензол реагирует при 30° в 100—200 раз быстрее, а при 50° ib 20—70 раз быстрее, чем аналогичное хлорпроизводное [112, ИЗ] [c.213]

Первая стадия нуклеофильного замещения атома галогена (промежуточное образование аниона) протекает медленнее второй стадии (отщепление аниона) и лимитирует скорость всего процесса. Действительно, 2,4-динитро-1-фторбензол реагирует с метоксидом натрия значительно быстрее, чем динитрохлорбензол. Если бы отрыв галогенид-иона от промежуточно образовавшегося комплекса на второй стадии определял скорость всего процесса, то динитрофторбеызол должен был бы быть менее реакционноспособным, поскольку энергия связи С—гораздо больше (450 кДж/моль), чем энергия связи С—С1 (275 кДж/моль), и, следовательно, вытеснение фторид-иона энергетически менее выгодно, чем вытеснение хлорид-иона. Более высокая реакционная способность динитрофторбензо-ла объясняется большим —/-эффектом фтора по сравнению с хлором. Поэтому на атакуемом нуклеофилом атоме бензольного кольца дефицит электронной плотности выше у динитро-фторбензола. Следовательно, отщепление галогенид-иона идет быстрее и на суммарную скорость всего процесса влиять не может. [c.403]

Дальнейшие исследования грамицидина С методами рентгенографии, криоскопии и другими указали на то, что молекула его состоит из десяти аминокислотных остатков последнее подтверждено действием 2,4-динитро-фторбензола на грамицидин С. Получено два вещества а) с содержанием 1-2,4-динитрофенильного остатка на пентапептидную группировку и б) с содержанием одного такого остатка на две пентапептидные группировки. [c.740]

ЛРИЛИРОВАНИЕ. Аминокислоты взаимодействуют с 2,4-динитро-фторбензолом (реактивом Сэнгера) в слабощелочном растворе, образуя, замещенный динитроанилин. Эти реакции идут по механизму нуклеофильного ароматического замещения. Применение этого реактива в биохимии описано в разд. 25.8. [c.396]

В двухгорлую круглодонную колбу емкостью 0,5 л, снабженную механической мешалкой и обратным холодильником, помеш.ают 13,1 г (0,1 М) лейцнна, 18,6 г (0,1 /VI) динитрофтор-бензола, 15 s двууглекислого натрия и 400 мл 50%-ного этилового спирта. Реакционную смесь иеремешиеают 1,5 часа при температуре водяной бани 60°, Спирт отгоняют в вакууме водоструйного насоса, а водный остаток экстрагируют 3 раза (по Ь мл) эфиром для удаления непрореагировавшего динитро-фторбензола. Водный раствор подкисляют концентрированной соляной кислотой до кислой реакции по бумажке конго (30 мл). Выделившееся масло промывают ледяной водой (3 раза по 25 2,4-ДНФ-лейцин перекристаллизовывают из смеси эфир петролейный эфир (1 1). Выход 17 г (60% теории). Т. пл. 118—120 . [c.115]

Методики синтезов фторароматических соединений расположены в следующем порядке. Вначале приводятся несколько примеров введения атомов фтора в ароматическое ядро по реакции Бальца — Шимана. Далее даны синтезы о-нитро- и 2,4-динитро фторбензолов в качестве примера замены ароматически связанного атома хлора на фтор под действием фторидов калия и цезия в растворителе и в отсутствие растворителя. Во всех остальных методиках описаны синтезы полифторароматических соединенней. При этом сначала приведены синтезы ключевых соединений — полифторированных ароматических соединений и их галогенпроизводных. Далее идут полифторароматические соединения с алкильными и алкенильными. группами и их производные. Затем следуют соединения с карбонильной и карбоксильной группами и их производные, хиноны, оксисоединения и простые эфиры, соединения, содержащие серу, ароматические амины, гидразины и нитросоединения. В конце приведено несколько примеров синтеза полифторсодержащих гетероциклических соединений по реакции внутримолекулярного нуклеофильного замещения атома фтора. Для того чтобы найти методику синтеза конкретного соединения, необходимо пользоваться предметным указателем. [c.124]

Для суммарного определения алкиламинов описан простой фотометрический метод, основанный на изменении первоначальной окраски индикаторного раствора о-нитрофенола. В качестве группового реагента для обнаружения и количественного определения алифатических и ароматических аминов предложен 2,4-динитрохлорбензол и некоторые другие полинитрогалогенпроизводные, в частности 2,4-динитрофторбензол. Сравнительная оценка методов определения аминов обоими реагентами показала, что динитро-фторбензол не имеет преимуществ. [c.88]

Определение концевых групп, а. Группы NHg. Первьш и до настоящего времени важнейший способ определения аминокислоты аминного конца полипептидной цеш1 состоит в конденсацих белка с 2,4-динитро-фторбензолом. При гидролизе модифицированного таким образом белка концевые аминокислоты получаются в виде производных, замещенных у азота динитрофенильной группой, что значительно облегчает их выделение и идентификацию (Ф. Зангер, 1949 г.) [c.431]

Олигомерными называются белки, содержащие две или большее число полипептидных цепей. Одни из них имеют только две цепи, другие-несколько цепей, но есть белки, состоящие из десятков полипептидных цепей (табл. 8-3). Полипептидные цепи в олигомерных белках могут быть либо одинаковыми, либо разными. Число полипептидных цепей в олигомерном белке можно установить по числу аминоконцевых остатков, приходящихся на одну молекулу белка. С этой целью к N-концевым остаткам присоединяют какую-нибудь подходящую химическую метку, например 2,4-динитро-фторбензол (разд. 6.7,6). Олигомерный белок, состоящий из четырех полипеп-тцдных цепей, скажем гемоглобин, должен иметь четыре N-концевых остатка, по одному на каждую цепь. В молекуле инсулина имеется две цепи, связанные друг с другом ковалентными поперечными связями. [c.199]

Метод пептидных карт на одном листе бумаги сейчас следует рассматривать скорее как аналитический, чем как препаративный. При препаративном разделении пептидов в тех же условиях обычно смесь пептидов последовательно разделяется методами электрофореза и хроматографии в несколько приемов, каждый раз нанося пробу во всю ширину бумаги. После проведения электрофореза вырезают полосы бумаги таким образом, чтобы в середине и по трем краям оставались узкие полоски бумаги. После проявления этих полосок нингидрином вырезанные полосы вставляются обратно, и на них карандашом отмечаются пептидные зоны. Пептиды соответствующих зон с нескольких листов бумаги после смывания объединяются и хроматографируются опять же на полном листе (каждая объединенная зона отдельно). Подобные трудоемкие операции связаны с необходимостью иметь достаточное количество вещества для дальнейшего анализа. Повышение чувствительности методов анализа концевых групп даст возможность определять всю аминокислотную последовательность пептида после получения пептидной карты на одном листе бумаги. Для анализа К-концевых аминокислот уже разработан [8] флуоресцентный метод с 1-диметиламинонафталин-5-сульфонилхлЬри-дом, который в сто раз чувствительнее (достаточно 10 — 10" мкмоль пептида) обычно используемого метода с динитро-фторбензолом [9]. [c.237]

Первый вопрос решался с помощью радиоактивно меченных аминокислот. Существенно то, что нам известно концевое звено цепи гемоглобина, содержащее КН2-группу, — это валин. Опыт ставился следующим образом препарат отмытых рибосом (большая часть, свьппе 80%, имеет константу седиментации 70 э) подвергался инкубации на среде с набором аминокислот и меченным С валином. Синтез шел сравнительно короткое время, что доказывает кинетический характер эксперимента. После извлечения синтезированного рибосомами белка у последнего определялась общая радиоактивность и активность N-кoнцeвoй аминокислоты путем реакции концевой аминогруппы с динитро-фторбензолом или фенилизотиоцианатом, отщепления меченой концевой группы и ее хроматографической очистки. Молекула гемоглобина (кролика) состоит из 670 аминокислотных звеньев, из которых 46 являются валинами, в том числе 4 валина — КНа-концевой группы (в молекуле гемоглобина содержится [c.453]

Проводилось также изучение поведения белковых волокон при крашении активными красителями с помощью определения концевых групп и полного анализа аминокислот в окрашенном волокнистом материале [98—101, 103—110]. Основой всех экспериментов служило динитрофенилирование [111] шерсти, шелка и полиамидных волокон [112—116]. Спикмен первый описал метод определения аминогрупп лизина в шерсти с помощью реакции с 2,4-динитро-фторбензолом [117]. [c.255]

Фенолы количественно реагируют с 2, 4-динитрохлор- и 2, 4-динитро-фторбензолом и образуют хорошо кристаллизующиеся динитрофенило-ьые эфиры с четкими температурами плавления. Соединения со спиртовыми гидроксильными группами, например салигенин, вообще не реагируют с этими соединениями или реагируют только очень медленно. Соединения с первичными и вторичными аминогруппами и имидазоль-ные группы также реагируют с указанными реагентами. Карбоксильные группы не реагируют. [c.370]

Таким образом, бромтан по эффективности равноценен динитро-фторбензолу в равных концентрациях, поэтому он может быть применен как антисептик для защиты неметаллических материалов в концентрациях 2 %—3% по д. в. [c.122]

Для обнаружения белков после электрофореза можнО также применять хорошо известную реакцию белков с 2,4-динитро-фторбензолом [200, 1154]. Гели погружали в 2,5%-ный раствор . 2,4-динитрофторбензола, выдерживали их в течение 16 ч в темноте и затем многократно промывали эфиром, подкисленным НС1. Чувствительность обнаружения БСА этим методом была почти такой же, как и при использовании амидового черного 10 В. Окрашенные 2,4-динитрофторбензолом белки, присутствующие в вырезанных зонах, можно прямо подвергать гидролизу для определения N-концевой аминокислоты, что позволяет получить представление о чистоте разделенных белков. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология