Гемоцианины связывание кислорода

Гемоцианины содержат медь и связывают по одной молекуле кислорода на каждую пару ионов Си(1). Окси-форма этих белков окрашена в синий цвет, а дезокси-форма почти бесцветна. Природа лигандов, окружающих медь, неизвестна. Гемоцианины встречаются только у моллюсков и членистоногих (ракообразных и паукообразных) и находятся в растворенном в крови состоянии (или в гемолимфе), где они составляют обычно 90—98% всего белка. Субъединицы содержат по два атома меди и характеризуются молекулярным весом 50 ООО—74 ООО. Они образуют агрегаты с молекулярным весом до 9-10 . Только вирусы превосходят эти агрегаты по своим размерам. Согласно данным электронной микроскопии, эти субъединицы образуют упорядоченные структуры типа сфер, кубов, колец и др. (см., например, работу [78]). Константа равновесия связывания кислорода может зависеть от кооперативных эффектов, pH и концентрации катионов кальция и магния (см. например, [76]). [c.144]

Физиологические функции гемоцианина связаны с транспортом кислорода. В условиях, которые создаются в крови соответствующих организмов, гемоцианины при связывании кислорода проявляют кооперативный эффект. [c.417]

Одним из медьсодержащих белков является гемоцианин (ГЦ). Это сложное внутрикомплексное соединение с белком, центральным атомом которого является ион меди в степени окисления +1 (см. также главу 5). Он содержится в крови некоторых морских животных (ракообразные и моллюски) и участвует в процессе связывания и освобождения кислорода [c.193]

В условиях, которые существуют в крови, для больщинства гемоцианинов характерен кооперативный (положительный) эффект связывания кислорода [5, 75, 82], причем величина п в уравнении Хилла достигает значений 3,5—4,0. [c.411]

В опытах с гемоцианином из Levantina hierosolima было замечено, что при деоксигенации сильно увеличивается флуоресценция гемоцианина [90]. Это явление может послужить новым средством изучения процесса связывания кислорода гемоцианином. [c.411]

Гемоцианин в зависимости от биологического вида имеет различную молекулярную массу (у омара Мг = 825000) и состоит из большого числа белковых субъединиц (М,- от 25000 до 35000). Каждая субъединица имеет центры связывания кислорода. Эти центры представляют собой медьпротеино-вые комплексы кислорода. Эти центры представляют собой медьпротеиновые комплексы (биокластеры) с двумя ионами меди. Каждая такая пара связывает одну молекулу кислорода. [c.289]

Гемеритрин у 81рипси1из содержит 16 атомов негеминового железа, по всей вероятности связанного с белковой молекулой таким же образом, что и в структуре, обнаруженной в других негеминовых белках. Для связывания одной молекулы кислорода здесь используются два атома металла. Это справедливо и для гемоцианинов — высокомолекулярных медьсодержащих [c.385]

Модель окислительного присоединения для обратимого связывания Ог металлопротеинами была предложена также для гемоцианина [6]. Гемоцианин — это медьсодержащий белок, который присоединяет одну молекулу Ог на каждые два атома меди (гл. 12). Деокси-Си(1)-форма заметно не поглощает в видимой области. При оксигенировании белок приобретает голубую окраску, а его спектр в видимой области имеет большое число полос,, расположенных при 700 (е 75), 570 (е 500), 440 (е 65) и 347 нм (е8900) [41]. Наличие полос около 570 нм почти не оставляет сомнений в том, что оксигемоцианин содержит Си(П). Повышенная интенсивность полос поля лигандов указывает на наличие нем димерного комплекса Си (И) [6]. Таким образом, спектральные данные для оксигемоцианина полностью согласуются с моделью связывания Ог по механизму окислительного присоединения типа гемэритрина. Для распространения этих представлений на оксигемоглобин необходимо предположить структуру семикратно координированного Ре (IV). Обсуждение этой структуры и других моделей связывания молекулярного кислорода в гемоглобине-приведено в других работах [6]. [c.149]

К настоящему моменту опубликовано несколько обзоров, посвященных гемоцианину, в которых рассматривак>тся его распространенность в живых организмах, состав, молекулярная масса, его диссоциация, связывание с кислородом и имунные свойства [3-14]. [c.404]

Хромопротеиды — это сложные белки, включающие окрашенные (греч. hroma — краска) простетические группы. Сюда относятся белки, простетические группы которых содержат в одних случаях железо, а в других медь, а также белки, простетические группы которых окрашены, но не содержат металла. Одни из этих белков играют важную роль в связывании атмосферного кислорода и доставке его тканям (гемоглобины, гемоцианины), другие служат ферментами, участвующими в окислительных процессах (каталаза, пероксидаза, желтые окислительные ферменты). Из сказанного ясно, что хромопротеиды являются функционально важными веществами. [c.42]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология